Jorge Alexandre Nogueira Santos

Pós-doutorado

Formação complementar

Idiomas

Áreas de atuação

Participação em eventos

Participação em bancas

Orientou

Produções bibliográficas

• CASALOTI, LAÍS GUADALUPE ; SANTOS, JORGE ALEXANDRE NOGUEIRA . InibiÃÃo de elastase por extrato foliar aquoso e etanÃlico de Sedum Dendroideum: Um estudo in vitro. Revista Científica Multidisciplinar Núcleo do Conhecimento , v. 04, p. 140-147, 2019.

• DIAS, MARIA ; GULARTE, THIAGO ; TEIXEIRA, RÓBSON ; SANTOS, JORGE ; PILAU, EDUARDO ; MENDES, TIAGO ; DEMUNER, ANTÔNIO ; DOS SANTOS, MARCELO . Synthesis of 1,2,3-Triazole Derivatives of 4,4?-Dihydroxybenzophenone and Evaluation of Their Elastase Inhibitory Activity. JOURNAL OF THE BRAZILIAN CHEMICAL SOCIETY , v. 00, p. 1-11, 2018.

• BARROS, T. G. ; SANTOS, J. A. N. ; SOUZA, B. E. G. ; SODERO, A. C. R. ; SOUZA, A. M. T. ; SILVA, D. P. ; RODRIGUES, C. R. ; PINHEIRO, S. ; DIAS, L. R. S. ; VIEIRA, B. A. ; Puzer, L. ; Muri, E.M. . Discovery of a new isomannide-based peptidomimetic synthetized by Ugi multicomponent reaction as human tissue kallikrein 1 inhibitor.. BIOORGANIC & MEDICINAL CHEMISTRY LETTERS , v. 27, p. 314-318, 2017.

• Kondo, Marcia Y. ; Gouvea, Iuri E. ; Okamoto, Débora N. ; SANTOS, J. A. N. ; SOUCCAR, CADEN ; ODA, KOHEI ; JULIANO L. ; Juliano, Maria A. . Analysis of catalytic properties of tripeptidyl peptidase I (TTP-I), a serine carboxyl lysosomal protease, and its detection in tissue extracts using selective FRET peptide substrate. Peptides (New York, N.Y. 1980) , v. 76, p. 80-86, 2016.

• SANTOS, J. A. N. ; Kondo, Márcia Y. ; Freitas, Renato F. ; DOS SANTOS, MARCELO H. ; RAMALHO, TEODORICO C. ; Assis, Diego M. ; JULIANO L. ; Juliano, Maria A. ; Puzer, Luciano . The natural flavone fukugetin as a mixed-type inhibitor for human tissue kallikreins. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters (Print) , v. 26, p. 1485-1489, 2016.

• KONDO, MARCIA Y. ; GOUVEA, IURI E. ; OKAMOTO, DÉBORA N. ; SANTOS, J. A. N. ; SOUCCAR, CADEN ; ODA, KOHEI ; JULIANO, LUIZ ; JULIANO, M. A. . Analysis of catalytic properties of tripeptidyl peptidase I (TTP-I), a serine carboxyl lysosomal protease, and its detection in tissue extracts using selective FRET peptide substrate. Peptides (New York, N.Y. 1980) , v. 76, p. 80-86, 2016.

• SANTOS, J. A. N. ; KONDO, MÁRCIA Y. ; FREITAS, RENATO F. ; DOS SANTOS, MARCELO H. ; RAMALHO, TEODORICO C. ; ASSIS, DIEGO M. ; JULIANO, LUIZ ; JULIANO, M. A. ; PUZER, LUCIANO . The natural flavone fukugetin as a mixed-type inhibitor for human tissue kallikreins. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters (Print) , v. 26, p. 1485-1489, 2016.

• OLIVEIRA, JOCELIA P. C. ; FREITAS, RENATO F. ; MELO, LEANDRO SILVA DE ; BARROS, THALITA G. ; SANTOS, JORGE A. N. ; JULIANO, MARIA A. ; PINHEIRO, SÉRGIO ; BLABER, MICHAEL ; JULIANO, LUIZ ; MURI, ESTELA M. F. ; PUZER, LUCIANO . Isomannide-Based Peptidomimetics as Inhibitors for Human Tissue Kallikreins 5 and 7. ACS MED CHEM LETT , v. 5, p. 128-132, 2014.

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• Izidoro, M. A. ; SANTOS, J. A. N. ; Assis, D.M. ; Lindberg, I ; Juliano,L. . EFFECTS OF MAGNESIUM AND POTASSIUM IONS ON RECOMBINANT HUMAN FURIN - SELECTIVE ACTIVATION BY Mg2+ OF HYDROLYSIS OF SUBSTRATES DERIVED FROM VIRAL ENVELOPE GLICOPROTEINS. In: Gordon Research Conferences, 2010, New London. Proprotein Processing, Trafficking & Secretion, 2010.

• Kondo, M. Y ; Okamoto, D. N ; SANTOS, J. A. N. ; Juliano, M. L ; Oda, K ; Juliano,L. ; Gouvea, I.E . DECIPHERING THE CATALYTIC MECHANISM OF GLUTAMIC PEPTIDASES. In: XXXVIII Reunião da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular, 2009. XXXVIII Reunião da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular.

• Oliveira, L.C.G. ; Okamoto, D. N ; SANTOS, J. A. N. ; Kondo, M. Y ; Juliano, M. L ; JULIANO, L. ; Gouvea, I.E . SALT ACTIVATION OF SARS 3C LIKE PEPTIDASE. In: XXXVIII Reunião da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular, 2009, Águas de lindóia. XXXVIII Reunião da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular, 2009.

• Okamoto, D. N ; Kondo, M. Y ; SANTOS, J. A. N. ; Juliano,L. ; Juliano, M. L ; Oda, K ; Gouvea, I.E . EFFECTS OF SALTS ON THE SUBSTRATE SPECIFICITY OF A SUBTILISIN-LIKE HALOPHILIC PROTEASE. In: XXXVIII Reunião da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular, 2009, Águas de Lindóia. XXXVIII Reunião da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular, 2009.

• Lago J.H.G. ; SANTOS, J. A. N. ; Juliano,L. ; Romof, P. ; Cunha, R.L.O.R. . TRIAGEM DE ATIVIDADES INIBITÓRIAS DE ENZIMAS PROTEOLÍTICAS. In: 32 Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Química, 2009, Fortaleza. Sociedade Brasileira de química, 2009.

• Marcondes, M.F.M. ; Machado, M.F.M. ; SANTOS, J. A. N. ; Oliveira, V. . MOLECULAR CLONING PROTEIN EXPRESSION AND STUDIES ON SUBSTRATE SPECIFICITY OF MITOCHONDRIAL INTERMEDIATE PEPTIDASE. In: XXXVII Reunião da Sociedade Brasileira de bioquímica e Biologia Molecular, 2008, Águas de Lindóia. XXVII Reunião da Sociedade Brasileira de bioquímica e Biologia Molecular, 2008.

• SANTOS, J. A. N. ; Gouvea, I.E ; Judice, W.A.S. ; Cunha, R.L.O.R. ; Cesari, M.H.S. ; Izidoro, M. A. ; Skern, T ; Juliano, M. L ; Juliano,L. . FOOT AND MOUTH DISEASE VIRUS (FEBRE AFTOSA): ESPECIFICITY AND INHIBITION STUDIES OF THE LbPRO. In: XXXVII Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica Biologia Molecular, 2008, Águas de Lindóia. XXXVII Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica Biologia Molecular, 2008.

• Judice, W.A.S. ; SANTOS, J. A. N. ; Gouvea, I.E ; Juliano, M. L ; JULIANO, L. . THERMODYNAMIC AND PHYSICOCHEMISTRY ANALYSIS OF PROTEIN CONVERTASE. In: XXXV Reunião da Sociedade Brasileira de bioquímica e Biologia Molecular, 2006, Águas de Lindóia. XXXV Reunião da Sociedade Brasileira de bioquímica e Biologia Molecular, 2006.

• Izidoro, M. A. ; Gouvea, I.E ; Judice, W.A.S. ; SANTOS, J. A. N. ; Juliano,L. ; Juliano, M. L . SPECIFICITY ANALYSIS OF HUMAN FURIN BY FLUORESCENCE ENERGY TRANSFER (FRET) PEPTIDES DERIVED FROM NATURAL PROTEINS. In: XXXV Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular, 2006, Águas de Lindóia. XXXV Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular, 2006.

• SANTOS, J. A. N. ; Gouvea, I.E ; Judice, W.A.S. ; Cesari, M.H.S. ; Izidoro, M. A. ; Skern, T ; Juliano, M. L ; Juliano,L. . BIOCHEMICAL CHARACTERIZATION OF FOOT-AND-MOUTH DISEASE VIRUS LEADER PROTEASE. In: XXXV Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular, 2006, Águas de Lindóia. XXXV Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular, 2006.

Projetos de pesquisa

• 2009 - Atual

  ESTUDO DE ESPECIFICIDADE E INIBIÇÃO DAS CALICREÍNAS TECIDUAIS HUMANAS hK1, hK5, hK6 e hK7, Descrição: As calicreínas teciduais humanas são enzimas da família das serino peptidases em diversos tipos de células e fluidos biológicos. As calicreínas estão relacionadas a uma grande variedade de processos fisiológicos, desde a regulação do crescimento celular até a remodelagem de tecidos, além de estarem relacionadas com vários tipos de câncer e outras doenças. O papel fisiológico dessas enzimas ainda não está esclarecido, portanto, a caracterização bioquímica dessas proteases é de elevada importância, uma vez que pode fornecer informações fundamentais sobre seus substratos específicos, de suas participações em cascatas proteolíticas e de suas potenciais aplicações clínicas, seja como alvos terapêuticos ou como possíveis marcadores tumorais. Nesse projeto o estudo de especificidade será realizado utilizando bibliotecas combinatórias de phage display e de peptídeos sintéticos com fluorescência apagada. O objetivo do projeto também será desenvolver e sintetizar inibidores peptídicos a partir do estudo de especificidade por substrato das calicreínas. As enzimas vem sendo expressas no sistema de expressão em células de insetos, o qual é apropriado para obtenção de proteínas recombinantes eucarióticas similares às produzidas em células de mamíferos. Como as calicreínas aparecem na saliva, nós iremos verificar uma possível participação dessas no processamento do peptídeo antimicrobiano histatina 3, e da proteína rica em prolina PRP1, uma proteína que tem grande afinidade pela hidroxiapatita do esmalte dental. Descobrir as peptidases que participam do processamento das histatinas e das PRPs poderá ajudar num entendimento melhor da bioquímica da saliva.. , Situação: Em andamento; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Doutorado: (1) . , Integrantes: Jorge Alexandre Nogueira Santos - Coordenador / Luiz Juliano - Integrante / Juliano, M. L - Integrante., Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Bolsa.

• 2005 - 2009

  ESTUDO DE ESPECIFICIDADE E PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS DA PROTEASE Lb DO VÍRUS DA FEBRE AFTOSA, Descrição: O vírus da febre aftosa possui um RNA genômico de fita simples que, após infectar a célula, é imediatamente traduzido numa única poliproteína. Esta poliproteína produzida é processada durante a síntese em várias proteínas maduras através de peptidases codificadas pelo próprio vírus. A primeira clivagem da poliproteína viral é realizada pela Lbpro entre sua própria região C-terminal e a região N-terminal da proteína VP4 na seqüência Arg-Lys-Leu-LysGly-Ala-Gly-Ser. Esse evento de auto-processamento pode ocorrer de maneira intra ou intermolecular. A expressão da Lpro em vários sistemas in vivo ou in vitro tem fornecido evidências para esses dois tipos de reação. Lbpro também cliva especificamente dois homólogos dos fatores eucarióticos de iniciação (eIF) 4G, resultando na supressão da translação proteica do hospedeiro realizadas através dos mRNAs cap-dependentes. Consequentemente, o RNA do FMDV, que inicia a tradução via IRES, e não requer o eIF4G intacto, pode usar livremente a maquinaria de síntese protéica do hospedeiro para tradução viral. Foram sintetizados uma série de peptídeos com supressão intramolecular de fluorescência desenhados com o objetivo de examinar a especificidade por substratos, efeitos do pH e força iônica sobre a atividade catalítica da Lbpro. Comparada com outras cisteínos peptidases, como a papaína e catepsinas, a Lbpro possue caracteríticas únicas como alta sensibilidade à sais e um sítio de ligação ao substrato muito específico.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Doutorado: (1) . , Integrantes: Jorge Alexandre Nogueira Santos - Coordenador / Gouvea, I.E - Integrante / Luiz Juliano - Integrante / Juliano, M. L - Integrante / Skern, T - Integrante., Financiador(es): Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico - Bolsa.