Milene Cristina Menezes dos Santos

Pós-doutorado

Formação complementar

Idiomas

Áreas de atuação

Participação em eventos

Participação em bancas

Orientou

Produções bibliográficas

• ROMAN-RAMOS, HENRIQUE ; PRIETO-DA-SILVA, ÁLVARO R. B. ; DELLÊ, HUMBERTO ; FLORIANO, RAFAEL S. ; DIAS, LOURDES ; HYSLOP, STEPHEN ; SCHEZARO-RAMOS, RAPHAEL ; SERVENT, DENIS ; MOURIER, GILLES ; DE OLIVEIRA, JÉSSICA LOPES ; LEMES, DOUGLAS EDGARD ; COSTA-LOTUFO, LETÍCIA V. ; OLIVEIRA, JANE S. ; Menezes, Milene Cristina ; MARKUS, REGINA P. ; HO, PAULO LEE . The Cloning and Characterization of a Three-Finger Toxin Homolog (NXH8) from the Coralsnake Micrurus corallinus That Interacts with Skeletal Muscle Nicotinic Acetylcholine Receptors. Toxins , v. 16, p. 164, 2024.

• TREVISAN-SILVA, DILZA ; COSENZA-CONTRERAS, MIGUEL ; OLIVEIRA, URSULA C. ; DA RÓS, NANCY ; ANDRADE-SILVA, DÉBORA ; Menezes, Milene C. ; OLIVEIRA, ANA KARINA ; ROSA, JAQUELINE G. ; SACHETTO, ANA T.A. ; BINIOSSEK, MARTIN L. ; PINTER, NIKO ; SANTORO, MARCELO L. ; NISHIYAMA-JR, MILTON Y. ; SCHILLING, OLIVER ; Serrano, Solange M.T. . Systemic toxicity of snake venom metalloproteinases: Multi-omics analyses of kidney and blood plasma disturbances in a mouse model. INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES , v. 253, p. 127279, 2023.

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• MENEZES, M. C. ; LEME, A. F. P. ; MELO, R. L. ; SILVA, C. A. ; Della-Casa, M. S. ; BRUNI, F. M. ; LIMA, C. ; LOPES-FERREIRA, M. ; Camargo, A.C.M. ; FOX, J. W. ; Serrano, S. M. T. . Activation of leukocyte rolling by the cysteine-rich domain of HF3, a snake venom hemorrhagic metalloproteinase. In: X Reunião Científica Anual do Instituto Butantan, 2008, São Paulo. X Reunião Científica Anual do Instituto Butantan, 2008.

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• MENEZES, M. C. ; IMBERT, L. ; KITANO, E. S. ; VERNET, T. ; Serrano, S. M. T. . EXPRESSION OF THE PRECURSOR OF THE HEMORRHAGIC METALLOPROTEINASE HF3 AND ITS NON-CATALYTIC DOMAINS USING A CELL-FREE EXPRESSION SYSTEM. 2015. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).

• PALOMINO, M. ; MENEZES, M. C. ; CASTILHO, C. ; SANT?ANNA, O. A. ; MENDONCA, R. Z. ; OLIVIEIRA, A. K. ; FARIA, M. . SYNTETIC PEPTIDES OF DC-DOMAINS OF BOTHROPASIN CAN MODULATE PROLIFERATION AND MIGRATION IN HUVEC-CS CELLS. 2015. (Apresentação de Trabalho/Congresso).

• CASTILHO, C. ; MENEZES, M. C. ; PALOMINO, M. ; OLIVIEIRA, A. K. ; KITANO, E. S. ; IWAI, L. K. ; CAJADO-CARVALHO, D. ; KUNIYOSHI, A. K. ; PORTARO, F. ; FARIA, M. . Peptides derived from plasma proteins released by two proteases from Bothrops jararaca venom.. 2015. (Apresentação de Trabalho/Congresso).

• HENRIQUE, D. S. ; KITANO, E. S. ; ASTORINO-FILHO, R. ; SOGAYAR, M. C. ; Serrano, S. M. T. ; MENEZES, M. C. . Expression of the disintegrin-like and cysteine-rich domains of HF3, a hemorrhagic P-III metalloproteinase from Bothrops jararaca venom, in Pichia pastoris. 2015. (Apresentação de Trabalho/Congresso).

• CASTILHO, C. ; MENEZES, M. C. ; PALOMINO, M. ; OLIVIEIRA, A. K. ; KITANO, E. S. ; IWAI, L. K. ; KUNIYOSHI, A. K. ; PORTARO, F. ; FARIA, M. . Peptides derived fromplasma proteins released by two proteases from Bothrops jararaca venom. 2015. (Apresentação de Trabalho/Congresso).

• MENEZES, M. C. . Métodos de sequênciamento. 2013. (Apresentação de Trabalho/Outra).

• MENEZES, M. C. . PCR e métodos derivados. 2013. (Apresentação de Trabalho/Outra).

• GIMENEZ, T. M. ; OLIVIEIRA, A. K. ; MENEZES, M. C. ; PADARNAUD, L. ; ARMELIN, H. A. ; ELIAS, M. C. ; Serrano, S. M. T. ; FARIA, M. . Characterization of angiogenesis modulated activity by a SVMP - the Botrhopasin. 2012. (Apresentação de Trabalho/Outra).

• LEME, A. F. P. ; KITANO, E. S. ; YAMASHIRO, E. T. ; OLIVIEIRA, A. K. ; MENEZES, M. C. ; PIMENTA, D. C. ; KONNO, K. ; ASSAKURA, M. T. ; Camargo, A.C.M. ; Serrano, S. M. T. . Proteomic analysis of proteinases from Bothrops venoms. 2006. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).

• MENEZES, M. C. ; Serrano, S. M. T. . Recombinant protein expression systems for the study of animal venoms. 2023. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).

• MENEZES, M. C. . Expressão de proteínas recombinantes e Expressão em leveduras. 2013. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).

• MENEZES, M. C. . Ensaios biológicos utilizando proteínas recombinantes. 2010. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).

• MENEZES, M. C. . Expressão de proteínas recombinantes. 2009. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).

• MENEZES, M. C. . Expressão de proteínas recombinantes. 2008. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).

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Projetos de pesquisa

• 2016 - 2020

  Ativ pró-inflamatória de proteinases de venenos de serpentes: i)obtenção de proteinases recombinantes em sistema livre de cel; ii) geração de microvesículas por monócitos estimulados com proteinases nativas e recomb e sua interação com células endoteliai, Descrição: Células liberam formas múltiplas de vesículas extracelulares, incluindo estruturas conhecidas como microvesículas (MVs), que são capazes de alterar o ambiente extracelular. Apesar do crescente número de estudos sobre MVs, sua biogênese, função e conteúdo, além dos mecanismos que regulam a entrega de seus conteúdos ainda são pouco conhecidos. MVs são geradas por diversos tipos celulares como células endoteliais, plaquetas, monócitos, células tumorais, entre outras, e podem estar envolvidas em eventos fisiológicos e patológicos, participando na comunicação célula-célula, através de interações mediadas por receptores ou por transferir moléculas bioativas, incluindo receptores de membrana, proteínas, lipídios, tRNAs, mRNAs, microRNAs e organelas. Toxinas de venenos de serpentes viperídeas induzem resposta inflamatória aguda, que contribui para a gravidade dos sintomas observados no envenenamento, possivelmente envolvendo a liberação de MVs. No entanto, a participação de MVs no quadro patológico do envenenamento ofídico não é conhecida. Sendo assim, pretendemos neste projeto analisar o efeito de MVs geradas por monócitos ativados por uma metaloproteinase (bothropasina), e uma serinoproteinase (PA-BJ) do veneno Bothrops jararaca, na forma nativa e recombinante, sobre células endoteliais. O conteúdo das diferentes MVs será avaliado utilizando abordagens proteômicas e peptidômicas a fim de compreender como a carga destas MVs pode afetar o endotélio durante o envenenamento. Ainda, o presente projeto visa à implantação da técnica de produção de toxinas recombinantes utilizando um sistema de expressão livre de célula derivado de Escherichia coli, inédito no Brasil. O sucesso no estabelecimento desse projeto no Instituto Butantan permitirá a implantação de uma plataforma para produção de proteínas de interesse acadêmico e biotecnológico.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Milene Cristina Menezes dos Santos - Integrante / Eduardo Shigueo Kitano - Integrante / Ana Karina Olivieira - Integrante / Serrano, Solange M. T. - Coordenador / Thierry Vernet - Integrante / Lionel Imbert - Integrante., Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Bolsa.

• 2015 - 2016

  Recombinant production/purification of the HF3, a hemorrhagic metalloproteinase form Bothrops jararaca venom, using a free cell expression system., Descrição: Metalloproteinases play important roles in the pathological effects of snake venoms including severe local tissue damage, hemorrhage and coagulopathy. HF3 (Hemorrhagic Factor 3) is is the most potent metalloproteinases hemorrhagic toxin of Bothrops jararaca venom. The study of this important venom factor has been hampered by the lack of a suitable recombinant expression system as Escherichia coli and Pichia pastoris did not deliver active proteinase likely due to the high number of disulfide bonds and/or toxicity to the host cell. In order to gain a better understanding of the relationship between structure and function of HF3, the aim of this initial study is to obtain the wild type and various mutants of the protein in recombinant form using an E. coli-derived cell free expression system for which the IBS has an expertise. Should this first challenging step be successful, the project will be extended towards a full structure/function relationship study reinforcing the links between both laboratories.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Milene Cristina Menezes dos Santos - Integrante / Solange Maria de Toledo Serrano - Coordenador / Thierry Vernet - Integrante.

• 2011 - 2020

  Modificações pós-traducionais e interações proteína-proteína no contexto das toxinas de venenos de serpentes e seus ligantes: um estudo venômico detalhado, Descrição: O HF3 é uma metaloproteinase glicosilada da classe P-IIIa, altamente hemorrágica, isolada do veneno serpente Bothrops jararaca, composto pelos domínios catalítico, tipo-disintegrina e rico em cisteínas. Trabalhos anteriores sobre a ação desses domínios revelaram que o domínio rico em cisteínas do HF3, bem como peptídeos derivados dessa região, pode funcionar como um sítio de interação dessa proteinase com seus alvos celulares e plasmáticos. As proteínas que contém o domínio rico em cisteínas produzidos em sistema procarioto foram capazes de inibir a agregação plaquetária induzida pelo colágeno e de induzir a resposta pró-inflamatória em camundongos. Ainda, essa atividade foi inibida por anticorpos anti-αM e anti-β2, sugerindo um papel para o domínio rico em cisteínas em promover os efeitos pró-inflamatórios mediados pela integrina αM/β2. Estudo de ressonância plasmônica de superfície revelou que o HF3 parcialmente N-deglicosilado interagiu com maior afinidade com o colágeno I e colágeno VI, do que a proteína nativa, indicando a importância das porções glicosídicas para manter a integridade estrutural do HF3. Neste projeto, pretendemos analisar a interação do HF3 e de seus domínios não catalíticos produzidos em Pichia pastoris, com plaquetas de camundongos em busca das integrinas alvos. Além dos estudos in vivo, este projeto também propõe utilizar a metodologia de docking molecular para fornecer uma visão do mecanismo de interação domínios não catalíticos do HF3 com integrinas de plaquetas.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Milene Cristina Menezes dos Santos - Integrante / André Zelanis - Integrante / Eduardo Shigueo Kitano - Integrante / Ana Karina Olivieira - Integrante / Amanda F Asega - Integrante / Serrano, Solange M. T. - Coordenador., Financiador(es): Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - Bolsa.

• 2005 - 2010

  Estudo sobre a função dos domínios não catalíticos do HF3, uma metaloproteinase do veneno da serpente Bothrops jararaca, na sua interação com alvos celulares e plasmáticos, Descrição: Com o objetivo de entender o mecanismo de interação das metaloproteinases de venenos de serpentes, principalmente a da classe P-III, com seus alvos celulares e plasmáticos, realizamos um estudo comparativo sobre a função dos domínios não catalíticos do HF3, uma metaloproteinase da classe P-III isolada do veneno da Bothrops jararaca, que apresenta atividades hemorrágica e pró-inflamatória. Os domínios tipo-disintegrina e rico em cisteínas foram expressos juntos e individualmente em fusão com a glutathiona S-transferase (GST) em sistema procarioto, e avaliados quanto à capacidade de induzir a resposta pró-inflamatória e de inibir a agregação plaquetária. Ainda, neste trabalho foi avaliado o efeito de peptídeos sintéticos correspondentes à região hiper variável do HF3 nas atividades descritas acima. Para isso, as proteínas GST-DC, GST-D16 e GST-D18 (domínios tipo-disintegrina contendo 16 ou 18 resíduos de cisteínas, respectivamente) e GST-C, bem como a forma mutante GST-DC(D/A), foram avaliadas quanto à capacidade de promover o aumento do rolamento de leucócitos na microcirculação, observada por microscopia intravital. O mesmo foi realizado com os peptídeos correspondentes à HVR do domínio rico em cisteínas do HF3 e da berythractivase, uma metaloproteinase pró-coagulante da classe P-III, isolada do veneno da B. erythromelas. As proteínas que contém o domínio rico em cisteínas (GST-DC e GST-C) bem como os peptídeos correspondentes à HVR, foram capazes de promover o aumento do número de leucócitos em rolamento. O mesmo não foi observado com as proteínas correspondentes ao domínio tipo-disintegrina, com a proteína mutada GST-DC(D/A) e com peptídeos sintéticos derivados de regiões adjacentes à HVR. O rolamento de leucócitos induzido pelas proteínas GST-DC e GST-C e pelo peptídeo correspondente à HVR do HF3 foi inibido por anticorpos anti-αM e anti-β2, sugerindo um papel para o domínio rico em cisteínas em promover os efeitos pró-inflamatórios mediados pela integr. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Milene Cristina Menezes dos Santos - Coordenador / Solange Maria de Toledo Serrano - Integrante / Adriana Franco Paes Leme - Integrante / Marina T. Assakura - Integrante / Robson Lopes de Melo - Integrante / Carlos Alberto da Silva - Integrante / Mônica Lopes-Ferreira - Integrante., Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Auxílio financeiro.

• 2003 - 2004

  Análise comparativa da variação individual da composição do veneno de uma ninhada de dezoito serpentes Bothrops jararaca., Descrição: Nesse trabalho analisamos a composição dos venenos de uma ninhada de dezoito serpentes Bothrops jararaca, composta de sete machos e onze fêmeas, nascidas e mantidas sob as mesmas condições no Laboratório de Hepertologia (IB). Foram determinadas as concentrações de proteínas dos venenos individuais, as atividades caseinolítica, amidolítica, fibrinogenolítica, fibrinolítica e gelatinolítica desses venenos e a variabilidade individual dos venenos foi detectada em todas elas, independentemente do sexo das serpentes. Entretanto, a comparação da atividade gelatinolítica dos venenos por zimografia mostrou que venenos de femêas apresentam maior atividade gelatinolítica entre as proteases de aproximadamente 25 kDa. A variabilidade individual dos venenos também foi analisada por eletroforese bidimensional, onde foram verificadas diferenças nos padrões eletroforéticos em todas as regiões dos géis e em ambos os sexos. Ainda, variação na reatividade cruzada dos componentes desses venenos foi observada através da técnica de Western blot, utilizando-se o soro antibotrópico produzido pelo IB. A variação individual dos venenos pode ter um impacto tanto na pesquisa básica como no tratamento nos casos de acidentes ofídicos, incluindo a seleção dos antissoros e também a seleção de espécimes para a produção dos antissoros. Ainda, é uma importante questão para aqueles interessados nos aspectos evolucionário dos venenos de serpentes. Nosso trabalho mostra a variação individual com relação às atividades proteolíticas dos venenos sobre diferentes substratos, e ainda documenta, através da análise proteômica, a variabilidade da composição geral das toxinas, e a representatividade dos antígenos no soro antibotrópico.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Milene Cristina Menezes dos Santos - Integrante / Maria de Fátima Furtado - Integrante / Antônio Carlos Martins de Camargo - Integrante / Solange Maria de Toledo Serrano - Coordenador / Silvia R. Travaglia-Cardoso - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Bolsa.