Natalia Fernanda Bueno

Formação complementar

Idiomas

Áreas de atuação

Organização de eventos

Participação em eventos

Participação em bancas

Produções bibliográficas

• ROSA, IVANA F. ; PEÇANHA, ANA P. B. ; CARVALHO, TÁBATA R. B. ; ALEXANDRE, LEONARDO S. ; FERREIRA, VINÍCIUS G. ; DORETTO, LUCAS B. ; SOUZA, BEATRIZ M. ; NAKAJIMA, RAFAEL T. ; DA SILVA, PATRICK ; BARBOSA, ANA P. ; GOMES-DE-PONTES, LETICIA ; BOMFIM, CAMILA G. ; MACHADO-SANTELLI, GLAUCIA M. ; CONDINO-NETO, ANTONIO ; GUZZO, CRISTIANE R. ; PERON, JEAN P. S. ; ANDRADE-SILVA, MAGAIVER ; CÂMARA, NIELS O. S. ; GARNIQUE, ANALI M. B. ; Natalia F. Bueno ; et.al . Photobiomodulation Reduces the Cytokine Storm Syndrome Associated with COVID-19 in the Zebrafish Model. INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES , v. 24, p. 6104, 2023.

• VENTURA FERNANDES, BIANCA H. ; FEITOSA, NATÁLIA MARTINS ; BARBOSA, ANA PAULA ; BOMFIM, CAMILA GASQUE ; GARNIQUE, ANALI M.B. ; ROSA, IVANA F. ; RODRIGUES, MAIRA S. ; DORETTO, LUCAS B. ; COSTA, DANIEL F. ; CAMARGO-DOS-SANTOS, BRUNO ; FRANCO, GABRIELLI A. ; NETO, JOÃO FAVERO ; LUNARDI, JULIANA SARTORI ; BELLOT, MARINA SANSON ; ALVES, NINA PACHECO CAPELINI ; COSTA, CAMILA C. ; ARACATI, MAYUMI F. ; RODRIGUES, LETÍCIA F. ; Natalia F. Bueno ; et.al . Toxicity of spike fragments SARS-CoV-2 S protein for zebrafish: A tool to study its hazardous for human health?. SCIENCE OF THE TOTAL ENVIRONMENT , v. 813, p. 152345, 2022.

• FERREIRA, ARTHUR SCHVEITZER ; LOPACINSKI, AMANDA ; BATISTA, MICHEL ; HIRAIWA, PRISCILA MAZZOCCHI ; BUENO, NATALIA FERNANDA ; GUIMARÃES, BEATRIZ GOMES ; ZANCHIN, NILSON I. T. . Functional EGF domain of the human neuregulin 1α produced in Escherichia coli with accurate disulfide bonds. MOLECULAR BIOLOGY REPORTS , v. 49, p. 11715-11727, 2022.

• SGRO, GERMÁN G. ; OKA, GABRIEL U. ; SOUZA, DIORGE P. ; CENENS, WILLIAM ; BAYER-SANTOS, ETHEL ; MATSUYAMA, BRUNO Y. ; BUENO, NATALIA F. ; DOS SANTOS, THIAGO RODRIGO ; ALVAREZ-MARTINEZ, CRISTINA E. ; SALINAS, ROBERTO K. ; FARAH, CHUCK S. . Bacteria-Killing Type IV Secretion Systems. Frontiers in Microbiology , v. 10, p. 1078, 2019.

• ANDRADE, M. O. ; BUENO, NATALIA FERNANDA . 31° Programa Bolsista de Verão CNPEM. 2024. (Curso de curta duração ministrado/Outra).

• ZANCHIN, NILSON I. T. ; BUENO, NATALIA FERNANDA . Minicurso Expressão e Purificação de proteínas. 2023. .

• Natalia F. Bueno . USP Educa SP. 2019. (Curso de curta duração ministrado/Outra).

• HOTTA, C. T. ; BUENO, NATALIA FERNANDA . Bioquímica Experimental. 2015. .

Projetos de pesquisa

• 2025 - Atual

  Caracterização Estrutural e Funcional do Sistema de Transporte Tricarboxilato Tripartite BctCBA de Bordetella pertussis, Descrição: A doença respiratória coqueluche, causada pela bactéria Gram-negativa Bordetella pertussis, representa um sério risco para bebês e crianças pequenas não vacinadas, levando a complicações respiratórias e, em muitos casos, à morte. Apesar da vacinação ter começado em 1940 e alcançar uma cobertura global perto de 85, a doença registra aproximadamente 24 milhões de casos anuais, ocasionando em torno de 160.000 mortes entre crianças menores de 5 anos. B. pertussis é uma bactéria com requerimentos nutricionais rigorosos, já que sua fonte principal de carbono são só aminoácidos, dado que não pode metabolizar monossacarídeos por não possuir algumas enzimas que participam nas primeiras reações da via glicolítica. Por tanto, para sua sobrevivência, a bactéria utiliza sistemas de transporte de nutrientes altamente eficientes, destacando-se o sistema BctCBA pertencente à família TTT (Tripartite Tricarboxylate Transporters). O sistema BctCBA forma um canal de translocação composto pelas proteínas transmembrana BctB e BctA, enquanto a proteína BctC é a Proteína de Ligação ao Soluto (SBP). Segundo a literatura, a função biológica descrita para este sistema é o transporte de citrato, um componente crucial do ciclo do ácido cítrico e das reações anapleróticas ligadas a este. Estudos atuais e análises estruturais feitos em Alphafold2 sugerem que o complexo BctCBA transporta o citrato por um mecanismo do tipo "elevador", onde o substrato é conduzido através do canal por movimentos cíclicos. Esse mecanismo permite que o sítio de ligação ao substrato se exponha alternativamente entre o lado citoplasmático e o lado periplasmático da membrana, facilitando a captação eficiente de citrato em concentrações baixas. O projeto proposto visa elucidar o mecanismo de translocação do citrato através do sistema BctCBA utilizando Criomicroscopia eletrônica (Crio-ME), para descrever e aprofundar no entendimento das interações entre os domínios do complexo proteico e o substrato. Desta forma, espera-se contribuir com possíveis alvos para futuras pesquisas terapêuticas focadas no controle da doença. , Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Doutorado: (1) . , Integrantes: Natalia Fernanda Bueno - Integrante / Leonardo Talachia Rosa - Coordenador., Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Bolsa.

• 2018 - 2020

  Caracterização estrutural e funcional das proteínas estruturais do Sistema de Secreção Tipo II de Leptospira interrogans copenhageni, Descrição: Leptospira interrogans é o agente causador da leptospirose, uma doença infecciosa re-emergente zoonotica a nível mundial que infecta diferentes animais. Leptospira interrogans possui como único sistema de secreção o Sistema de Secreção Tipo II (T2SS), que é um megacomplexo proteico não caracterizado e que tem como função secretar proteínas enoveladas do interior da bactéria para o meio extracelular, portanto, é possível que as proteínas que são secretadas pelo sistema podem estar relacionadas com a patogenicidade da bactéria ou para facilitar a absorção de nutrientes extracelulares. Desta forma, o estudo das proteínas que compõe o cluster de genes do T2SS, irá fornecer informações chaves para a elucidação do mecanismo de funcionamento do T2SS em dita bactéria. Fazendo uso de expressão de proteínas heterólogas em Escherichia coli o objetivo é clonar as proteínas estruturais individuais e em complexo com a finalidade de purificar o T2SS aplicando protocolos de purificação de proteínas de membrana para tentar determinar sua estrutura por Crio-EM e cristalografia.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Mestrado acadêmico: (1) . , Integrantes: Natalia Fernanda Bueno - Integrante / Cristiane Rodriguez Guzzo de Carvalho - Coordenador., Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Bolsa.

• 2015 - 2020

  Caracterização de dois pares efetor/inibidor associados ao Sistema de Secreção Tipo IV de Xanthomonas citri, Descrição: O sistema de secreção tipo IV (T4SS) da família de bactérias Xanthomonadaceae transfere efetores proteicos (X-Tfes) com diferentes domínios putativos com atividades hidrolíticas contra componentes do envelope celular bacteriano proporcionando a capacidade de matar outras bactérias. Ao mesmo tempo as bactérias que translocam os efetores produzem inibidores proteicos intracelulares com a finalidade de gerar uma autoproteção frente a atividade enzimática dos efetores secretados. O objetivo do projeto foi caracterizar estrutural e funcionalmente dois efetores com seus respetivos inibidores associados ao Sistema de Secreção Tipo IV de Xanthomonas citri. Utilizando expressão de proteínas heterólogas foram desenvolvidos estudos de purificação de proteínas, estudos afinidade e estabilidade proteica por ITC e DSC, estudos de interação de proteínas por cromatografia de exclusão molecular e SEC-MALS, ensaios de atividade biológica dos efetores, identificação de produtos de reação enzimática por espectometria de massas e resolução da estrutura de um dos inibidores por cristalografia de raios X.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Mestrado acadêmico: (1) . , Integrantes: Natalia Fernanda Bueno - Integrante / Shaker Chuck Farah - Coordenador., Financiador(es): Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - Bolsa., Número de produções C, T & A: 2