Lanuze Graziele Benato de Toni
Formada em Farmácia-Bioquímica pela Universidade Paulista (2008), campus Ribeirão Preto, mestre em Ciências- Toxicologia pela Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto- FCFRP/USP (2011).
Atualmente trabalha com desenvolvimento e validação de metodologias bioanalíticas, utilizando técnicas de HPLC/UHPLC -MS/MS, para dosagens de vitaminas, hormônios e fármacos, com finalidade diagnóstica, farmacocinética e toxicologia.
Experiência com técnicas cromatográficas e eletroforéticas para isolamento, identificação e caracterização de proteínas.
Informações coletadas do Lattes em 08/09/2025
Acadêmico
Formação acadêmica
Mestrado em Toxicologia
2009 - 2011
Universidade de São Paulo
Título: Batroxase, uma nova metaloprotease da classe PI isolada da peçonha de Bothrops atrox: avaliação da atividade funcional,Ano de Obtenção: 2011
Suely Vilela.Bolsista do(a): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo, FAPESP, Brasil. Palavras-chave: Bothrops atrox; inflamação; metaloprotease; purificação.Grande área: Ciências da SaúdeGrande Área: Ciências da Saúde / Área: Farmácia / Subárea: Avaliação e analises toxicológicas. Setores de atividade: Atividades profissionais, científicas e técnicas; Pesquisa e desenvolvimento científico.
Especialização em Homeopatia
2009 - 2011
Instituto Homeopatico Francois Lamasson
Título: A utilização do tratamento homeopático em pacientes epiléticos
Orientador: Andresa Aparecida Berreta e Silva
Formação complementar
2008 - 2008
Curso de drogas de abuso. (Carga horária: 8h). , Universidade Estadual de Campinas, UNICAMP, Brasil.
2008 - 2008
Iniciação Científica. (Carga horária: 384h). , Universidade de São Paulo, USP, Brasil.
Idiomas
Inglês
Compreende Bem, Fala Bem, Lê Bem, Escreve Bem.
Português
Compreende Bem, Fala Bem, Lê Bem, Escreve Bem.
Alemão
Compreende Pouco, Fala Pouco, Lê Pouco, Escreve Pouco.
Áreas de atuação
Grande área: Ciências da Saúde / Área: Farmácia.
Grande área: Ciências da Saúde / Área: Farmácia / Subárea: Garantia e controle de qualidade farmacêuticos.
Grande área: Ciências da Saúde / Área: Farmácia / Subárea: Avaliação e analises toxicológicas.
Participação em eventos
Workshop U.S.Pharmacopeia - Impurezas e Estudos de degradação forçada. 2014. (Outra).
17th Congress of the European Section of the International Society on Toxinology. Evaluation of citotoxicity, proliferation and cell adhesion of a new metalloproteinase, Batroxase, from Bothrops atrox snake venom. 2011. (Congresso).
42o Congresso Brasileiro de Farmacologia e Terapêutica Experimental. Leucotrienes, but not bradykinin and nitric oxide are involved in paw edema induced by Batroxase, a PI metalloproteinase isolated from Bothrops atrox snake venom.. 2010. (Congresso).
4 th International Conference on Natural Toxins. Functional characterization of Batroxase, a PI metalloproteinase isolated from Bothrops atrox snake venom. 2010. (Congresso).
X Congresso Paulista de Homeopatia. 2010. (Congresso).
41 Congresso Brasileiro de Farmacologia e Terapêutica Experimental. Mediators involved in the paw edema induced by Batroxase isolated from Bothrops atrox snake venom. 2009. (Congresso).
III JOFAR-UNIP. 2008. (Outra).
Simpósio Internacional de Iniciação Científica -USP.Caracterização biológica e molecular de uma L-amino ácido oxidase do veneno da serpente Bothrops jararaca. 2008. (Simpósio).
I Curso de drogas de abuso. 2007. (Outra).
II Jornada Integrada de Saúde- UNIP. 2004. (Outra).
Participação em bancas
DE TONI, L. G. B.. 17 Simpósio de Iniciação Científica da USP-SIICUSP. 2009. Universidade de São Paulo.
Produções bibliográficas
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Cintra, A.C.O. ; DE TONI, L. G. B. ; Sartim, M.A. ; Franco, J.J. ; Caetano, R.C. ; Murakami, M.T. ; Sampaio, S.V. . Batroxase, a new metalloproteinase from B. atrox snake venom with strong fibrinolytic activity. Toxicon (Oxford) , v. xxx, p. 1-13, 2012.
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DE TONI, L. G. B. ; Lino, C.N.R. ; Cintra, A.C.O ; Nomizo, A. ; Sampaio, S.V. . Evaluation of citotoxicity, proliferation and cell adhesion of a new metalloproteinase, Batroxase, from Bothrops atrox snake venom. 2011. (Apresentação de Trabalho/Congresso).
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DE TONI, L. G. B. ; Figueiredo, MJ ; SARTIM, M. A. ; Franco, J.J. ; Cintra, A.C.O ; Souza, G.E. ; Sampaio, S.V. . Leukotrienes, but not bradykinin and nitric oxide, are involved in paw edema induced by Batroxase, a PI metalloproteinase isolated from Bothrops atrox snake venom. 2010. (Apresentação de Trabalho/Congresso).
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DE TONI, L. G. B. ; Cintra, A.C.O ; Figueiredo, MJ ; Nomizo, A. ; Souza, G.E. ; Sampaio, S.V. . Functional Characerization of Batroxase, a PI metalloproteinase isolated from Bothrops atrox snake venom. 2010. (Apresentação de Trabalho/Congresso).
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DE TONI, L. G. B. ; Figueiredo, MJ ; SARTIM, M. A. ; Cintra, A.C.O ; Franco, J.J. ; Souza, G.E. ; Sampaio, S.V. . Mediators involved in the paw edema induced by Batroxase isolated from bothrops atrox snake venom. 2009. (Apresentação de Trabalho/Congresso).
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DE TONI, L. G. B. ; SARTIM, M. A. ; Alves, R.M. ; Antonucci, G. A. ; Cintra, A.C.O ; Franco, J.J. ; Sampaio, S.V. . Caracterização biológica e molecular de uma L-amino ácido oxidase do veneno da serpente Bothrops jararaca. 2008. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).
Projetos de pesquisa
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2009 - 2011
Batroxase, uma nova metaloprotease da classe PI isolada do veneno de Bothrops atrox: avaliação da atividade funcional, Descrição: Peçonhas de serpentes do gênero Bothrops provocam reações sistêmicas e locais como coagulopatias, hemorragia, reação inflamatória, dor e mionecrose. A complexidade dos efeitos sistêmicos e locais ocorre devido à diversidade de elementos inorgânicos e frações orgânicas que são representadas por toxinas, maioria de caráter protéico como PLA2, serinoproteases, metaloproteases, toxinas que atuam sob a agregação plaquetária, família de peptídeos potenciadores de bradicinina e fatores de crescimento, entre outras. Da peçonha de Bothrops atrox já foram isoladas algumas proteínas e enzimas como a trombolectina, atroxina, batroxobina, trombocetina, fosfodiesterases, hemorraginas, fosfolipases e L-aminoácido oxidases, as quais promovem diversificadas atividades biológicas como indução da agregação plaquetária, hemaglutinação, além de atividades hemorrágica, necrótica e citotóxica. As metaloproteases de classe PI são proteínas multimodulares que compreendem um peptídeo sinal, um pró-domínio e um domínio metaloprotease, onde esse último domínio é responsável por catalisar, de maneira zinco-dependente, a quebra da ligação peptídica. Biologicamente, são responsáveis por efeitos hemorrágicos (fibrinogenolíticos), podendo participar de processos interferentes na hemostasia, além de causar inflamação. A batroxase é uma metaloprotease de classe PI purificada da peçonha de Bothrops atrox e que apresenta peso molecular relativo de 27,5 kDa e dose hemorrágica mínima (DHM) de 10 µg, com alta atividade proteolítica (0,5µg), degradando preferencialmente a cadeia Bb do fibrinogênio e em concentrações elevadas (1,0µg) a cadeia A , mas não apresentou atividade coagulante sobre plasma citratado. O presente projeto tem como objetivo caracterizar a ação proteolítica da batroxase, além aprofundar o estudo do mecanismo de atividades biológicas dessa toxina. Serão realizados ensaios de atividade enzimática para avaliar as atividades proteolíticas sobre diferentes substratos, assim como. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Mestrado acadêmico: (1) . , Integrantes: Lanuze Graziele Benato de Toni - Coordenador / Adélia Cristina de Oliveira Cintra - Integrante / Suely Vilela Sampaio - Integrante / João José Franco - Integrante / Glória Emília Petto de Souza - Integrante / Auro Nomizo - Integrante., Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Bolsa.
Histórico profissional
Endereço profissional
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Núcleo de Bioequivalência e Ensaios Clínicos, SPDM-UNIFESP. , Avenida Onze de Junho - de 501 a 763 - lado ímpar, Vila Clementino, 04041052 - São Paulo, SP - Brasil, Telefone: (11) 50817092
Experiência profissional
2013 - 2015
Núcleo de Bioequivalência e Ensaios ClínicosVínculo: , Enquadramento Funcional: Analista Pleno, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.
2012 - 2012
Instituto Israelita de Ensino e Pesquisa Albert EinsteinVínculo: Celetista, Enquadramento Funcional: Analista Pleno, Carga horária: 44
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