Pricila de Figueiredo Reis

Técnica em Meio Ambiente pelo Instituto Federal do Sul de Minas. Graduada em Química Bacharelado com Atribuições Tecnológicas pela Universidade Federal de Alfenas. Experiência acadêmica: Química de Espécies Radicalares.

Informações coletadas do Lattes em 03/07/2020

Acadêmico

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Formação acadêmica

Graduação em Química Bacharelado com Atribuições Tecnológicas

2007 - 2011

Universidade Federal de Alfenas

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Idiomas

Bandeira representando o idioma Inglês

Compreende Razoavelmente, Fala Razoavelmente, Lê Razoavelmente, Escreve Razoavelmente.

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Áreas de atuação

Grande área: Ciências Exatas e da Terra / Área: Química.

Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica.

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Participação em eventos

33ª Reunião Anual Sociedade Brasileira de Química. Sondas fluorescentes para o estudo cinético da proteína dissulfeto isomerase. 2010. (Congresso).

IV Semana da Química.IV Semana da Química. 2009. (Seminário).

III Semana da Química.III Semana da Química. 2007. (Seminário).

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Comissão julgadora das bancas

José Maurício Schneedorf Ferreira da Silva

Schneedorf, J.M.. Inibidores sintéticos da proteína dissulfeto isomerase. 2010. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Química) - Universidade Federal de Alfenas.

José Maurício Schneedorf Ferreira da Silva

Brigagão M R P LSchneedorf, J.M.. Inibidores sintéticos da proteína dissulfeto isomerase. 2010. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Química) - Universidade Federal de Alfenas.

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Foi orientado por

Maísa Ribeiro Pereira Lima Brigagão

INIBIDORES SINTÉTICOS DA PROTEÍNA DISSULFETO ISOMERASE; 2010; Iniciação Científica; (Graduando em Bacharelado em Química) - Universidade Federal de Alfenas, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico; Orientador: Maísa Ribeiro Pereira Lima Brigagão;

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Projetos de desenvolvimento

  • 2010 - 2011

    INIBIDORES SINTÉTICOS DA PROTEÍNA DISSULFETO ISOMERASE, Descrição: A Proteína Dissulfeto Isomerase (PDI, E.C. 5.3.4.1) é uma tiol óxidoredutase que auxilia o enovelamento apropriado de outras proteínas, catalisando a formação e/ou reposicionamento de pontes dissulfeto intramoleculares. Esta chaperona está presente no retículo endoplasmático (RE) de células eucarióticas, de onde pode ser endereçada à membrana plasmática, além de ser encontrada no espaço periplasmático de células procarióticas. Sua atividade catalítica está associada a diferentes eventos celulares como degranulação de proteínas e capacidade de parasitas invadirem células hospedeiras (Inagi, 2010; Moxon et al., 2010). Em estudos nos quais se utiliza detecção da catálise de PDI, são usados ácido ditionitrobenzóico (DTNB, PubChem 24894189) e/ou bacitracina [PubChem 439542] como inibidores para validação dos ensaios, ambos os compostos inibidores pouco seletivos. DTNB atua bloqueando quimicamente os resíduos de cisteína no sítio ativo da enzima. O mecanismo exato de ação da bacitracina, um metalopolipeptídeo extraído de Bacillus subtilis var Tracy, ainda não foi esclarecido, mas sabe-se que esse antibiótico é capaz de inibir atividade redutase de várias proteínas. Nesse trabalho é proposto testar a eficiência de diferentes compostos como inibidores da atividade redutase da PDI. A partir de dados prévios de nosso grupo de pesquisa que apontam os nitróxidos 2,2,6,6-tetrametil-piperidine-1-oxil (TEMPO) e 4-hidroxi-2,2,6,6-tetrametil-1-piperidine-1-oxil (TEMPOL) como inibidores de PDI, uma série de análogos serão sintetizados visando aumentar a eficiência desses compostos radicalares, pretendendo-se chegar a compostos com maior eficiência e seletividade como inibidores. Testes de catálise com uso de PDI isolada serão conduzidos visando elucidar o possível mecanismo de inibição, o que poderá fornecer uma sonda química útil para monitoramento da atividade dessa tiol proteína isolada e em membranas de células eucarióticas.. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (1) . , Integrantes: Pricila de Figueiredo Reis - Coordenador / Maísa Ribeiro Pereira Lima Brigagão - Integrante., Financiador(es): Universidade Federal de Alfenas - Bolsa.

  • 2009 - 2010

    Sondas fluorescentes para o estudo cinético da Proteína Dissulfeto Isomerase, Descrição: A Proteína Dissulfeto Isomerase (PDI), pertencente à classe das chaperonas, tem ação catalítica que consiste na formação e/ou reposicionamento de pontes dissulfeto intramoleculares. Um dos desafios em estudar a catálise de óxido-redução da PDI é a falta de ensaios sensíveis que possam detectar baixas atividades da enzima em preparação de amostras purificadas e/ou extratos celulares/tissulares brutos. Neste trabalho propõe-se sintetizar e validar sondas fluorescentes que funcionem como pseudo-substratos para essa enzima. Especificamente, visamos sintetizar as sondas: di-eosina-isotiocianato-glutationa oxidada (di-EITC-GSSG) e di-fluoresceina-isotiocianato-glutationa oxidada (di-FITC-GSSG) e estudar a cinética de catálise da PDI sobre o rompimento das pontes dissulfetos de ambas as sondas. . , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (2) . , Integrantes: Pricila de Figueiredo Reis - Integrante / Maísa Ribeiro Pereira Lima Brigagão - Integrante / Altamir Fernandes de Oliviera - Integrante / Tessa Martins de Carvalho Carneiro - Coordenador / Gérsika Bitencourt Santos - Integrante., Financiador(es): Universidade Federal de Alfenas - Outra.

  • 2010 - 2011

    INIBIDORES SINTÉTICOS DA PROTEÍNA DISSULFETO ISOMERASE, Descrição: A Proteína Dissulfeto Isomerase (PDI, E.C. 5.3.4.1) é uma tiol óxidoredutase que auxilia o enovelamento apropriado de outras proteínas, catalisando a formação e/ou reposicionamento de pontes dissulfeto intramoleculares. Esta chaperona está presente no retículo endoplasmático (RE) de células eucarióticas, de onde pode ser endereçada à membrana plasmática, além de ser encontrada no espaço periplasmático de células procarióticas. Sua atividade catalítica está associada a diferentes eventos celulares como degranulação de proteínas e capacidade de parasitas invadirem células hospedeiras (Inagi, 2010; Moxon et al., 2010). Em estudos nos quais se utiliza detecção da catálise de PDI, são usados ácido ditionitrobenzóico (DTNB, PubChem 24894189) e/ou bacitracina [PubChem 439542] como inibidores para validação dos ensaios, ambos os compostos inibidores pouco seletivos. DTNB atua bloqueando quimicamente os resíduos de cisteína no sítio ativo da enzima. O mecanismo exato de ação da bacitracina, um metalopolipeptídeo extraído de Bacillus subtilis var Tracy, ainda não foi esclarecido, mas sabe-se que esse antibiótico é capaz de inibir atividade redutase de várias proteínas. Nesse trabalho é proposto testar a eficiência de diferentes compostos como inibidores da atividade redutase da PDI. A partir de dados prévios de nosso grupo de pesquisa que apontam os nitróxidos 2,2,6,6-tetrametil-piperidine-1-oxil (TEMPO) e 4-hidroxi-2,2,6,6-tetrametil-1-piperidine-1-oxil (TEMPOL) como inibidores de PDI, uma série de análogos serão sintetizados visando aumentar a eficiência desses compostos radicalares, pretendendo-se chegar a compostos com maior eficiência e seletividade como inibidores. Testes de catálise com uso de PDI isolada serão conduzidos visando elucidar o possível mecanismo de inibição, o que poderá fornecer uma sonda química útil para monitoramento da atividade dessa tiol proteína isolada e em membranas de células eucarióticas.. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (1) . , Integrantes: Pricila de Figueiredo Reis - Coordenador / Maísa Ribeiro Pereira Lima Brigagão - Integrante., Financiador(es): Universidade Federal de Alfenas - Bolsa.

  • 2009 - 2010

    Sondas fluorescentes para o estudo cinético da Proteína Dissulfeto Isomerase, Descrição: A Proteína Dissulfeto Isomerase (PDI), pertencente à classe das chaperonas, tem ação catalítica que consiste na formação e/ou reposicionamento de pontes dissulfeto intramoleculares. Um dos desafios em estudar a catálise de óxido-redução da PDI é a falta de ensaios sensíveis que possam detectar baixas atividades da enzima em preparação de amostras purificadas e/ou extratos celulares/tissulares brutos. Neste trabalho propõe-se sintetizar e validar sondas fluorescentes que funcionem como pseudo-substratos para essa enzima. Especificamente, visamos sintetizar as sondas: di-eosina-isotiocianato-glutationa oxidada (di-EITC-GSSG) e di-fluoresceina-isotiocianato-glutationa oxidada (di-FITC-GSSG) e estudar a cinética de catálise da PDI sobre o rompimento das pontes dissulfetos de ambas as sondas.. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (2) . , Integrantes: Pricila de Figueiredo Reis - Integrante / Maísa Ribeiro Pereira Lima Brigagão - Integrante / Altamir Fernandes de Oliviera - Integrante / Tessa Martins de Carvalho Carneiro - Coordenador / Gérsika Bitencourt Santos - Integrante., Financiador(es): Universidade Federal de Alfenas - Outra.

Histórico profissional

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Experiência profissional

2010 - 2011

Universidade Federal de Alfenas

Vínculo: Aluno de iniciação científica, Enquadramento Funcional: Aluno de iniciação científica, Carga horária: 20

2014 - 2015

Instituto Federal do Sudeste de Minas Gerais

Vínculo: Aluno, Enquadramento Funcional: Aluno

2011 - Atual

Vita Brilho Indústria e Comércio de Cosméticos

Vínculo: Celetista, Enquadramento Funcional: Responsável Técnica, Carga horária: 44