Magno Rodrigues Junqueira
Graduado em Ciências Biológicas/Genética pela Universidade Federal do Rio de Janeiro. Realizou o seu mestrado em Biologia Celular e Molecular pela Fundação Oswaldo Cruz sob orientação do Prof. Gilberto Domont e Dr. Jonas Perales, doutorado no Instituto Max Planck e Technische Universität Dresden sob orientação do Dr Andrej Shevchenko. Em seguida, realizou o seu pós-doutorado no Instituto Max Planck /Technische Universität Dresden sob supervisão do Prof. Antony Hyman. Em 2011 se tornou docente do Departamento de Biologia Celular do Instituto de Biologia da Universidade de Brasília-UnB. Atuou ainda como pesquisador visitante no Biotechnology Center of the Technische Universität em Dresden, Alemanha (2012) e Professor visitante sênior no Instituto Curie em Paris, França (2023). Desde 2013, é docente do Departamento de Bioquímica do Instituto de Química da Universidade Federal do Rio de Janeiro. Sua linha de pesquisa concentra-se na aplicação de técnicas de identificação e quantificação de biomoléculas por espectrometria de massas, sob a qual publicou em diversas revistas de alto impacto como Cell, Nature Cell Biology e Cell Stem Cell. É revisor de mais de 20 revistas internacionais e editor de revistas na área de proteômica. É membro da American Society for Mass Spectrometry, e membro fundador e atual vice-presidente do conselho da Sociedade Brasileira de Proteômica - BrProt. Faz parte do quadro permanente de docentes da pós-graduação em bioquímica da UFRJ (conceito CAPES 7). Latin America Top 10000 Scientists AD Scientific Index 2021-23
Informações coletadas do Lattes em 18/02/2024
Acadêmico
Formação acadêmica
Doutorado em International Max Planck Research School
2005 - 2009
Technische Universität Dresden
Título: Systematic Characterization of Mammalian Protein Complexes by Shotgun Liquid Chromatography Tandem Mass Spectrometry
Orientador: Andrej Shevchenko
Bolsista do(a): Max Planck Institute, MPI, Alemanha. Palavras-chave: Espectrometria de Massas; Proteoma; protein purification; complexos proteicos; Anotacao funcional de genes.
Mestrado em Biologia Celular e Molecular
2004 - 2005
Fundação Oswaldo Cruz
Título: Análise proteômica do veneno da serpente Bothrops insularis, Ano de Obtenção: 2005
Gilberto Barbosa Domont.Coorientador: Jonas Enrique Aguilar Perales. Bolsista do(a): Instituto Oswaldo Cruz- FIOCRUZ, IOC-FIOCRUZ, Brasil. Palavras-chave: Proteoma; protein purification; Espectrometria de Massas; Eletroforese Bidimensional; Veneno.
Graduação em Ciências Biológicas
2000 - 2003
Universidade Federal do Rio de Janeiro
Título: Análise Proteômica do Veneno de Bothrops insularis
Orientador: Gilberto Barbosa Domont
Bolsista do(a): Fundação Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do RJ, FAPERJ, Brasil.
Pós-doutorado
2010 - 2011
Pós-Doutorado. , Universidade Federal do Rio de Janeiro, UFRJ, Brasil. , Bolsista do(a): Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior, CAPES, Brasil. , Grande área: Ciências Biológicas, Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Química de Macromoléculas. , Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Química de Macromoléculas / Especialidade: Proteomica.
2009 - 2010
Pós-Doutorado. , Max Planck Institute of Molecular Cell Biology and Genetics, MPI-CBG, Alemanha. , Bolsista do(a): Max Planck Society, MPG, Alemanha. , Grande área: Ciências Biológicas
Formação complementar
2022 - 2022
Biomarker discovery and validation in biological fluids. (Carga horária: 2h). , ThermoFisher Scientific, THERMO, Brasil.
2020 - 2020
?Conteúdos científicos, recursos e soluções da American Chemical Society (A. (Carga horária: 2h). , American Chemical Society, ACS PUBLICATIONS, Brasil.
2016 - 2016
Analyzing Prohibited Peptide Hormones by Means of High Resolution MS/MS. (Carga horária: 40h). , Deutsche Sporthochschule Köln, DSHS, Alemanha.
2015 - 2015
Norma ABNT NBR ISO/IEC 17025:2005. (Carga horária: 18h). , Laboratório Brasileiro de Controle de Dopagem LADETEC/ IQ-UFRJ, LBCD-LADETEC, Brasil.
2008 - 2008
Mass Spectrometry of Peptides and Proteins. (Carga horária: 30h). , American Society of Mass Spectrometry, ASMS, Estados Unidos.
2008 - 2008
Recombineering Course Red/ET Recombination. (Carga horária: 40h). , GeneBridges, GENE BRIDGES, Alemanha.
2004 - 2004
Fundamentos Em Análise Proteômica. (Carga horária: 80h). , Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho, UNESP, Brasil.
2003 - 2003
Proteomics Solution- Análise de Proteínas. (Carga horária: 40h). , Universidade Federal do Rio de Janeiro, UFRJ, Brasil.
Idiomas
Inglês
Compreende Bem, Fala Bem, Lê Bem, Escreve Bem.
Espanhol
Compreende Razoavelmente, Fala Pouco, Lê Razoavelmente, Escreve Pouco.
Português
Compreende Bem, Fala Bem, Lê Bem, Escreve Bem.
Alemão
Compreende Pouco, Fala Pouco, Lê Pouco, Escreve Pouco.
Áreas de atuação
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Química de Macromoléculas/Especialidade: Proteínas.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Química de Macromoléculas/Especialidade: Proteomica.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Química de Macromoléculas.
Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Química de Macromoléculas/Especialidade: Lipídeos.
Organização de eventos
DOMONT, Gilberto Barbosa ; NOGUEIRA, F. C. S. ; PALMISANO, G. ; BRAGA, T. V. ; JUNQUEIRA, M. . Participação na comissão organizadora do 4ª Ciclo de Webinars ?My friend is MASSA!?. 2022. (Congresso).
JUNQUEIRA, M. ; BRAGA, T. V. ; PALMISANO, G. ; DOMONT, GB ; NOGUEIRA, F. C. S. . Comissão Organizadora da 1a edição da Série de Seminários Online ?My friend is MASSA!?, organizada pela Sociedade Brasileira de Proteômica (BrProt). 2021. (Outro).
JUNQUEIRA, M. ; Nogueira, Fabio C. S. ; DOMONT, Gilberto Barbosa ; PALMISANO, G. ; BRAGA, T. V. . Ciclo de Seminários "My Friend is Massa" organizado pela Sociedade Brasileira de Proteômica - BrProt. 2020. (Outro).
Barbosa Domont, Gilberto ; NOGUEIRA, FÁBIO C. S. ; JUNQUEIRA, M. . 7th BrMass and 4th Brprot 2018. 2018. (Congresso).
JUNQUEIRA, M ; NOGUEIRA, FÁBIO C.S. ; DOMONT, Gilberto Barbosa ; Duarte Tavares Araújo, Gabriel ; MURILLO, J. E. . Encontro BrProt - Sociedade Brasileira de Proteômica. 2014. (Congresso).
JUNQUEIRA, M ; DOMONT, Gilberto Barbosa ; Fabio, Nogueira ; Duarte Tavares Araújo, Gabriel ; PERALES, Jonas . Encontro BrProt - Sociedade Brasileira de Proteômica. 2012. (Congresso).
PERALES, Jonas ; DOMONT, Gilberto Barbosa ; VALENT, Richard ; Rocha, Surza L.G. ; JUNQUEIRA, M . VIII Congresso da Sociedade Brasileira de Toxinologia e VIII Symposium of Pan American Section of the International Society on Toxinology. 2004. (Congresso).
Participação em eventos
Jornada do programa de Pós-graduação em Bioquímica 2022. 2022. (Encontro).
The interdisciplinary conference on psychedelic research 2022. 2022. (Congresso).
12th MaxQuant Summer School. 2021. (Oficina).
31st HUPO Human Brain Proteome Project Workshop.Quantitative profiling of axonal guidance proteins during the differentiation of human neurospheres,. 2021. (Simpósio).
Biomarker discovery and validation in biological fluids. 2021. (Oficina).
Jornada do programa de Pós-graduação em Bioquímica 2021. 2021. (Encontro).
Single-Cell Proteomics conference (SCP2021). 2021. (Simpósio).
XLII Jornada Giulio Massarani de Iniciação Científica, Tecnológica, Artística e Cultural (JICTAC 2020 - Edição Especial).Aplicações da análise proteômica quantitativa no estudo de neurosferas e organoides cerebrais humanos. 2021. (Simpósio).
Interdisciplinary Conference on Psychedelic Research 2020. Neuroproteomics. 2020. (Congresso).
Reunião Magna 2019 ABC. 2019. (Encontro).
7th BrMass and 4th BrProt. 2018. (Congresso).
American Society for Mass Spectrometry. Interactome of Bacillus subtilis cell division machinery. 2014. (Congresso).
Enzitec 2014 XI Seminário Brasileiro de Tecnologia Enzimática. 2014. (Congresso).
I V Proteomics Workshop - LNBio. 2014. (Oficina).
1o Encontro da Sociedade Brasileira de Proteômica.Bioinformatics and Quantitative Proteomics. 2012. (Encontro).
4 Congresso Brasileiro de Espectrometria de massas - BrMass. ?Disclosing the Human Motor Protein Interactome via Affinity Purification, Shotgun LC-MS/MS and Peptide Filtering?. 2011. (Congresso).
ASMS. 2011. (Congresso).
Encontro sobre Metabolômica - EMBRAPA Agroenergia. 2011. (Simpósio).
Frontiers in Neuroscience. 2010. (Simpósio).
XXXIX Annual Meeting of Brazilian Biochemistry and Molecular Biology Society (SBBq). Expanding the Proteome Scope by Sequence Similarity Searches. 2010. (Congresso).
American Society of Mass Spectrometry. A pipeline for rapid characterization of human protein complexes complementing esiRNA-driven screens.. 2008. (Congresso).
Human Proteome Organization - HUPO. Characterization of protein-complexes complementing functional-genomic screens in human cell-lines. 2008. (Congresso).
American Society for Mass Spectrometry-ASMS. Rapid and sensitive gel-free approach to dissect affinity purified human protein complexes by nanoLC-MSMS. 2007. (Congresso).
High Performance Proteomics. 2007. (Congresso).
XXXIV Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular. 2005. (Congresso).
XXXIII Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular. XXXIII Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular. 2004. (Congresso).
X Reunião Anual de Iniciação Científica da FIOCRUZ.X Reunião Anual de Iniciação Científica da FIOCRUZ. 2003. (Encontro).
XXV Jornada de Iniciação Científica.XXV Jornada de Iniciação Científica. 2003. (Encontro).
XXV Jornada de Iniciação Científica UFRJ.XXV Jornada de Iniciação Científica UFRJ. 2003. (Encontro).
XXXII Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular. XXXII Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular. 2003. (Congresso).
V Jornada Científica do Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho.Detecção de anticorpos Anti-DNA em soro de Pacientes com câncer de pulmão. 2002. (Outra).
XXIV Jornada de Iniciação Científica.Detecção de Anticorpos Anti-DNA em soro de pacientes com câncer de pulmão. 2002. (Outra).
IV-Congresso Aberto aos Estudantes de Biologia. IV-Congresso Aberto aos Estudantes de Biologia. 1999. (Congresso).
Participação em bancas
FACA, V.; GARCEZ, P. P.; PEREIRA, M. D.;JUNQUEIRA, M.. Aplicações da análise proteômica quantitativa no estudo de neurosferas e organoides cerebrais humanos. 2021. Dissertação (Mestrado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M.; SILVA, A. S.; FILHO, EDIVALDO XIMENES FERREIRA; CARVALHO, C. W. P.. Potencial de liquefação de coquetéis enzimáticos durante hidrólise enzimática do bagaço de cana-de-açucar em meio com alto teor de sólidos. 2020. Dissertação (Mestrado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
REIS, A. M.;JUNQUEIRA, M; MOREIRA, L. M.; SANTOS, M. O.. Proteômica comparativa de isolados de Xanthomonas campestris pv. campestris contrastantes em virulência. 2017. Dissertação (Mestrado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Juiz de Fora.
Chapeaurouge, AlexNOGUEIRA, FÁBIO C. S.; MESQUITA, R. D.;JUNQUEIRA, M.. Quantificação interespecífica de proteínas de venenos de serpentes usando marcação isobárica (itraq). 2015. Dissertação (Mestrado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M; MARTINEZ, L.; GOZZO, F. C.. Aplicação da espectrometria de massas em estudos estruturais de chaperonas moleculares. 2014. Dissertação (Mestrado em Química) - Universidade Estadual de Campinas.
CHARNEAU, SRICART, C. A. O.; ARENAS, F. N. M.;JUNQUEIRA, M. Diversidade Molecular no Proteoma e Peptidoma da Saliva de Triatoma infestans. 2012. Dissertação (Mestrado em Patologia Molecular) - Universidade de Brasília.
ALMEIDA, R. V.;FONTES, W.CARVALHO, Paulo Costa; Amaral Melo AC;JUNQUEIRA, M. IDENTIFICAÇÃO DE PROTEÍNAS DA LINHAGEM CELULAR HCC1954 UTILIZANDO TÉCNICAS PROTEÔMICAS. 2011. Dissertação (Mestrado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M.Cristina Araújo Eleutherio, Elis. ?O papel da glicação na proteína Cu/Zn superóxido dismutase 1 e sua relação com a Esclerose Lateral Amiotrófica esporádica?. 2023. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
PIZZATTI, L.; FERREIRA, S. T.; PEREIRA, M. D.;Junqueira, Magno. Análise do Perfil Proteômico de Exossomos Enriquecidos do Plasma Sanguíneo de Pacientes com Doença de Parkinson. 2020. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M; Lopes-Bezerra L.M.; PIZZATTI, L.;Cristina Araújo Eleutherio, Elis. Análise proteômica quantitativa aplicada a modelos celulares in vitro de diferenciação neuronal. 2017. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, MDOMONT, Gilberto BarbosaCristina Araújo Eleutherio, ElisPERALES, Jonas; ZINGALI, R. B.. Estratégias proteômicas "bottom-up" e "top-down" aplicadas à venômica. 2016. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
RUIZ, J. C.;JUNQUEIRA, M.; MARCHINI, F. K.; VICENTE, A. C. P.; NOGUEIRA, E. M.. Análise de variantes de splicing em homem e camundongo por uma abordagem de protogenômica. 2016. Tese (Doutorado em Biologia Computacional e Sistemas) - Fundação Oswaldo Cruz.
Junqueira, Magno; FIERRO, I. M.; ABDELHAY, E.; BOZZA, P. T.; Lopes-Bezerra L.M.. Papel da galactoaminogalactana na ativação endotelial por Aspergillus fumigatus. 2015. Tese (Doutorado em Fisiopatologia Clínica e Experimental) - Universidade do Estado do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M.; PEREIRA, M. D.. Atividade antitumoral de um composto de coordenação de cobre e seu sinergismo com a cisplatina. 2014. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M.; SANTOS, A. L. S.;Freire, Denise M. G.; ALMEIDA, R. V.; SAMIR, A.. Bioprospecção e produção de proteases bacterianas por fermentação em estado sólido. 2014. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
SOARES, M. R.;NOGUEIRA, FÁBIO C. S.; ALMEIDA, R. V.;JUNQUEIRA, M. Metaproteoma das Infecções Endodônticas. 2013. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
Medeiros Rodrigues de Lima, Cosuelo; FELIX, C. R.;JUNQUEIRA, M; HANNA, E. S.; MORHY, L.. Regulação da produção de enzimas celulolíticas e xilanolíticas pelo fungo trichoderma harzianum em resposta a moduladores de vias de sinalizações. 2012. Tese (Doutorado em Programa de Pós-Graduação em Biologia Molecular) - Universidade de Brasília.
Serrano, SJUNQUEIRA, MArmelin, H. A.; Colepicolo Neto, Pio;Barbosa Domont, Gilberto. Proteomica e transcriptomica aplicadas ao estudo da variabilidade do veneno de Bothrops jararaca (serpentes:viperidae). 2011. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade de São Paulo.
JUNQUEIRA, M.; PIZZATTI, L.; FADEL, B. L. F.. Estudo do papel dos neutrófilos na neuro-imuno modulação periférica em pacientes com doença de Parkinson: uma abordagem multi-ômica. 2021. Exame de qualificação (Doutorando em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, MCARVALHO, Paulo Costa; GARCEZ, P. P.;DOMONT, GBNOGUEIRA, FÁBIO C. S.Trugilho, Monique R.O.. Estudo de fluidos biológicos humanos de mulheres grávidas infetadas pelo vírus Zika com fetos microcefálicos usando abordagens proteômicas e metabolômicas. 2020. Exame de qualificação (Doutorando em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M; MOREIRA, M. F.; SOARES, M. R.. Análise Quantitativa de Proteínas Microbianas e Humanas nos Diferentes Tipos de Infecções Endodônticas atráves de uma abordagem Shotgun Proteomics. 2013. Exame de qualificação (Doutorando em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
SANTOS, A. L. S.;JUNQUEIRA, M; PEREIRA, M. D.. Alternativas para a atenuação da citoxicidade das mutações A4V e G93A na Sod1 humana associadas à FALS em modelo de célula eucarionte Saccharomyces cerevisiae. 2013. Exame de qualificação (Doutorando em Pós-graduação em Bioquímica - Instituto de Química) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, MCHARNEAU, S; NORONHA, E. F.; Ximenes-Filho, Edivaldo. Caracterizaação do secretoma de Aspergillus niger crescido em bagaço de cana e purificação de xilanases de interesse bioltcnológico. 2011. Exame de qualificação (Mestrando em Ciências Biológicas (Biologia Molecular)) - Universidade de Brasília.
Cristina Araújo Eleutherio, ElisJUNQUEIRA, M.. FUNÇÃO DA CU, ZN SUPERÓXIDO DISMUTASE 1 HUMANA (HSOD1) NA REGULAÇÃO DA GLICÓLISE AERÓBICA E SUA RELAÇÃO COM A ESCLEROSE LATERAL AMIOTRÓFICA. 2023. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Abi - Ciências Biológicas) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M.DOMONT, GB; JUVENAL, G. A.; NOGUEIRA, F. C. S.. ?Análise de redes complexas em dados proteômicos de pacientes com melanoma, através da medida de impacto de sistema?. 2021. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Química) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
Junqueira, MagnoGoto-Silva, Livia. Quantificação absoluta de proteínas contendo tag de GFP via proteômica alvo direcionada. 2019. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Biotecnologia - Xerem) - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M.Freire, Denise M. G.DOMONT, Gilberto Barbosa. Processo seletivo para acesso ao curso de doutorado do programa de pós-graduação em bioquímica. 2020. Universidade Federal do Rio de Janeiro.
Junqueira, Magno; SOARES, M. R.; MELO, A. C.. Processo seletivo para acesso ao curso de doutorado do programa de pós-graduação em bioquímica. 2020. Universidade Federal do Rio de Janeiro.
COELHO, M. G. P.; BAPTISTA, A. R. S.;JUNQUEIRA, M.. Concurso Professor em Micologia Celular e Proteômica - UERJ. 2015. Universidade do Estado do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, MNOGUEIRA, FÁBIO C. S.. Pesquisador A-B - Análise de proteínas classe Sênior I Padrão III Edital 104/2014. 2014. Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M. Pesquisador A-B - Análise de proteínas classe sênior I padrão II Edital 104/2014. 2014. Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, MSOUSA, M. V.CUERVO. Tecnologista em Saúde Pública área Proteômica. 2014. Fundação Oswaldo Cruz.
JUNQUEIRA, MNOGUEIRA, FÁBIO C. S.. Técnico de laboratório - Biotecnologia - Análise de proteínas -Edital 342/2013. 2013. Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M. Técnologo em Farmácia - Análise de proteínas por espectrometria de massas Edital 342/2013. 2013. Universidade Federal do Rio de Janeiro.
Medeiros Rodrigues de Lima, Cosuelo; Dolabela de Lima, Beatriz;JUNQUEIRA, M. Seleção Professor Substituto na área de Bioquímica. 2011. Universidade de Brasília.
JUNQUEIRA, M. Processo seletivo para acesso ao curso de doutorado do programa de pós-graduação em bioquímica. 2019. Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M.. Avaliador de Projeto de tese. 2014. Instituto Oswaldo Cruz- FIOCRUZ.
JUNQUEIRA, M.. 2021. Universidade Federal do Rio de Janeiro.
JUNQUEIRA, M.. Participação em banca do Processo Seletivo para acesso ao Curso de Mestrado do Programa de Pós-Graduação em Bioquímica para o 2021-2, EDITAL N 565. 2021. Universidade Federal do Rio de Janeiro.
Comissão julgadora das bancas
VALENTE, R. H.; SOUSA, Marcelo Valle de;ZINGALI, Russolina Benedeta. Aplicação de técnicas proteômicas na caracterização do veneno da serpente Bothrops insularis (Viperidae). 2005. Dissertação (Mestrado em Biologia Celular e Molecular) - Fundação Oswaldo Cruz.
ZINGALI, R. B.. Aplicação de técnicas proteômicas na caracterização do veneno da serpente Bothrops insularis (Viperidae).. 2005. Dissertação (Mestrado em Biologia Celular) - Fundação Oswaldo Cruz.
PERALES, J.. Análise Proteômica do Veneno de Bothrops jararaca (Jararaca Ilhôa). 2004 - Universidade Federal do Rio de Janeiro.
Orientou
PROTEÔMICA DIRIGIDA POR HOMOLOGIA E BIOPROSPECÇÃO APLICADA À ESPONJA MARINHA TOPSENTIA OPHIRAPHIDITES DE FERNANDO DE NORONHA; Início: 2023; Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico; (Orientador);
Painel de proteínas alvo direcionadas - quantificação de proteínas associadas a distúrbios neurológicos; Início: 2021; Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro, Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior; (Orientador);
Multiômica de neurosferas derivadas de pacientes com Dravet tratadas com canabidiol; Início: 2021; Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico; (Orientador);
Análise Proteômica Quantitativa de Culturas Neurais Derivadas de IPSC Carregando as Mutações Familiares da Doença de Alzheimer; Início: 2021; Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro, Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior; (Orientador);
Início: 2022; Universidade Federal do Rio de Janeiro, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico;
Quantificação absoluta de proteínas fusionadas à GFP via proteômica alvo direcionada; ; Início: 2020; Iniciação científica (Graduando em Química) - Universidade Federal do Rio de Janeiro, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico; (Orientador);
Aplicações da análise proteômica quantitativa no estudo de neurosferas e organoides cerebrais humanos; 2021; Dissertação (Mestrado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro, Fundação Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do RJ; Orientador: Magno Rodrigues Junqueira;
ANÁLISE PROTEÔMICA QUANTITATIVA DE INSETOS COM RELEVÂNCIA BIOTECNOLÓGICA MEDIANTE INFECÇÃO POR MICRORGANISMOS; 2023; Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro,; Orientador: Magno Rodrigues Junqueira;
Análise proteômica quantitativa aplicada a modelos celulares in vitro de diferenciação neuronal; 2017; Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro, Fundação Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do RJ; Orientador: Magno Rodrigues Junqueira;
EStratégias proteômicas bottom-up e top-down aplicadas à venômica; 2016; Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade Federal do Rio de Janeiro, Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior; Coorientador: Magno Rodrigues Junqueira;
Proteômica quantitativa de diferenciação em modelos neuronais; 2019; Iniciação Científica; (Graduando em Química) - Universidade Federal do Rio de Janeiro, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico; Orientador: Magno Rodrigues Junqueira;
Desenvolvimento de métodos analíticos em proteômica quantitativa em modelos neuronais; ; 2016; Iniciação Científica; (Graduando em Química) - Universidade Federal do Rio de Janeiro, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico; Orientador: Magno Rodrigues Junqueira;
Quantificação de proteínas fusionadas a tag de GFP por ?target proteomics; 2015; Iniciação Científica; (Graduando em Biotecnologia - Xerem) - Universidade Federal do Rio de Janeiro; Orientador: Magno Rodrigues Junqueira;
Caracterização de modificações pós-traducionais do fator de transcrição Yap2 (Cad1) em resposta a exposição ao Cádmio; 2015; Iniciação Científica; (Graduando em Biotecnologia - Xerem) - Universidade Federal do Rio de Janeiro; Orientador: Magno Rodrigues Junqueira;
CARACTERIZAÇÃO DE COMPLEXOS PROTEICOS POR PURIFICAÇÃO POR AFINIDADE E CROMATOGRAFIA LIQUIDA ACOPLADA Á ESPECTROMETRIA DE MASSAS DE ALTA RESOLUÇÂO; 2012; Iniciação Científica; (Graduando em Ciências Biológicas) - Universidade de Brasília, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico; Orientador: Magno Rodrigues Junqueira;
Métodos de Identificação de proteínas de organismos exóticos; 2011; Iniciação Científica; (Graduando em farmacia) - Universidade de Brasília; Orientador: Magno Rodrigues Junqueira;
Caracterização de complexos Proteícos por Espectrometria de Massas; 2011; Iniciação Científica; (Graduando em farmacia) - Universidade de Brasília; Orientador: Magno Rodrigues Junqueira;
?Identificação de proteínas no secretado de células cultivadas de Aspergillus awamori?; 2010; Iniciação Científica - Universidade Federal do Rio de Janeiro, Fundação Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do RJ; Orientador: Magno Rodrigues Junqueira;
Foi orientado por
Análise por espectrometria de massa de proteínas secretadas por Aspergillus awamori e identificação de enzimas envolvidas na hidrólise de biomassa; 2010; Orientação de outra natureza; (Bioquímica) - Instituto de Química da UFRJ, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico; Orientador: Elba Pinto da Silva;
Aplicação de Técnicas Proteômicas na Caracterização do Veneno da Serpente Bothrops Insularis (Viperidae); ; 2005; 0 f; Dissertação (Mestrado em Biologia Celular e Molecular) - Fundação Oswaldo Cruz, Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico; Orientador: Jonas Enrique Aguilar Perales;
Produções bibliográficas
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SILVEIRA, CHRISTIANE MARTINS DE VASCONCELLOS ; FARELO DOS SANTOS, VANESSA ; ORNELAS, ISIS MORAES ; CARRILHO, BEATRIZ DE SÁ ; VENTURA, MATHEUS ANTÔNIO VIEIRA DE CASTRO ; PEREIRA, HENRIQUE MARCELO GUALBERTO ; REHEN, STEVENS KASTRUP ; Junqueira, Magno . Systematic characterization of Lysergic Acid Diethylamide metabolites in Caenorhabditis elegans by ultra-high performance liquid chromatography coupled with high-resolution tandem mass spectrometry. JOURNAL OF CHROMATOGRAPHY A , v. 71, p. 464362, 2023.
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NAROOKA, ANIL RAJ ; APTE, ACHALA ; YADAV, POOJA ; MURILLO, JIMMY RODRIGUEZ ; GOTO'SILVA, LIVIA ; Junqueira, Magno ; DATTA, SUNANDO . EhRho6 mediated actin degradation in Entamoeba histolytica is associated with compromised pathogenicity. MOLECULAR MICROBIOLOGY , v. 71, p. 199-220, 2022.
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RAMOS, LUÍS FELIPE COSTA ; MARTINS, MICHELE ; MURILLO, JIMMY RODRIGUEZ ; DOMONT, Gilberto Barbosa ; DE OLIVEIRA, DANIELLE MARIA PERPÉTUA ; NOGUEIRA, FÁBIO CÉSAR SOUSA ; MACIEL-DE-FREITAS, RAFAEL ; Junqueira, Magno . Interspecies Isobaric Labeling-Based Quantitative Proteomics Reveals Protein Changes in the Ovary of Aedes aegypti Coinfected With ZIKV and Wolbachia. Frontiers in Cellular and Infection Microbiology , v. 12, p. 199-133, 2022.
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GOMES, FABIO ; ALFSON, KENDRA ; Junqueira, Magno . Editorial: The application of OMICS technologies to interrogate host-virus interactions. Frontiers in Cellular and Infection Microbiology , v. 12, p. 199, 2022.
-
Goto-Silva, Livia ; Junqueira, Magno . Single-cell proteomics: A treasure trove in neurobiology. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-PROTEINS AND PROTEOMICS , v. 1869, p. 140658, 2021.
-
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JUNQUEIRA, M. . Deep proteome of IPSC derived human brain organoids. 2023. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
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JUNQUEIRA, M. . Lendo fenótipos moleculares por espectrometria de massas. 2022. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
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JUNQUEIRA, M. . Reading out molecular phenotypes by mass spectrometry-based neuroproteomics. 2022. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
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JUNQUEIRA, M. . BrProt Young Investigator Award - Chair of the session. 2022. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
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MARTINS, MICHELE ; Goto-Silva, Livia ; NOGUEIRA, F. C. S. ; JUNQUEIRA, M. . Alterações proteômicas durante a trajetória de desenvolvimento do organoide do cérebro humano e o perfil de um paciente com agenesia do corpo caloso. 2022. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).
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JUNQUEIRA, M. . Lendo fenótipos moleculares por espectrometria de massas e neuropeoteômica. 2022. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
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JUNQUEIRA, M. . Quantitative profiling of axonal guidance proteins during the differentiation of human neurospheres. 2021. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
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RAMOS, LUIS FELIPE COSTA ; JUNQUEIRA, M. . Análise proteômica quantitativa de cabeça e ovário de Aedes aegypti no fenômeno de interferência do arbovírus da Zika juntamente com a bactéria endossimbionte Wolbachia pipientis. 2021. (Apresentação de Trabalho/Seminário).
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MARTINS, MICHELE ; Goto-Silva, Livia ; NOGUEIRA, F. C. S. ; JUNQUEIRA, M. . Proteômica quantitativa durante a diferenciação de neurosferas Humanas. 2021. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).
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JUNQUEIRA, M. . Interrogating Cell Polarity via Mass Spectrometry-based Quantitative Proteomics. 2020. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
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MARTINS, MICHELE ; Junqueira, Magno . Study of Neuronal development by quantitative proteomics in cerebral organoids. 2019. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).
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FURTADO, A. P. S. ; MARTINS, MICHELE ; DOMONT, Gilberto Barbosa ; NOGUEIRA, FÁBIO C. S. ; JUNQUEIRA, M.R. . O estudo do desenvolvimento neuronal por proteômica quantitativa em organóides cerebrais. 2019. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).
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JACOB, A. B. A. ; JUNQUEIRA, M.R. . Quantificação absoluta de proteínas contendo Tag de GFP via proteõmica alvo direcionada. 2019. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).
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JACOB, A. B. A. ; DOMONT, Gilberto Barbosa ; JUNQUEIRA, M.R. . Aplicação de técnica de quantificação absoluta de proteínas contendo tag de GFP via proteômica alvo direcionada. 2018. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).
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MARTINS, MICHELE ; Junqueira, Magno . Estudo do desenvolvimento neuronal por proteõmica quantitativa. 2018. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).
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Murillo, Jimmy Rodriguez ; Goto-Silva, Livia ; Sanchez, Aniel ; NOGUEIRA, FÁBIO C. S. ; DOMONT, Gilberto Barbosa ; JUNQUEIRA, M . EXPLORING SH-SY5Y NEUROBLASTOMA CELLS DIFFERENTIATION INDUCED BY RETINOIC ACID AND BRAIN-DERIVED NEUROTROPHIC FACTOR USING ITRAQ-BASED QUANTITATIVE PROTEOMICS,. 2016. (Apresentação de Trabalho/Congresso).
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MURILLO, J. E. ; Goto-Silva, Livia ; PUENTE, A. S. ; Fabio, Nogueira ; DOMONT, Gilberto Barbosa ; JUNQUEIRA, M. . EXPLORING SH-SY5Y NEUROBLASTOMA CELLS DIFFERENTIATION INDUCED BY RETINOIC ACID AND BRAIN-DERIVED NEUROTROPHIC FACTOR USING ITRAQ-BASED QUANTITATIVE PROTEOMICS,. 2016. (Apresentação de Trabalho/Congresso).
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OLIVEIRA, D. S. ; JUNQUEIRA, M ; MOREIRA, M. F. ; SOARES, M. R. ; MELO, A. C. . Proteomic Analysis of Rhodnius prolixuss antennae. 2012. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).
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Duarte Tavares Araújo, Gabriel ; MELANI, R. D. ; Fabio, Nogueira ; Junqueira, Magno ; DOMONT, Gilberto Barbosa . Discovery driven venomics: search of new neurotoxins from Crotalus durissus terrificus (Cascavel).. 2012. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).
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Goto-Silva, Livia ; FONSECA, M. P. ; SOUZA, A. R. ; DOMONT, Gilberto Barbosa ; GUEIROS FILHO, F. ; JUNQUEIRA, M . Interactome of bacterial cell division machinery. 2012. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).
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JUNQUEIRA, M . Revista Nature publica pesquisa com participação da UnB. 2013. (Programa de rádio ou TV/Entrevista).
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NOGUEIRA, FÁBIO C. S. ; JUNQUEIRA, M ; Domont, Gilberto . Special Issue on Brazilian Proteomics. 2017. (Editoração/Periódico).
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JUNQUEIRA, M . esenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. 2013. (Relatório de pesquisa).
JUNQUEIRA, M ; Fabio, Nogueira ; CARVALHO, Paulo Costa ; Barbosa Domont, Gilberto . Fundamentos da análise Proteômica. 2012. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).
JUNQUEIRA, M ; CARVALHO, Paulo Costa ; VALENT, Richard ; PERALES, Jonas ; Barbosa Domont, Gilberto . FUNDAMENTOS DA ANÁLISE PROTEÔMICA. 2011. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).
JUNQUEIRA, M ; CARVALHO, Paulo Costa ; Barbosa Domont, Gilberto ; Serrano, S ; Armelin, H. A. . Abordagens Proteômicas para a Biologia de Sistemas. 2011. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).
JUNQUEIRA, M ; CARVALHO, Paulo Costa ; Barbosa Domont, Gilberto ; Serrano, S ; Armelin, H. A. ; Olsen, J.V ; Washburn, M.P. . From Omics to Systems Biology. 2011. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).
JUNQUEIRA, M ; CARVALHO, Paulo Costa . Tópicos Avançados em Espectrometria de Massas e Bioinformática Aplicadas à Proteômica.. 2011. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).
VALENT, Richard ; JUNQUEIRA, M ; Barbosa Domont, Gilberto ; PERALES, Jonas . Métodos Modernos de Purificação de Proteínas. 2011. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).
SOUSA, M. V. ; CARVALHO, Paulo Costa ; JUNQUEIRA, M . Grupo de Discussão: Proteomica. 2011. .
JUNQUEIRA, M ; CARVALHO, Paulo Costa . Tópicos Avançados em Espectrometria de Massas e Bioinformática Aplicadas à Proteômica.. 2011. (Desenvolvimento de material didático ou instrucional - Material didático para o curso:Tópicos Avançados em Espectrometria de Massas e Bioinformática Aplica).
JUNQUEIRA, M ; Barbosa Domont, Gilberto . Special Issue on Microbial Proteomics - Journal of Proteomics Research. 2011. (Editoração/Periódico).
JUNQUEIRA, M. ; Padron Gabriel ; Cuervo, Patricia . Curso Taller Proteomica:Fundamentos, Aplicaciones y Perspectivas. 2010. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).
JUNQUEIRA, M. ; SANTOS, M. F. ; DOMONT, Gilberto Barbosa . Fundamentos da Análise Proteômica. 2004. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).
Projetos de pesquisa
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2022 - Atual
Abordagens ômicas na digestão em insetos: Alvos para o controle de pragas agrícolas e produção de biocombustíveis Edital FAPERJ N 12/2022, Descrição: Edital FAPERJ N 12/2022 - ? PROGRAMA DE APOIO A PROJETOS CIENTÍFICOS E TECNOLÓGICOS EM CIÊNCIAS AGRÁRIAS NO ESTADO DO RIO DE JANEIRO ? 2022. , Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Integrante / RAMOS, LUIS FELIPE COSTA - Integrante / DE OLIVEIRA, DANIELLE MARIA PERPÉTUA - Integrante / GOMES, FABIO - Integrante / Georgia Correa Atella - Coordenador.
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2021 - Atual
Uma abordagem ômica para investigar a Rede de Interações Multipartites envolvendo o mosquito Aedes aegypti, endossimbionte Wolbachia, arbovírus e microbioma com vias a mitigar a transmissão de dengue, Zika e chikungunya - Temáticos FAPERJ E-26/211.348/20, Descrição: Tendo em vista a limitada eficácia de métodos tradicionais de controle do Aedes aegypti, existe uma necessidade premente de desenvolvimento de novas abordagens com maior efetividade para mitigar a transmissão de arbovírus como dengue (DENV), Zika (ZIKV) e chikungunya (CHIKV). A partir da liberação de Ae. aegypti com Wolbachia (cepa wMel) em grande extensão territorial das cidades do Rio de Janeiro e Niterói, somado à presença de outra cepa de Wolbachia na Fiocruz (wAlbB), esse grupo de pesquisa se encontra numa posição privilegiada para melhor compreender uma Rede de Interações Multipartites. Em última instância, essa rede reflete a dinâmica de interações envolvendo o vetor Aedes aegypti, o endossimbionte Wolbachia, arbovírus e o microbioma, sendo capaz de modular a transmissão de dengue, Zika e chikungunya em área endêmica. Considerando essa Rede de Interações Multipartites, uma abordagem ômica poderá trazer luz às interações estabelecidas da forma complexa que o problema requer, evitando abordagens reducionistas ou pareadas entre os entes. Estamos propondo a incorporação de uma Vigilância Metagenômica para aprimorar a detecção de arbovírus em mosquitos de campo e a identificação de padrões espaço temporais na composição do microbioma. Abordagens genômicas serão responsáveis por identificar variantes genômicas do DENV secretado em mosquitos com e sem Wolbachia ao longo de gerações sucessivas. Por fim, o proteoma de insetos infectados com Wolbachia, DENV, ZIKV e/ou CHIKV será elucidado em diferentes condições de temperatura, quando se dá a diferença na efetividade entre wMel e wAlbB. Ferramentas de bioinformática e um banco de dados de sequencias proteicas serão desenvolvidos e disponibilizados para futuras análises de metaproteômica. A realização deste projeto permitirá, ao seu término, estimar a manutenção do fenótipo de bloqueio da Wolbachia, parâmetro ímpar para a efetividade desta estratégia de saúde pública.. , Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Integrante / Rafael Maciel de Freitas - Coordenador / Luiz Alcantara - Integrante.
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2021 - Atual
Analytical Psychedelics, Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Graduação: (1) / Doutorado: (3) . , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador / Livia Goto-Silva - Integrante / REHEN, STEVENS K. - Integrante.
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2021 - Atual
Uma abordagem ômica para o estudo de neuroesferas derivadas de pacientes com Dravet tratadas com canabidiol. - APQ1-FAPERJ 313417/2021-0, Descrição: Biomoléculas possuem funções celulares essenciais, como componentes estruturais e constituintes ou intermediários chaves de diversas reações, com inúmeras funções num organismo. Uma abordagem integrativa que combine dados moleculares para estudar a complexidade sistêmica dos processos biológicos e as alterações metabólicas atualmente se tornou essencial. A proteômica e metabolômica são ferramentas podem fornecer conhecimentos úteis sobre a fisiologia celular e a doença. Não é surpreendente que o metabolismo alterado relacionado a proteínas e lipídeos desempenhe papéis importantes na fisiopatologia distúrbios neurológicos, como a epilepsia. Sabemos que crises epilépticas provocaram alterações em lipídeos e proteínas em diferentes regiões do encéfalo, indicando claramente que várias vias envolvendo o metabolismo lipídico e proteico estão alteradas e as análises ômicas integram diversas informações do estado celular. Em particular, a Síndrome de Dravet (SD), conhecida como epilepsia mioclônica severa da infância, é uma epilepsia encefalopatica associada a vários tipos de crises epilépticas refratarias, declínio cognitivo, e anormalidades motoras e comportamentais. Uma alternativa terapêutica que tem sido usada para atenuar as crises epilépticas resistentes na SD é o uso de canabidiol. Porém seu mecanismo de ação e seu envolvimento metabólico ainda não estão tão claros. Estudos demonstraram que ele pode aumentar a concentração da anandamida, um dos ligantes endógenos dos receptores CB1 do sistema endocanabinoide. A busca de biomarcadores para epilepsias encefalopáticas como a SD é crucial para se obter diagnóstico e terapias precoces para uma doença tão devastadora em crianças. Estudar o perfil molecular dentro de uma célula, tecido ou organismo, requer técnicas analíticas precisas e robustas. Uma das abordagens para análises ômicas é a shotgun, a qual permite identificar e quantificar uma ampla diversidade os lipídios e proteínas de maneira estável, rápida e sensível utilizando espectrometria de massas. Aliado a esta rica analise biomolecular multi-ômica é a aplicação em modelos células-tronco neurais (NSCs) e células-tronco de pluripotência induzida (iPSCs) reprogramadas de células somáticas para a geração de neurosferas. Os modelos de neuroesferas permitem o estudo de vias moleculares distúrbio-específicas, os estágios de desenvolvimento de neurônios vivos, capturar o genoma do distúrbio, além de ser uma ferramenta para o screening de fármacos e intervenções terapêuticas. Portanto, o objetivo principal deste trabalho é buscar biomarca252tudo bemdores através do estudo do lipidoma e da proteômica em neuroesferas geradas a partir de iPSCs de pacientes com SD e controles com neuroesferas de iPSCs de indivíduos saudáveis. Além disso, investigaremos o efeito do canabidiol através destas análises ômicas em neuroesferas. A identificação de potenciais alterações no perfil basal e após o tratamento com canabidiol em células derivadas de pacientes com SD, poderá potencialmente auxiliar no entendimento dos mecanismos deste fitocanabnoide e na busca novos alvos diagnósticos e de intervenção terapêutica nessa epilepsia encefalopática grave.. , Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Graduação: (1) / Doutorado: (3) . , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador / Livia Goto-Silva - Integrante / MARTINS, MICHELE - Integrante / GUIMARÃES, MARÍLIA ZALUAR P. - Integrante / REHEN, STEVENS KASTRUP - Integrante.
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2016 - Atual
Aedes aegypti no plural: diversidade do vetor no Estado do Rio de Janeiro e interação com vírus Zika FAPERJ 04/2016 - Programa ?Apoio a grupos emergentes de pesquisa no estado do Rio de Janeiro?? 2016?., Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Integrante / Rafael Maciel de Freitas - Integrante / Ademir de Jesus Martins Junior - Coordenador.
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2016 - Atual
Desenvolvimento de métodos analíticos em proteômica quantitativa e detecção modificações pós-traducionais em modelos neuronais. Universal CNPQ 422786/2016-0, Descrição: A proteômica quantitativa tem sido aplicada com sucesso para caracterizar diferenças no perfil proteico de amostras de diferentes origens, sejam elas tecidos em situação de doença comparados com sadios, células tratadas com drogas com objetivos terapêuticos, dentre muitos outros. As metodologias empregadas na proteomica quantitativa permitem comparar o repertorio de proteínas expressas em um organismo, tecido ou células em diferentes condições e acompanhar como a expressão proteica é modulada em diferentes situações. Entretanto, sabemos que a atividade de proteínas é regulada por modificações pós-traducionais (PTM), as quais normalmente não são indentificadas em analises quantitativas de rotina. Nesse ponto, a proteômica direcionada à caracterização de modificações pós-traducionais trás a possibilidade de entender como as vias de sinalização estão organizadas em um nível de detalhamento maior. A partir da análise de PTM podemos identificar as vias de sinalização alteradas relacionadas à fosforilação ou glicosilação, por exemplo. Nossa proposta inclui técnicas de fracionamento como IMAC (cromatografia de afinidade por metal imobilizado), esferas de TiO2 e HILIC (cromatografia de interação hidrofílica) para enriquecimento de fosfopeptídeos e Zic-HILIC/PNGase para enriquecimento e identificação de N-glicopeptídeos por cromatografia liquida acoplada a espectrometria de massas. Para poder estudar PTMs de maneira quantitativa aplicaremos, em combinação ao enriquecimento de peptídeos modificados a técnica quantitativa de iTRAQ (Isobaric Tags for Relative and Absolute Quantification) . A eficácia dessa técnica será avaliada pela sua aplicação no estudo de um modelo bem caracterizado de diferenciação celular, no qual uma linhagem de células de neuroblastoma é diferenciada a um fenótipo semelhante a neurônios a partir de tratamento com ácido retinóico (AR) e o fator neurotrófico derivado de cérebro (BDNF). As informações obtidas serão utilizadas para gerar um modelo global das vias de sinalização envolvidas na diferenciação de células de neuroblastoma e a técnica desenvolvida será aplicada em um projeto de colaboração no qual se apresenta um modelo de células humanas obtidas de pacientes e reprogramadas para a geração de neurônios humanos para o estudo de malformações relacionadas ao desenvolvimento em colaboração com Instituto D'Or de Pesquisa e Ensino.. , Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador / Livia Goto-Silva - Integrante / Fernada Tovar Moll - Integrante.
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2014 - 2017
Bioprodutos e Biocombustíveis-Chamada Pública MCTI/CNPq/CAPES/FAPS 16/2014 - Programa ICNT, Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Integrante / NOGUEIRA, FÁBIO C. S. - Integrante / Gilberto Barbosa Domont - Integrante / Elba Pinto da Silva Bon - Coordenador.
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2014 - 2016
Equipamentos multiusuários da Unidade Proteômica - Edital FAPERJ E-13/2014 "Apoio à Manutenção de Equipamentos Multiusuários", Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Integrante / NOGUEIRA, FÁBIO C. S. - Integrante / Gilberto Barbosa Domont - Coordenador.
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2014 - 2016
Espectrometria de Massa Aplicada à Sistemas Biológicos Moleculares - Edital 11/2014 CAPES Pró-equipamentos, Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Integrante / NOGUEIRA, FÁBIO C. S. - Integrante / MELANI, RAFAEL D. - Integrante / Gilberto Barbosa Domont - Coordenador.
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2013 - 2015
Criação e Implementação de Unidade Computacional na Unidade Proteômica, IQ - UFRJ - Edital FAPERJ 32/2013: Apoio a Instituições de Ensino e Pesquisa Sediadas no Estado do Rio de Janeiro, Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Integrante / NOGUEIRA, FÁBIO C. S. - Integrante / MELANI, RAFAEL D. - Integrante / Gilberto Barbosa Domont - Coordenador.
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2012 - 2016
CARACTERIZAÇÃO DE COMPLEXOS PROTEICOS POR CROMATOGRAFIA LIQUIDA ACOPLADA À ESPECTROMETRIA DE MASSAS DE ALTA RESOLUÇÃO - MCT/CNPq - N 14/2012 - Universal-483642/2012-6, Descrição: A grande maioria das proteínas em eucariotos faz parte de complexos proteicos ou são reguladas por interações proteicas que participam de inúmeros processos biológicos dentro da célula. O entendimento dos componentes desses complexos, bem como na sua dinâmica de montagem e desmontagem remonta ao próprio funcionamento dos sistemas celulares. Como consequência, um grande esforço é direcionado hoje no desenvolvimento de técnicas para a caracterização global e dinâmica de complexos de proteínas em diferentes condições biológicas. Ao mesmo tempo, a caracterização funcional de genes desconhecidos pode ser alcançada através da aplicação de um conceito chamado de "guilt by indirect functional association", onde a função de um gene pouco caracterizado é inferida a partir da interação deste com proteínas previamente caracterizadas funcionalmente. Desta forma, a caracterização de complexos proteicos vem contribuído de forma expressiva na anotação funcional de ORFs envolvidas em diferentes processos celulares. Dentro desse contexto a espectrometria de massa é um poderoso método para a descoberta de interações proteína-proteína biologicamente relevantes a partir de complexos purificados por afinidade. Atualmente, encontramos como desafios na caracterização de complexos de proteínas: 1) limitações relacionadas ao discernimento de interações biologicamente relevantes; 2) limitações relacionadas à integração de dados em larga escala, conflitando-os com os dados presentes nas bases de dados existentes; e 3) baixa taxa de identificação em se tratando de proteínas provenientes de organismos não sequenciados. Sendo assim, o objetivo deste projeto é aperfeiçoar a caracterização de complexos proteicos sob os diferentes aspectos citados através do desenvolvimento de estratégias de filtragem, exploração de ferramentas de bioinformática para lidar com dados de media/larga escala e desenvolvimento de novos métodos de identificação de complexos por similaridade em sequencia de proteínas atrav. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Doutorado: (1) . , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador / Gilberto Barbosa Domont - Integrante / Livia Goto-Silva - Integrante / Frederico Gueiros Filho - Integrante / Guilherme Santos - Integrante / Jimmy Eisneider Murillo - Integrante., Financiador(es): Universidade Federal do Rio de Janeiro - Auxílio financeiro.
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2011 - 2014
Busca de Novas Neurotoxinas de Venenos de Serpentes e de Seus Alvos Celulares via purificação por afinidade e identificação por espectrometria de massas., Descrição: Busca de novas neurotoxinas e seus alvos celulares via purificacao por afinidade e identificacao por espectrometria de massas.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) . , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Integrante / Richard Valent - Integrante / Jonas Perales - Coordenador / Ana Gisele Neves Ferreira - Integrante / Barbosa Domont, Gilberto - Integrante / Livia Goto-Silva - Integrante / Gabriel Duarte Tavares Araújo - Integrante.
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2011 - Atual
Análise Proteômica quantitativa do impacto da epigenética no desenvolvimento neuronal. Decanato de Pesquisa e Pós-graduação da UnB - Edital 10/2012, Descrição: A epigenética e definida como alterações herdáveis na expressão gênica que não são relacionadas à mudanças na seqüência de DNA. Alteracoes pos-traducionais (PTMs) tais como fosforilacao, metilacao e acetilacao de histonas, podem influenciar no padrão de expressão gênica da célula, de maneira que se propõe que exista um padrão, ou código de histonas que corresponde a um determinado estado fisiológico celular. Em neurônios, essas alterações epigenética estão relacionadas ao processo de aprendizagem, memória e neuroproteção. Recentemente, a manipulação das PTMs de histonas tem sido apontada como nova via terapêutica para doenças neurodegenerativas, incluindo demência fronto-temporal e doença de Huntington. Entretanto, pouco se conhece sobre o impacto da manipulação do código de histonas no desenvolvimento neuronal e manutenção de sinapses. Nossa proposta e abordar essa questão analisando mudanças globais no proteoma dos neurônios e correlacionando-as ao perfil de PTMs de histonas. Para isso pretendemos implementar técnicas de quantificação relativa e espectrometria de massa de alta resolução em neurônios que terão amplo potencial de aplicação no futuro. Os dados gerados serão integrados utilizando gene ontology para obtenção de informação sobre as classes de proteínas mais afetadas na manipulação do código de histonas e durante a maturação neuronal.. , Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) . , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador / Barbosa Domont, Gilberto - Integrante / Livia Goto-Silva - Integrante., Financiador(es): Decanato de Pesquisa e Pós-graduação da UnB - Auxílio financeiro.
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2010 - 2014
Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq ? Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador / NOGUEIRA, FÁBIO C. S. - Integrante / Gilberto Barbosa Domont - Integrante.
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2010 - 2014
Modificações Pós-Traducionais e Interações Proteína-Proteína no Contexto das Toxinas de Venenos de Serpentes e seus Ligantes - CAPES - Edital Temático de Toxinologia n:63/2010, Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Integrante / Livia Goto-Silva - Integrante / MELANI, RAFAEL D. - Integrante / Gilberto Barbosa Domont - Coordenador.
Projetos de desenvolvimento
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2010 - 2012
Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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2010 - 2012
Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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2010 - 2012
Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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2010 - 2012
Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq ? Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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2010 - 2012
Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq ? Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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2010 - 2012
Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq ? Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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2010 - 2012
Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq ? Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq ? Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq ? Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq ? Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq ? Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq ? Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento.
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Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq ? Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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Desenvolvimento de métodos analíticos em espectrometria de massa para identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados. Edital 478066/2010-4 MCT/CNPq ? Universal, Descrição: Em proteômica, a identificação de proteínas é limitada pela inexistência de dados genômicos sobre as 1,7 milhões de espécies até hoje descritas, pois, destas, somente 0,01% possui o genoma totalmente sequenciado. A maioria dos trabalhos com genomas conhecidos, ou não, se restringe à aplicação de métodos convencionais de identificação de proteínas mais conservadas. Embora a busca convencional com dados não processados de MS/MS aumente a especificidade e velocidade nas buscas, a eficiência de identificação de proteínas provenientes de organismos com genomas não seqüenciados ou com um número restrito de sequências depositadas ou que apresentam alta taxa de polimorfismo, é drasticamente reduzida. Atualmente, nosso laboratório desenvolve, alem de outros, três projetos importantes sobre a caracterização do proteoma de organismos com genomas não seqüenciados que necessitam de métodos mais eficientes para identificação de proteínas: Proteômica de espécies oleaginosas para melhoramento da produção de biodiesel: pinhão manso (Jathropa curcas) e mamona (Ricinus communis); Busca de novas atividades "celulolíticas" para a produção de etanol de 2a geração e Análise proteômica de isolados de Trichomonas foetus apresentando fenótipos de alta e baixa virulência. Este projeto propõe melhorias na parte analítica e computacional para identificação de proteínas/ caracterização de proteomas. A parte analítica envolve a avaliação do método de shotgun a partir de misturas peptídicas complexas separadas por ponto isoelétrico em sistema off-gel seguido de nanoLC-MS/MS como alternativa aos métodos eletroforéticos tradicionais, como 1D- e 2D-SDS-PAGE-nanoLC-MS/MS para identificação de proteínas em larga escala. Outro ponto a ser considerado é o aperfeiçoamento do sequenciamento de novo pela implementação de uma nova estratégia baseada na fragmentação complementar de peptídeos por CID, ETD e HCD via LC-MS/MS no LTQ Orbitrap XL. Um novo algoritmo será criado para analisar os dados combinados. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Integrantes: Magno Rodrigues Junqueira - Coordenador.
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2010 - 2012
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Prêmios
2023
Latin America Top 10000 Scientists AD Scientific Index 2023, AD Scientific.
2023
Orientador menção honrosa na Semana de Integração Acadêmica da UFRJ ? SIAc/UFRJ-2023, UFRJ.
2022
Orientador da melhor dissertação 2021 do Programa de pós-graduação em Bioquímica. Aluna Michele Martins, PPGBq-Programa de pós-graduação em Bioquímica.
2021
Top 10.000 Cientistas da América Latina da AD Scientific Index 2021, AD Scientific Index 2021.
2019
Mensão Honrosa apresentação de trabalho na 10th Semana de integração Acadêmica da UFRJ- Orientador, Instituto de Química UFRJ.
2019
Orientador de bolsista Nota 10 (Mestrado) - Michele Martins, PPGBq-UFRJ, Fundação Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio de Janeiro (FAPERJ), FAPERJ.
2017
Orientador Prêmio de menção honrosa na 8ª Semana de Integração Acadêmica da UFRJ ? 8ª SIAc/UFRJ-2017., UFRJ.
2017
Menção Honrosa no Prêmio CAPES de Tese 2017 - Co-orientador, CAPES.
2017
Mensão Honrosa na 8th Semana de Integração Acadêmica da UFRJ - Orientador, UFRJ.
2015
Orientador de bolsista Nota 10 (doutorado) - Jimmy Eisneider Rodriguez Murillo, PPGBq-UFRJ,, Fundação Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio de Janeiro (FAPERJ)..
2012
Best Poster Award, co-author - X Enzitec 2012, Novozymes Latin America and Enzitec 2012.
2009
Titulo de Magna Cum Laude pelo trabalho desenvolvido durante PhD, Max Planck Institute and Dresden University of Technology.
2004
Título de Dignidade Acadêmica no grau Cum Laude - tendo em vista os resultados alcançados no curso de Ciências Biológicas - Modalidade Genética, Universidade Federal do Rio de Janeiro.
2003
Título de Menção Honrosa na XXV jornada de Iniciação Científica da UFRJ. Analise Proteomica do veneno de Bothrops insularis, Coordenação Geral da Jornada.
Histórico profissional
Endereço profissional
-
Universidade Federal do Rio de Janeiro, Instituto de Química. , CT - Centro de Tecnologia Bloco A Unidade Proteômica, Cidade Universitária, 21941909 - Rio de Janeiro, RJ - Brasil, Telefone: (21) 25627353
Experiência profissional
2023 - Atual
Universidade Federal do Rio de JaneiroVínculo: Servidor Público, Enquadramento Funcional: Professor Associado, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.
2013 - Atual
Universidade Federal do Rio de JaneiroVínculo: Servidor Público, Enquadramento Funcional: Professor Adjunto, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.
2010 - 2011
Universidade Federal do Rio de JaneiroVínculo: Bolsista recém-doutor, Enquadramento Funcional: Pesquisador, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.
2003 - 2005
Universidade Federal do Rio de JaneiroVínculo: Colaborador, Enquadramento Funcional: Aluno de Pós Graduação, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.
Outras informações:
Possui Orientador e desenvolve tese nesta instituição
2002 - 2003
Universidade Federal do Rio de JaneiroVínculo: Estagiário, Enquadramento Funcional: Estagiário, Carga horária: 20
2000 - 2002
Universidade Federal do Rio de JaneiroVínculo: Iniciação científica, Enquadramento Funcional: Estagiário, Carga horária: 20
Outras informações:
Participação em projeto de pesquisa
Atividades
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01/2016
Ensino, Abi - Ciências Biológicas, Nível: Graduação,Disciplinas ministradas, Bioquímica básica I e Bioquímica Básica II
-
01/2014
Ensino, Bioquímica, Nível: Pós-Graduação,Disciplinas ministradas, IQB - 706, Fundamentos da Análise Proteomica
-
01/2013
Pesquisa e desenvolvimento, Instituto de Química.,Linhas de pesquisa
-
01/2013
Pesquisa e desenvolvimento, Instituto de Química.,Linhas de pesquisa
-
01/2019 - 07/2019
Treinamentos ministrados , Instituto de Química.,Treinamentos ministrados, Orientador de Monitoria de Bioquímica Básica do aluno Larissa Esteves Carvalho Constant
-
01/2019 - 07/2019
Treinamentos ministrados , Instituto de Química.,Treinamentos ministrados, Orientação de Monitoria Bioquímica Básica - Aluno: Paulo Victor de Aquino Abrantes
-
05/2002 - 12/2003
Estágios , Instituto de Química, Departamento de Bioquímica.,Estágio realizado, Iniciação científica.
-
06/2000 - 06/2002
Estágios , Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho, Programa de Biofísica.,Estágio realizado, iniciação científica.
2011 - 2013
Universidade de Brasília, UnBVínculo: Servidor Público, Enquadramento Funcional: Professor Adjunto, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.
Atividades
-
03/2011
Ensino, Bioquimica, Nível: Graduação,Disciplinas ministradas, Tópicos em Bioquímica, Instrumentação Científica, Biologia Geral, Bioquimica Fundamental
2005 - 2010
Max Planck Institute of Molecular and Cell BiologyVínculo: Doutorando, Enquadramento Funcional: Doutorando, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.
2004 - 2004
Universidade Federal Rural do Rio de JaneiroVínculo: Professor Visitante, Enquadramento Funcional: Professor Substituto, Carga horária: 12
Atividades
-
02/2005 - 06/2005
Ensino, Genética, Nível: Graduação,Disciplinas ministradas, Genética Básica
2011 - 2012
The Biotechnology Center (BIOTEC) of the Technische Universität DresdenVínculo: Professor vistante, Enquadramento Funcional: Visiting Scientist
2003 - 2005
Instituto Oswaldo Cruz- FiocruzVínculo: Aluno de Pós Graduação, Enquadramento Funcional: Aluno de Pós Graduação, Carga horária: 40
2023 - Atual
Institut CurieVínculo: Professor Visitante, Enquadramento Funcional: Professor VIsitante Sênior, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.
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