Newton Valério Verbisck

Pós-doutorado

Formação complementar

Idiomas

Áreas de atuação

Organização de eventos

Participação em eventos

Participação em bancas

Orientou

Produções bibliográficas

• BACANELLI, GISELE ; ARAUJO, FLABIO RIBEIRO ; VERBISCK, NEWTON VALERIO . Improved MALDI-TOF MS Identification of Mycobacterium tuberculosis by Use of an Enhanced Cell Disruption Protocol. Microorganisms , v. 11, p. 1692, 2023.

• VALMORBIDA, MYLENA KAROLINE ; CARDOZO, MARITA VEDOVELLI ; ALMEIDA, CAMILA CHIODA DE ; PEREIRA, NATÁLIA ; DEZEN, DIOGENES ; ASSIS, MARCELLA ZAMPOLI DE ; Verbisck, Newton Valério ; GRIEBELER, ELIETE ; PIZAURO, LUCAS JOSÉ LUDUVERIO ; ÁVILA, FERNANDO ANTÔNIO DE . Association between coa gene and enterotoxin gene in S. aureus from dairy cattle in Brazil. CIÊNCIA E TECNOLOGIA DE ALIMENTOS (ONLINE) , v. 43, p. e16222-9, 2023.

• SUNIGA, PAULA ADAS PEREIRA ; MANTOVANI, CYNTHIA ; DOS SANTOS, MARIA GORETTI ; DO EGITO, ANDRÉA ALVES ; Verbisck, Newton Valério ; DOS SANTOS, LENITA RAMIRES ; DÁVILA, ALBERTO MARTÍN RIVERA ; ZIMPEL, CRISTINA KRAEMER ; ZERPA, MARIA CAROLINA SISCO ; CHIEBAO, DANIELA PONTES ; DE SÁ GUIMARÃES, ANA MÁRCIA ; DE CASTRO NASSAR, ALESSANDRA FIGUEIREDO ; DE ARAÚJO, FLÁBIO RIBEIRO . Glanders Diagnosis in an Asymptomatic Mare from Brazil: Insights from Serology, Microbiological Culture, Mass Spectrometry, and Genome Sequencing. PATHOGENS , v. 12, p. 1250-1258, 2023.

• MENEZES, MARELIZA P. ; BORZI, MARIANA M. ; RUARO, MAYARA A. ; CARDOZO, MARITA V. ; RABELO, RODRIGO C. ; VERBISCK, NEWTON V. ; MORAES, PAOLA C. . Multidrug-Resistant Bacteria Isolated From Surgical Site of Dogs, Surgeon's Hands and Operating Room in a Veterinary Teaching Hospital in Brazil. Topics in Companion Animal Medicine , v. 49, p. 100638, 2022.

• SILVA, VANESSA ; CANIÇA, MANUELA ; MANAGEIRO, VERA ; VERBISCK, NEWTON ; TEJEDOR-JUNCO, MARÍA TERESA ; GONZÁLEZ-MARTIN, MARGARITA ; CORBERA, JUAN ALBERTO ; POETA, PATRÍCIA ; IGREJAS, GILBERTO . Staphylococcus aureus and Methicillin-Resistant Coagulase-Negative Staphylococci in Nostrils and Buccal Mucosa of Healthy Camels Used for Recreational Purposes. ANIMALS , v. 12, p. 1255, 2022.

• FRIHLING, BRENO EMANUEL FARIAS ; BOLETI, ANA PAULA DE ARAÚJO ; DE OLIVEIRA, CAIO FERNANDO RAMALHO ; SANCHES, SIMONE CAMARGO ; CARDOSO, PEDRO HENRIQUE DE OLIVEIRA ; VERBISCK, NEWTON ; MACEDO, MARIA LÍGIA RODRIGUES ; RITA, PAULA HELENA SANTA ; CARVALHO, CRISTIANO MARCELO ESPINOLA ; MIGLIOLO, LUDOVICO . Purification, Characterization and Evaluation of the Antitumoral Activity of a Phospholipase A2 from the Snake Bothrops moojeni. PHARMACEUTICALS , v. 15, p. 724, 2022.

• FAURO, CAROLINE APARECIDA MAGGIONI ; TESSARI, LUANNY CRISTINY MORESCO ; DOS SANTOS, NOHATI RHANDA FREITAS ; CORREIA, NEOCIMAR SARAIVA ; BONACORSI, CIBELE ; BAILÃO, ALEXANDRE MELO ; BAEZA, LILIAN CRISTIANE ; Verbisck, Newton Valério ; DONOFRIO, FABIANA CRISTINA . Assessing Helicobacter pylori motility and biofilm formation in subinhibitory concentrations of antimicrobials. SCIENTIFIC ELECTRONIC ARCHIVES , v. 15, p. 51-59, 2022.

• NUNES, ELLYNES ; FRIHLING, BRENO ; BARROS, ELIZÂNGELA ; DE OLIVEIRA, CAIO ; VERBISCK, NEWTON ; FLORES, TAYLLA ; DE FREITAS JÚNIOR, AUGUSTO ; FRANCO, OCTÁVIO ; DE MACEDO, MARIA ; MIGLIOLO, LUDOVICO ; LUNA, KARLA . Antibiofilm Activity of Acidic Phospholipase Isoform Isolated from Bothrops erythromelas Snake Venom. Toxins , v. 12, p. 606, 2020.

• BACANELLI, GISELE ; OLARTE, LARISSA C. ; SILVA, MÁRCIO R. ; RODRIGUES, RUDIELLE A. ; CARNEIRO, PAULO A.M. ; KANEENE, JOHN B. ; PASQUATTI, TAYNARA N. ; TAKATANI, HARUO ; ZUMÁRRAGA, MARTIN J. ; ETGES, RODRIGO N. ; ARAÚJO, FLÁBIO R. ; VERBISCK, NEWTON V. . Matrix Assisted Laser Desorption Ionization-Time-of-Flight mass spectrometry identification of Mycobacterium bovis in Bovinae. JOURNAL OF VETERINARY MEDICAL SCIENCE , v. 81, p. 1400-1408, 2019.

• DA SILVA, PATRICIA OLIVEIRA ; DE ALENCAR GUIMARÃES, NELCIELE CAVALIERI ; SERPA, JOHN DAYVAN MAIDANA ; MASUI, DOUGLAS CHODI ; MARCHETTI, CLARICE ROSSATTO ; Verbisck, Newton Valério ; ZANOELO, FABIANA FONSECA ; RULLER, ROBERTO ; GIANNESI, GIOVANA CRISTINA . Application of an endo-xylanase from Aspergillus japonicus in the fruit juice clarification and fruit peel waste hydrolysis. BIOCATALYSIS AND AGRICULTURAL BIOTECHNOLOGY , v. 21, p. 101312, 2019.

• RAMALHO, SUELLEN RODRIGUES ; BEZERRA, CÉZAR DA SILVA ; LOURENÇO DE OLIVEIRA, DANIELLA GORETE ; SOUZA LIMA, LETÍCIA ; MARIA NETO, SIMONE ; RAMALHO DE OLIVEIRA, CAIO FERNANDO ; VALÉRIO VERBISCK, NEWTON ; RODRIGUES MACEDO, MARIA LÍGIA . Novel Peptidase Kunitz Inhibitor from Platypodium elegans Seeds Is Active against Spodoptera frugiperda Larvae. JOURNAL OF AGRICULTURAL AND FOOD CHEMISTRY , v. 66, p. 1349-1358, 2018.

• DIB, HELOISA XAVIER ; DE OLIVEIRA, DANIELLA GORETE LOURENÇO ; DE OLIVEIRA, CAIO FERNANDO RAMALHO ; TAVEIRA, GABRIEL BONAN ; DE OLIVEIRA MELLO, ERICA ; Verbisk, Newton Valério ; CHANG, MARILENE RODRIGUES ; CORRÊA JUNIOR, DARIO ; GOMES, VALDIRENE MOREIRA ; MACEDO, MARIA LÍGIA RODRIGUES . Biochemical characterization of a Kunitz inhibitor from Inga edulis seeds with antifungal activity against Candida spp.. ARCHIVES OF MICROBIOLOGY , v. 201, p. 223-233, 2018.

• BIER, DANIELE ; TUTIJA, JULIANE F. ; PASQUATTI, TAYNARA N. ; OLIVEIRA, TAYNÁ L. ; ARAÚJO, FLÁBIO R. ; VERBISCK, NEWTON V. . Identificação por espectrometria de massa MALDI-TOF de Salmonella spp. e Escherichia coli isolados de carcaças bovinas. PESQUISA VETERINÁRIA BRASILEIRA (ONLINE) , v. 37, p. 1373-1379, 2017.

• MELO, ESP ; SOUZA, IIF ; RAMOS, CAN ; OSÓRIO, ALAR ; VERBISCK, NV ; ARAÚJO, FR . Evaluation of the use of recombinant proteins of Mycobacterium bovis as antigens in intradermal tests for diagnosis of bovine tuberculosis. Archivos de Medicina Veterinaria (Impresa) , v. 47, p. 273-280, 2015.

• VERBISCK, NV ; COSTA, E. T. ; COSTA, F. F. ; CAVALHER, F. P. ; Costa, M. D.M. ; Muras, A. ; PAIXAO, V. A. ; Moura, R. ; Granato, M. F. ; Ierardi, D. F ; MACHADO, T. ; Melo, F. ; RIBEIRO, K. B. ; CUNHA, I. W. ; Lima, V. C.C. ; Maciel, M. d. S. ; CARVALHO, A. L. ; SOARES, F. F. ; Zanata, S. ; Sogayar, M. C. ; et.al . ADAM23 Negatively Modulates  v 3 Integrin Activation during Metastasis. Cancer Research (Chicago, Ill.) , v. 69, p. 5546-5552, 2009.

• COLIN, C. ; DEMASI, M. A. ; DEGAKI, T. L. ; BUSTOS-VALENZUELA, J. C. ; FIGUEIRA, R. C. ; MONTOR, W. R. ; CRUZ, L. O. ; Lojudice, FH ; MURAS, AG ; PEREIRA, T. M. ; WINNISCHOFER, S. M. ; HASEGAWA, A. ; CARREIRA, A. C. ; VERBISCK, NV ; SOGAYAR, MC . NUCEL (Cell and Molecular Therapy Center): A Multidisciplinary Center for Translational Research in Brazil. Molecular Biotechnology , v. 39, p. 89-95, 2008.

• COSTA, FF ; VERBISCK, NV ; Salim, AC ; Ierardi, DF ; Pires, LC ; Sasahara, RM ; SOGAYAR, MC ; ZANATA, SM ; Mackay, A ; O'Hare, M ; Soares, F ; Simpson, AJ ; CAMARGO, AA . Epigenetic silencing of the adhesion molecule ADAM23 is highly frequent in breast tumors. Oncogene (Basingstoke) , Inglaterra, v. 23, n.7, p. 1481-1488, 2004.

• VERBISCK, NV ; Santos, MR ; Engman, DM ; Angel Chiurillo, M ; Ramirez, JL ; Araya, JE ; Mortara, RA ; Franco da Silveira, J . A novel reiterated family of transcribed oligo(A)-terminated, interspersed DNA elements in the genome of Trypanosoma cruzi. MEMORIAS DO INSTITUTO OSWALDO CRUZ , Rio de Janeiro-Brasil, v. 98, n.1, p. 129-133, 2003.

• Porcile, PE ; Santos, MR ; Souza, RT ; VERBISCK, NV ; Brandao, A ; Urmenyi, T ; Silva, R ; Rondinelli, E ; Lorenzi, H ; Levin, MJ ; Degrave, W ; Franco da Silveira, J . A refined molecular karyotype for the reference strain of the Trypanosoma cruzi genome project (clone CL Brener) by assignment of chromosome markers. Gene (Amsterdam) , Holanda, v. 308, p. 53-65, 2003.

• Mortara, RA ; Procopio, DO ; Barros, HC ; VERBISCK, NV ; Andreoli, WK ; Silva, RB ; da Silva, S . Features of host cell invasion by different infective forms of Trypanosoma cruzi. Memórias do Instituto Oswaldo Cruz , Rio de Janeiro, RJ, Brasil, v. 94, n.Suppl. I, p. 135-137, 1999.

• VERBISCK, NV ; Da-Silva, S ; Mortara, RA . Trypanosoma cruzi: amastigote polymorphism defined by monoclonal antibodies. Brazilian Journal of Medical and Biological Research , Ribeirão Preto, SP, Brasil, v. 31, p. 1583-1591, 1998.

• Barros, HC ; VERBISCK, NV ; Da Silva, S ; Araguth, MF ; Mortara, RA . Distribution of epitopes of Trypanosoma cruzi amastigotes during the intracellular life cycle within mammalian cells. The Journal of Eukaryotic Microbiology , Lawrence, KS, USA, v. 44, n.4, p. 332-344, 1997.

• Barros, HC ; Da Silva, S ; VERBISCK, NV ; Araguth, MF ; Tedesco, RC ; Procopio, DO ; Mortara, RA . Release of membrane-bound trails by Trypanosoma cruzi amastigotes onto modified surfaces and mammalian cells. The Journal of Eukaryotic Microbiology , Lawrence, KS, USA, v. 43, n.4, p. 275-285, 1996.

• RIQUELME JUNIOR, L. H. G. ; FERREIRA, M. A. ; FRIHLING, B. E. F. ; ALVES, F. C. G. ; RITA, P. H. S. ; Verbisck, Newton Valério ; MIGLIOLO, L. . Análise do perfil proteico da secreção cutânea de Dermatonotus muelleri utilizando os métodos de eletroforese (SDS-PAGE) e espectrometria de massa (MALDI-ToF). In: Daiane Patricia Oldiges. (Org.). Estudo da Herpetofauna Brasileira. 1ed.Ponta Grossa, PR: Atena Editora, 2018, v. , p. 1-11.

• Verbisck, N. V. ; SOUZA, I. I. F. ; MELO, E. S. ; Kuninari-Nascimento, R. ; Matida, E.T. ; RAMOS, C. A. ; Araujo, F. R. . Structural characterization of Mycobacterium bovis recombinant antigens by MALDI-TOF mass spectrometry. In: 1st International Mass Spectrometry School - IMSS, 2013, Siena, Itália. I International Mass Spectrometry School - Advances in identification and structural characterization of bioactive molecules: [proceedings..]. Chichester, West Sussex: IM Publications LLP, 2013.

• Verbisck, N. V. ; SOUZA, L. B. ; CARDOZO, MARITA V. ; GUIMARAES, N. G. P. ; Feijó, GLD . Meat species identification and classification by MALDI-TOF mass spectrometry. In: 4th Iberoamerican Conference on Mass Spectrometry, 2024, Foz do Iguaçú. IberoMS 2024 - Book of Abstracts, 2024. p. 65-65.

• Verbisck, N. V. ; Perestrelo, A. A. ; Ferraz, A. L. J. ; De Paula, L. C. ; BONIN, M. N. ; Medeiros, S. R. ; MELE, M. ; ALMEIDA, R. G. ; FEIJÓ, G. D. . Lipid analysis of beef meat: can MALDI-TOF mass spectrometry be used to define differential profiles for bovine breeds fed under distinct fat content diet?. In: 1ST IBERIAN MEETING IN SEPARATION SCIENCES & MASS SPECTROMETRY, 2019, Santiago de Compostela. BOOK OF ABSTRACTS 1ST IBERIAN MEETING IN SEPARATION SCIENCES & MASS SPECTROMETRY. Santiago de Compostela: Universidade de Santiago de Compostela, 2019. p. 222-222.

• BACANELLI, G. ; MANTOVANI, C. ; LOUZAN, A. L. ; PASQUATTI, T. ; Bier, D ; ROSINHA, G. ; ARAUJO, F. ; Verbisck, N . MALDI-TOF mass spectrometry identification and detection of relevant pathogens in beef cattle. In: XXII International Mass Spectrometry Conference - IMSC, 2018, Florence, Italy. XXII International Mass Spectrometry Conference - Abstract Book. Apeldoorn, Nederlands: International Mass Spectrometry Foundation, 2018. p. 189-190.

• Medeiros, S. R. ; Feijó, GLD ; MELE, M. ; BARROS, P. E. P. ; MARINO, C. T. ; CIUCCI, F. ; BONIN, M. N. ; Newton V Verbisck . Fatty acid composition of intramuscular lipids from Nellore and Brangus bulls fed diets supplemented with cottonseed. In: American Society of Animal Science Annual Meeting, 2016, Salt Lake City, UT, USA. Journal of Animal Science. Champaign, IL, USA: American Society of Animal Science, 2016. v. 94. p. E-Suppl. 5,630-630.

• OLARTE, L. C. ; DUARTE, L. F. C. ; LEGUIZAMON, G. O. C. ; Araujo, F. R. ; Verbisck, N. V. . Identificação de Mycobacterium bovis por espectrometria de massas MALDI-TOF. In: 12ª Jornada Científica da Embrapa Gado de Corte, 2016, Campo Grande, MS. Documentos. Campo Grande, MS: Embrapa Gado de Corte, 2016. v. 227. p. 16-17.

• Louzan, ALRM ; Caetano, MAB ; Santos, MG ; Verbisck, N. V. ; ROSINHA, G. M. S. . Identificação de Brucella spp. através de espectrometria de massas MALDI-TOF. In: 10ª Jornada Científica da Embrapa Gado de Corte, 2014, Campo Grande, MS. Documentos. Campo Grande, MS: Embrapa Gado de Corte, 2014. v. 208. p. 18-19.

• Kuninari-Nascimento, R. ; SOUZA, I. I. F. ; RAMOS, C. A. ; Verbisck, N. V. . Proteômica e espectrometria de massas MALDI-TOF para a caracterização estrutural de proteínas recombinantes. In: 9ª Jornada Científica da Embrapa Gado de Corte, 2013, Campo Grande, MS. Documentos. Campo Grande, MS: Embrapa Gado de Corte, 2013. v. 204. p. 108-109.

• Kuninari-Nascimento, R. ; SOUZA, I. I. F. ; Matida, E.T. ; OSORIO, A. L. A. R. ; Araujo, F. R. ; Verbisck, N. V. . Aplicação de espectrometria de massas MALDI-TOF para a identificação de microrganismos e diagnóstico em sanidade animal. In: 8ª JORNADA CIENTÍFICA da EMBRAPA GADO DE CORTE, 2012, Campo Grande, MS. Documentos. Campo Grande, MS: Embrapa Gado de Corte, 2012. v. 198. p. 24-25.

• Verbisck, N. V. ; Matida, E.T. ; Kuninari-Nascimento, R. ; SANCHES, C. C. ; ROSINHA, G. M. S. ; DRIEMEIER, D. ; Bloch, C. ; SOARES, C. O. . Molecular marker candidates for Scrapie blood diagnosis identified by MALDI-TOF mass spectrometry. In: II Simpósio Embrapa LabEx EUA de Sanidade Animal, 2012, Brasília, DF - Brasil. 2º Simpósio Embrapa LabEx EUA de Sanidade Animal - Abstract Book. Brasília, DF - Brasil: Embrapa Estudos e Capacitação, 2012. p. 112-113.

• SOUZA, I. I. F. ; Kuninari-Nascimento, R. ; RAMOS, C. A. ; Verbisck, N. V. ; Araujo, F. R. . Caracterização estrutural de proteínas recombinantes de Mycobacterium bovis pelo uso de espectrometria de massas MALDI-TOF. In: 8ª Jornada Científica da Embrapa Gado de Corte, 2012, Campo Grande, MS. Documentos. Campo Grande, MS: Embrapa Gado de Corte, 2012. v. 198. p. 36-37.

• Kuninari-Nascimento, R. ; Bloch, C. ; VERBISCK, NV . Sequenciamento de novo de peptídeos por espectrometria de massas MALDI-TOF. In: 7ª Jornada Científica da Embrapa Gado de Corte, 2011, Campo Grande, MS. Documentos. Campo Grande, MS: Embrapa Gado de Corte, 2011. v. 186. p. 18-19.

• Matida, E.T. ; Kuninari-Nascimento, R. ; SANCHES, C. C. ; ROSINHA, G. M. S. ; DRIEMEIER, D. ; Bloch, C. ; SOARES, C. O. ; Verbisck, N. V. . Aplicação de espectrometria de massas MALDI-TOF para identificação de candidatos a marcadores moleculares de Scrapie. In: 7ª Jornada Científica da Embrapa Gado de Corte, 2011, Campo Grande, MS. Documentos. Campo Grande, MS: Embrapa Gado de Corte, 2011. v. 186. p. 24-25.

• Lucas, S.P. ; Verbisck, N. V. . In silico analysis reveals a putative signature to predict SMAR (Scaffold/Matrix Attachment Regions) genomic elements. In: 10th PEACe - Protein Expression in Animal Cells Conference, 2011, Cascais, Portugal. 10th PEACe-Protein Expression in Animal Cells Conference - Abstract Book, 2011. p. 165-165.

• VERBISCK, NV . Uso de elementos genômicos regulatórios da expressão gênica para produção de proteínas recombinantes em células de mamífero. In: I Simpósio Docente da Universidade Federal do ABC - Ciência, Tecnologia e Interdisciplinaridade, 2009, Santo André. I Simpósio Docente - Ciência, Tecnologia e Interdisciplinaridade. São Paulo: Proenergia Comunicações Ltda., 2009. p. 125-125.

• COSTA, E. T. ; VERBISCK, NV ; COSTA, FF ; CHAMMAS, R ; CAMARGO, AA . Tumoral metastatic specialization: a progression to a pre-malignant phenotype associated with loss of ADAM23 expression. In: VIII São Paulo Research Conference - Cancer 2007: From Molecular Biology to Treatment, 2007, Sao Paulo. Applied Cancer Research. Sao Paulo: Hospital A.C. Camargo, 2007. v. 27. p. 76-77.

• Silva Pinto, C ; COSTA, E. T. ; VERBISCK, NV ; COSTA, FF ; CAMARGO, AA . ADAM23 silencing in breast cancer is associated with caspase-1 and DAPK-1 downregulation and resistance to anoikis. In: VIII São Paulo Research Conference - Cancer 2007: From Molecular Biology to Treatment, 2007, Sao Paulo. Applied Cancer Research (Online). Sao Paulo: Hospital A.C. Camargo, 2007. v. 27. p. 71-71.

• VERBISCK, NV ; COLIN, C. ; Ribeiro, MC ; OBA-SHINJO, SM ; MARIE, S. K. N. ; SOGAYAR, MC . MBNL2 and MARCKSL1 differential gene expression in human gliomas. In: VIII São Paulo Research Conference - Cancer 2007: From Molecular Biology to Treatment, 2007, Sao Paulo. Applied Cancer Research. Sao Paulo: Hospital A.C. Camargo, 2007. v. 27. p. 100-101.

• COLIN, C. ; DEMASI, M. A. ; DEGAKI, T. L. ; BUSTOS-VALENZUELA, J. C. ; FIGUEIRA, R. C. ; MONTOR, W. R. ; CRUZ, L. O. ; Lojudice, FH ; MURAS, AG ; PEREIRA, T. M. ; WINNISCHOFER, S. M. ; CARREIRA, A. C. ; Verbisck, N. V. ; Sogayar, M. C. . Biopharmaceuticals generated at the Cell and Molecular Therapy Center (NUCEL). In: 8th PEACe - Protein Expression in Animal Cells Conference, 2007, Angra dos Reis, RJ-Brasil. 8th PEACe-Protein Expression in Animal Cells Conference Abstract Book, 2007.

• VERBISCK, NV ; MURAS, AG ; MOURA, RP ; COSTA, FF ; MELO, FHM de ; ZANATA, SM ; SOGAYAR, MC ; CHAMMAS, R ; CAMARGO, AA . Loss of ADAM23, a putative new metastasis suppressor gene, leads to enhanced adhesion and migration of the MDA-MB-435 breast cancer cell line by modulating the alphavbeta3 integrin activation. In: XXI FeSBE-Reunião Anual da Federação de Sociedades de Biologia Experimental, 2006, Águas de Lindóia. Reunião Anual da Federação de Sociedades de Biologia Experimental - FeSBE (21:2006 : Águas de Lindóia, SP).. São Paulo: Serviço de Biblioteca e Informação Biomédica do Instituto de Ciências Biomédicas da USP, 2006.

• VERBISCK, NV ; COSTA, FF ; MELO, FHM de ; ZANATA, SM ; CHAMMAS, R ; CAMARGO, AA . Use of RNA interference to investigate ADAM23 function and its role in breast cancer progression. In: XX FeSBE-Reunião Anual da Federação de Sociedades de Biologia Experimental, 2005, Águas de Lindóia. Reunião da Federação de Sociedades de Biologia Experimental - FeSBE (20 : 2005 : Águas de Lindóia - SP).. São Paulo: Serviço de Biblioteca e Informação Biomédica do ICB-USP, 2005.

• VERBISCK, NV ; MURAS, AG ; MOURA, RP ; COSTA, FF ; MELO, FHM de ; ZANATA, SM ; SOGAYAR, MC ; CHAMMAS, R ; CAMARGO, AA . Loss of ADAM23, a putative new metastasis suppressor gene, leads to enhanced migration of the MDA-MB-435 breast cancer cell line possibly by modulating the alfavbeta3 integrin activation. In: IV Sao Paulo Research Conference-Cancer Today, from Molecular Biology to Treatment, 2005, São Paulo. Applied Cancer Research Supplement. São Paulo: Antonio Prudente Foundation, 2005. v. 2. p. 69-69.

• VERBISCK, NV ; COSTA, FF ; CAMARGO, AA . Short Interfering RNA (siRNA) directed silencing of ADAM23 expression in breast tumor cell lines. In: siRNAs and miRNAs Keystone Symposia, 2004, Keystone, Colorado, USA. siRNAs and miRNAs Abstract Book. Silverthorne, CO, USA: Keystone Symposia, 2004.

• Ierardi, DF ; COSTA, FF ; VERBISCK, NV ; CAMARGO, AA . Characterization of the expression pattern and methylation status of different members of the ADAM family in prostate, brain and breast tumors. In: XXXII SBBQ - ANNUAL MEETING OF THE BRAZILIAN SOCIETY OF BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY, 2003, Caxambu - Minas Gerais. XXXII SBBq Annual Meeting Abstract Book, 2003.

• VERBISCK, NV ; Araya, JE ; Santos, MR ; Engman, DM ; Angel Chiurillo, M ; Ramirez, JL ; Mortara, RA ; Franco da Silveira, J . Genomic organization and transcription of Trypanosoma cruzi amastigote genes encoding surface proteins. In: XXVII Annual Meeting on Basic Research in Chagas Disease, 2000, Caxambu, Minas Gerais,. Memórias do Instituto Oswaldo Cruz (Impresso). Rio de Janeiro: Instituto Oswaldo Cruz - FIOCRUZ, 2000. v. 95. p. 264-264.

• Mortara, RA ; Procopio, DO ; Barros, HC ; VERBISCK, NV ; Andreoli, WK ; Silva, RB ; Da Silva, S ; Taniwaki, NN . Studies of Trypanosoma cruzi - Host cell interactions using confocal microscopy. In: XVII Congress of the Brazilian Society for Microscopy and Microanalysis and X Congress of the Brazilian Society for Cell Biology, 1999, Santos, São Paulo,. Acta Microscopica, 1999. v. 8. p. LXXI-LXXII.

• VERBISCK, NV ; Franco da Silveira, J ; Mortara, RA . Sequence analysis of T. cruzi amastigote cDNA clones with homology to members of GP85/sialidase superfamily. In: XXIV Annual Meeting on Basic Research in Chagas Disease, 1997, Caxambu, Minas Gerais,. Memórias do Instituto Oswaldo Cruz (Impresso). Rio de Janeiro: Instituto Oswaldo Cruz - FIOCRUZ, 1997. v. 92. p. 172-172.

• VERBISCK, NV ; Barros, HC ; da Silva, S ; Mortara, RA . Strain and clone polymorphism of epitopes defined by monoclonal antibodies in Trypanosoma cruzi amastigotes: infectivity to HeLa cells contrasts to the trypomastigote stage and follows MAb 1D9 expression. In: XXII Annual Meeting on Basic Research in Chagas Disease, 1995, Caxambu, Minas Gerais,. Memórias do Instituto Oswaldo Cruz (Impresso). Rio de Janeiro: Instituto Oswaldo Cruz - FIOCRUZ, 1995. v. 90. p. 87-87.

• VERBISCK, NV ; da Silva, S ; Barros, HC ; Carnevale, P ; Santos Filho, DV ; Mortara, RA . Polymorphic expression of Ssp-4 in strains and clones of Trypanosoma cruzi amastigotes detected with monoclonal antibodies: potential use in clinical diagnostic. In: XXI Annual Meeting on Basic Research in Chagas Disease, 1994, Caxambu, Minas Gerais,. Memórias do Instituto Oswaldo Cruz (Impresso). Rio de Janeiro: Instituto Oswaldo Cruz - FIOCRUZ, 1994. v. 89. p. 71-71.

• VERBISCK, NV ; Barros, HC ; Da Silva, S ; Mortara, RA . Development of an ELISA assay to quantitate the expression of surface antigens of Trypanosoma cruzi amastigotes. In: XX Annual Meeting on Basic Research in Chagas Disease, 1993, Caxambu, Minas Gerais,. Memórias do Instituto Oswaldo Cruz (Impresso). Rio de Janeiro: Instituto Oswaldo Cruz - FIOCRUZ, 1993. v. 88. p. 98-98.

• BACANELLI, G. ; MANTOVANI, C. ; LOUZAN, A. L. ; PASQUATTI, T. ; BIER, DANIELE ; ROSINHA, G. M. S. ; ARAUJO, F. ; Verbisck, N . MALDI-TOF mass spectrometry identification and detection of relevant pathogens in beef cattle. 2018. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).

• Louzan, ALRM ; CAITANO, M. A. B. ; Santos, MG ; Verbisck, N. V. ; ROSINHA, G. M. S. . MALDI-TOF Mass Spectrometry Identification and Differentiation of Brucella Species. 2015. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).

• Verbisck, N. V. ; SOUZA, I. I. F. ; MELO, E. S. ; Kuninari-Nascimento, R. ; Matida, E.T. ; RAMOS, C. A. ; Araujo, F. R. . Structural characterization of mycobacterium bovis recombinant antigens by MALDI-TOF mass spectrometry. 2013. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

• Verbisck, N. V. . Caracterização Estrutural de Biofármacos-Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). 2012. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

• Verbisck, N. V. . Uso de elementos regulatórios da expressão gênica para produção de proteínas recombinantes em células de mamífero. 2008. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).

• VERBISCK, NV ; COSTA, FF ; MELO, FHM de ; CHAMMAS, R ; CAMARGO, AA . Use of RNA interference to investigate ADAM23 function and its role in breast cancer progression. 2005. (Apresentação de Trabalho/Comunicação).

• VERBISCK, NV ; MELO, FHM de ; COSTA, FF ; CHAMMAS, R ; CAMARGO, AA . Use of RNA interference to investigate ADAM23 function and its role in breast cancer progression. 2004. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).

• Ierardi, DF ; COSTA, FF ; VERBISCK, NV ; CAMARGO, AA . Characterization of the expression pattern and methylation status of different members of the ADAM family in prostate, brain and breast tumors. 2003. (Apresentação de Trabalho/Congresso).

• VERBISCK, NV ; Mortara, RA ; Engman, DM ; Franco da Silveira, J . Functional aspects and subcellular location of a Trypanosoma cruzi amastigote protein encoded by a new member of sialidade gp/85 gene superfamily. 2001. (Apresentação de Trabalho/Congresso).

• VERBISCK, NV . Projeto Pedagógico do Curso Bacharelado em Ciências Biológicas - UFABC. Santo André: UFABC, 2010 (Projeto de Curso de Graduação).

Outras produções

Projetos de pesquisa

• 2022 - Atual

  Identificação de carnes de diferentes espécies por espectrometria de massas MALDI-TOF, Descrição: A espectrometria de massas do tipo MALDI-TOF é uma metodologia analítica para determinação de massa e identificação de diferentes classes de moléculas, inclusive proteínas, caracterizada pela altíssima sensibilidade, altas resolução, acurácia e escala de execução, e relativo baixo custo e facilidade de execução. Ao desenvolver e estender a aplicabilidade de análises moleculares por espectrometria de massas MALDI-TOF para a identificação e qualificação de carnes e produtos cárneos, in natura e/ou processados, de diferentes espécies de animais da produção pecuária existente no Estado do Mato Grosso do Sul, será possível disponibilizar uma nova tecnologia, mais rápida e de menor custo por amostra das que as atualmente disponíveis, de larga escala e grande precisão, com a visão de aumentar a segurança e a qualidade alimentar para a população, fortalecer o sistema produtivo e a produção sustentável, em benefício da saúde humana e do meio ambiente. Essa tecnologia poderá ser aplicada em diversos setores, desde o controle de qualidade de produção, rastreabilidade, fiscalização sanitária, combate a fraudes e adulterações em produtos cárneos, etc, e passível de adoção pelos respectivos órgãos de controle e fiscalização no Brasil.O objetivo geral é desenvolver a metodologia de espectrometria de massas MALDI-TOF para a identificação de carnes de boi, ovelha, porco e frango, de produção pecuária de corte.O principal resultado é a disponibilização de uma tecnologia inovadora para a identificação de espécies de carnes da produção pecuária brasileira.. , Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Graduação: (0) / Especialização: (0) / Mestrado acadêmico: (0) / Mestrado profissional: (0) / Doutorado: (0) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Gelson Luís Dias Feijó - Integrante / Gisele Bacanelli - Integrante / CARDOZO, MARITA V. - Integrante / Jean Carlo Correa Figueira - Integrante., Financiador(es): Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro.

• 2015 - 2023

  Desenvolvimento de métodos para detecção e classificação de Brucella spp., Mycobacterium spp., Salmonella e Escherichia coli em bovinos por espectrometria de massas MALDI-TOF, Descrição: A pecuária bovina é atualmente a atividade agrícola que ocupa a maior área geográfica do Brasil e a cada ano o país vem buscando incrementar a produtividade desse setor, incluindo-se nesse contexto o aumento da qualidade da carne bovina comercializada nos mercados interno e externo. Os programas voltados para sanidade animal, envolvendo controle e erradicação de doenças através de vacinações, tratamentos e profilaxia, são requisitos fundamentais para que o país mantenha a liderança mundial na exportação de carne bovina e expandir a competitividade no mercado internacional. A brucelose e a tuberculose bovinas são zoonoses importantes, pois colocam em risco a saúde não somente dos rebanhos mas também podem afetar a população que consome produtos de origem animal. No Brasil, o Ministério da Agricultura, Pecuária e Abastecimento (MAPA) reconheceu a necessidade de definir uma estratégia de controle da brucelose e da tuberculose e, a partir de 2001, foi instituído o Programa Nacional de Controle e Erradicação da Brucelose e da Tuberculose (PNCEBT). Este programa tem como objetivo diminuir o impacto negativo dessas zoonoses na saúde animal e humana, além de promover a competitividade da pecuária nacional. Além dessas doenças, bactérias do gênero Salmonella e ainda Escherichia coli, estão frequentemente associadas a casos de infecções gastrointestinais por consumo de carne contaminada, com ocorrência mundial. Recentemente foi relatada a ocorrência dessas bactérias em carne bovina proveniente de abatedouros brasileiros. O diagnóstico inequívoco de doenças determinadas por bactérias requer o isolamento e a identificação dos agentes etiológicos, porém o custo dos procedimentos pós-cultivo é alto. A espectrometria de massas MALDI-TOF vem sendo cada vez mais empregada para a identificação de microrganismos, desde vírus e bactérias até leveduras e fungos, sendo uma técnica molecular rápida, de larga-escala e de relativo baixo custo. A análise de uma amostra pode ser feita em apenas 8 minutos a um custo estimado de 2,3 dólares. Esses valores são comparáveis aos de coloração convencional de Gram para bactérias e inferiores ao tempo de execução e custos de técnicas que envolvem reação de amplificação ou sequenciamento de ácidos nucléicos. O uso de espectrometria de massas MALDI-TOF constitui assim uma técnica molecular muito promissora para substituir os métodos tradicionais de identificação bacteriana, com potencial de diminuir muito os custos de detecção de patógenos e contribuir para a adoção de medidas de prevenção e controle de doenças. Essa técnica pode tornar-se um método de diagnóstico rápido, de alta sensibilidade e especificidade e uma ferramenta que pode ser futuramente incluída no PNCEBT do MAPA para triagem e diagnóstico post mortem para as doenças bovinas acima expostas. Assim, esta proposta pretende desenvolver essa metodologia para a detecção dos agentes etiológicos de brucelose e tuberculose bovinas, bem como de bactérias contaminantes da carne, tais como Salmonella e E. coli, relevantes para a produção pecuária no país.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Graduação: (1) / Doutorado: (3) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Gracia Maria Soares Rosinha - Integrante / Cleber - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Sabrina Castilho Duarte - Integrante / Daniele Bier - Integrante., Financiador(es): EMBRAPA Gado de Corte - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 10

• 2009 - 2011

  Desenvolvimento de método diagnóstico ante-mortem para encefalopatia espongiforme transmissível de ovinos (Scrapie) por espectrometria de massas, Descrição: A encefalopatia espongiforme transmissível de ovinos (Scrapie) é uma doença infecciosa incurável que afeta rebanhos em todo o mundo. No Brasil também têm sido documentados casos de Scrapie, especialmente nos estados do Centro-Sul do país. Essa doença é causada por uma proteína chamada prion Scrapie (PrPSc), em função de alterações conformacionais sofridas pela proteína normal (PrP) presente nas células de mamíferos. Embora exista uma barreira interespecífica, a PrPSc pode ser transmitida entre espécies animais diferentes e de animais para o homem, constituindo uma zoonose. Assim, a Scrapie tem reflexos importantes para a produção pecuária de ovinos, caprinos e também de bovinos. Os produtores devem notificar compulsoriamente as autoridades sanitárias para os casos de Scrapie e de BSE (encefalopatia espongiforme transmissível bovina), sendo que os rebanhos com animais infectados precisam ser eliminados. Atualmente, para o diagnóstico de Scrapie, existem apenas metodologias que empregam anticorpos para a detecção da proteína alterada PrPSc em ensaios imunoenzimáticos. Porém, esses métodos são pouco sensíveis e caros, além de muitas vezes não estarem disponíveis para controle sanitário dos rebanhos. Além disso, uma vez que os animais doentes não desenvolvem imunidade contra a PrPSc, os testes imunoquímicos não possibilitam a detecção de PrPSc no sangue dos animais, dificultando muito a detecção na fase assintomática da doença. A não existência de uma metodologia de diagnóstico ante-mortem da Scrapie impede o avanço no processo de controle enzoótico dessa doença no país e no mundo. A tecnologia proteômica e a metodologia de espectrometria de massas possibilita hoje a identificação de proteínas e biomarcadores, com possibilidade de uso em larga escala com altíssima sensibilidade, rapidez e relativo baixo custo, dispensando o uso de ensaios imunoenzimáticos.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Silvio M Zanata - Integrante / Gracia Maria Soares Rosinha - Integrante / David Driemeier - Integrante / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Karem Guimarães Xavier Meireles - Integrante / Carlos Bloch Júnior - Integrante / Cristiane Camargo Sanches - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante., Financiador(es): Embrapa - Auxílio financeiro / EMBRAPA Gado de Corte - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 5

Projetos de desenvolvimento

• 2010 - 2013

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro / EMBRAPA Gado de Corte - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro.

• 2010 - 2013

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro / EMBRAPA Gado de Corte - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro.

• 2010 - 2013

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Em andamento; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro / EMBRAPA Gado de Corte - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro.

• 2010 - 2015

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Juliana da Silva Gomes - Integrante / Ingrid Ieda Fernando de Souza Meneses - Integrante / Carlos Alberto do Nascimento Ramos - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio à Pesquisa - Bolsa / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro / Embrapa - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 13 / Número de orientações: 4

• 2010 - 2015

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Juliana da Silva Gomes - Integrante / Ingrid Ieda Fernando de Souza Meneses - Integrante / Carlos Alberto do Nascimento Ramos - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio à Pesquisa - Bolsa / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro / Embrapa - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 13 / Número de orientações: 4

• 2010 - 2015

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Juliana da Silva Gomes - Integrante / Ingrid Ieda Fernando de Souza Meneses - Integrante / Carlos Alberto do Nascimento Ramos - Integrante., Financiador(es): Embrapa - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio à Pesquisa - Bolsa / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 13 / Número de orientações: 4

• 2010 - 2015

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Juliana da Silva Gomes - Integrante / Ingrid Ieda Fernando de Souza Meneses - Integrante / Carlos Alberto do Nascimento Ramos - Integrante., Financiador(es): Embrapa - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio à Pesquisa - Bolsa / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 13 / Número de orientações: 4

• 2010 - 2015

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Juliana da Silva Gomes - Integrante / Ingrid Ieda Fernando de Souza Meneses - Integrante / Carlos Alberto do Nascimento Ramos - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro / Embrapa - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio à Pesquisa - Bolsa / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 13 / Número de orientações: 4

• 2010 - 2015

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Juliana da Silva Gomes - Integrante / Ingrid Ieda Fernando de Souza Meneses - Integrante / Carlos Alberto do Nascimento Ramos - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro / Embrapa - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio à Pesquisa - Bolsa., Número de produções C, T & A: 13 / Número de orientações: 4

• 2010 - 2015

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Juliana da Silva Gomes - Integrante / Ingrid Ieda Fernando de Souza Meneses - Integrante / Carlos Alberto do Nascimento Ramos - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio à Pesquisa - Bolsa / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro / Embrapa - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 13 / Número de orientações: 4

• 2010 - 2015

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Juliana da Silva Gomes - Integrante / Ingrid Ieda Fernando de Souza Meneses - Integrante / Carlos Alberto do Nascimento Ramos - Integrante., Financiador(es): Embrapa - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio à Pesquisa - Bolsa / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 12 / Número de orientações: 4

• 2010 - 2015

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Juliana da Silva Gomes - Integrante / Ingrid Ieda Fernando de Souza Meneses - Integrante / Carlos Alberto do Nascimento Ramos - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio à Pesquisa - Bolsa / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro / Embrapa - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 12 / Número de orientações: 4

• 2010 - 2015

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Juliana da Silva Gomes - Integrante / Ingrid Ieda Fernando de Souza Meneses - Integrante / Carlos Alberto do Nascimento Ramos - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio à Pesquisa - Bolsa / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro / Embrapa - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 12 / Número de orientações: 4

• 2010 - 2015

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Juliana da Silva Gomes - Integrante / Ingrid Ieda Fernando de Souza Meneses - Integrante / Carlos Alberto do Nascimento Ramos - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio à Pesquisa - Bolsa / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro / Embrapa - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 16

• 2010 - 2015

  Rede de Escalonamento do Centro-Oeste - Caracterização Estrutual de Biofármacos, Descrição: Este projeto é liderado pelo grupo de pesquisa Proteômica em Sanidade Animal da Embrapa Gado de Corte e insere-se na Rede de Escalonamento do Centro-Oeste (RESCO). Os objetivos desta proposta são caracterizar a estrutura dos biofármacos para Saúde Humana e para Biotecnologia Animal produzidos pela RESCO e capacitar recursos humanos na Região Centro-Oeste na área de Proteômica e Química de Proteínas. A RESCO produzirá o escalonamento de proteínas recombinantes em E. coli (Interferon-β, Fator Estimulador de Colônias Granulocítico (G-CSF), proteínas de Brucelose e Tuberculose bovinas) e em P. pastoris (hEGF - Fator de Crescimento Epidermal humano, bFSH-Hormônio Folículo Estimulante bovino e eCG-Gonadotrofina Coriônica eqüina). Pretende-se avaliar a estrutura destas proteínas recombinantes, utilizando-se técnicas de espectrometria de massas (MS) para caracterizar a estrutura primária e modificações pós-traducionais, tais como glicosilação, fosforilação e pontes dissulfeto, e também espectroscopia de dicroísmo circular (CD) para avaliar a estrutura secundária e terciária das proteínas, de modo a checar o estado conformacional dos biofármacos produzidos durante o processo de escalonamento e purificação. A complexidade das modificações pós-traducionais específicas de cada biofármaco será analisada por MS e MS/MS, empregando diferentes estratégias de digestão enzimática e/ou separação por cromatografia líquida de alta performance em fase reversa dos glicopeptídeos resultantes. A CD possibilitará identificar o tipo predominante de estrutura secundária, analisar desnaturação em função da temperatura e realizar cinética conformacional, nas diferentes proteínas recombinantes produzidas em suas diferentes etapas de escalonamento. Na RESCO, este projeto auxiliará na otimização dos processos de escalonamento, com foco no resultado da obtenção de biofármacos com estrutura-função apropriados, considerando os processos de produção desde o nível laboratorial até o da planta pilo. , Situação: Concluído; Natureza: Desenvolvimento. , Alunos envolvidos: Graduação: (2) / Mestrado acadêmico: (1) / Doutorado: (2) . , Integrantes: Newton Valério Verbisck - Coordenador / Cleber Oliveira Soares - Integrante / Elizangela Tieko Matida - Integrante / Fernando Araripe Gonçalves Torres - Integrante / Renata Kuninari do Nascimento - Integrante / Flábio Ribeiro Araújo - Integrante / Juliana da Silva Gomes - Integrante / Ingrid Ieda Fernando de Souza Meneses - Integrante / Carlos Alberto do Nascimento Ramos - Integrante., Financiador(es): Embrapa - Auxílio financeiro / Fundação de Apoio à Pesquisa - Bolsa / Fundação de Apoio e Desenvolvimento do Ensino, Ciência e Tecnologia do MS - Auxílio financeiro / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 16

Prêmios