Amanda Cristina Esteves Leite

Bacharel em Biotecnologia pela Universidade de São Paulo. Possui experiência na expressão e caracterização de enzimas antioxidantes.

Informações coletadas do Lattes em 01/02/2024

Acadêmico

Formação acadêmica

Graduação em Biotecnologia

2018 - 2022

Universidade de São Paulo
Título: Estudo e caracterização de enzima superóxido dismutase com potencial aplicação biotecnológica
Orientador: Felipe Santiago Chambergo Alcalde

Idiomas

Bandeira representando o idioma Inglês

Compreende Bem, Fala Bem, Lê Bem, Escreve Bem.

Bandeira representando o idioma Português

Compreende Bem, Fala Bem, Lê Bem, Escreve Bem.

Áreas de atuação

Grande área: Ciências Biológicas / Área: Biotecnologia.

Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Biologia Molecular.

Grande área: Ciências Biológicas / Área: Microbiologia.

Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica.

Grande área: Ciências Exatas e da Terra / Área: Química / Subárea: Química Analítica.

Grande área: Ciências Exatas e da Terra / Área: Química / Subárea: Físico-Química.

Participação em eventos

51st Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology (SBBq).Expression of Catalase Recombinant Enzyme from Trichoderma reesei. 2022. (Encontro).

Produções bibliográficas

  • ADRIANI, PATRICIA P. ; DE PAIVA, FERNANDA C.R. ; DE OLIVEIRA, GABRIEL S. ; LEITE, AMANDA C. ; SANCHES, ADRIANA S. ; LOPES, ADRIANA RIOS ; DIAS, MARCIO V.B. ; CHAMBERGO, FELIPE S. . Structural and functional characterization of the glutathione peroxidase-like thioredoxin peroxidase from the fungus Trichoderma reesei. INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES , v. 167, p. 93-100, 2021.

  • LEITE, AMANDA C. ; ADRIANI, PATRICIA P. ; CHAMBERGO, FELIPE S. . Expression of Catalase Recombinant Enzyme from Trichoderma reesei. In: 51st Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology (SBBq), 2022, Águas de Lindóia. 51st Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology (SBBq) 46th Congress of Brazilian Biophysical Society (SBBf)/ Lafebs, 2022.

Projetos de pesquisa

  • 2021 - 2021

    Estudo e caracterização de enzima superóxido dismutase com potencial aplicação biotecnológica, Descrição: Enzimas são catalisadores biológicos atrativos para a indústria, apresentando importância em uma série de atividades econômicas, haja vista seu uso na otimização de processos, redução da produção de resíduos ou em substituição a catalisadores químicos tóxicos, por exemplo. As enzimas antioxidantes representam o mecanismo de defesa mais importante contra o dano celular induzido pelo estresse oxidativo e possuem importante papel em casos de aterosclerose, hipertensão, diabetes mellitus e doenças cardiovasculares. Superóxido dismutases (SODs) são enzimas antioxidantes as quais catalisam a dismutação do ânion radical superóxido (O2?-), originado principalmente no processo de respiração celular. SODs desempenham um papel fundamental no mecanismo de defesa contra o estresse oxidativo, sendo de grande interesse biotecnológico, podendo ser utilizadas nas áreas biofarmacêutica, veterinária e alimentícia, por exemplo. Este trabalho visa o estudo e caracterização da enzima recombinante superóxido dismutase cujo gene é proveniente de estudos do Mar Vermelho (SOD-MV, Egito). Enzimas provenientes desse local apresentam características cinético-enzimáticas úteis para sua utilização em bioprocessos industriais, como tolerância a metais pesados, halofilia, termoestabilidade e termofilia, demonstrando um ambiente interessante para prospecção de enzimas. A enzima SOD-MV foi analisada por bioinformática, predizendo-se que o material genético em estudo pertence ao organismo Phyllobacterium calauticae, que os aminoácidos envolvidos no sítio ativo da enzima SOD-MV são His57, His108, Asp189, His193, Ala103, Gln104, Tyr111, Ala174 e Gly175 e que a estrutura da enzima é homodimérica. A enzima foi clonada no vetor de expressão pTrc-HisA e superexpressa no hospedeiro E. coli em sua conformação ativa. Foram utilizadas três técnicas cromatográficas diferentes para tentativa de purificação, sendo cromatografia de afinidade por íons metálicos imobilizados, cromatografia de troca iônica e cromatografia de interação hidrofóbica, entretanto, não foi possível obter a proteína pura. Assim, serão necessárias novas abordagens para purificação e determinação das características e propriedades bioquímicas desta enzima.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Graduação: (1) . , Integrantes: Amanda Cristina Esteves Leite - Integrante / CHAMBERGO, FELIPE S. - Coordenador., Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Bolsa / Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Auxílio financeiro.

  • 2019 - 2021

    Estudo e caracterização das enzimas Catalase e Glutationa peroxidase de Trichoderma reesei, Descrição: As enzimas são catalisadores biológicos de grande importância que desempenham um papel chave em um série de atividades econômicas em distintos setores da sociedade, como na área: médica, alimentícia, têxtil, farmacêutica, na produção de biocombustíveis, ração animal, em processos de limpeza sendo parte integrante de detergentes, em diagnóstico, química fina, indústria de papel e celulose e muitas outras. O mercado global de enzimas deve apresentar uma taxa de crescimento anual composta (CAGR) de 6,6% entre 2016 e 2024 e espera-se que esse mercado atinja um valor de cerca de US$ 17,6 bilhões em 2024 (AmeriResearch Inc, 2017). As enzimas do sistema de defesa antioxidantes: superóxido dismutase (SOD), glutationa peroxidase (GPx) e Catalase (Cat), são alvo de pesquisa para utilização nas diversas áreas da biotecnologia. A presente proposta pretende expressar, purificar e caracterizar as enzimas glutationa peroxidase (GPx) e Catalase (Cat) do fungo filamentoso Trichoderma reesei a fim de avaliar seu potencial biotecnológico.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Graduação: (1) . , Integrantes: Amanda Cristina Esteves Leite - Integrante / CHAMBERGO, FELIPE S. - Coordenador., Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Bolsa / Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Auxílio financeiro., Número de produções C, T & A: 2

  • 2018 - 2019

    Desenho de um sistema de enzimas antioxidantes de Trichoderma reesei contra o estresse oxidativo em células epidérmicas humanas, Descrição: Espécies reativas de oxigênio (EROs) e radicais livres (RL) estão envolvidos na regulação de processos moleculares, bem como em quadros fisiopatológicos, denominados doenças de radicais livres, e no processo de envelhecimento do organismo. A pele, principal barreira de defesa do corpo, neutraliza EROs produzidos tanto por processos intrínsecos ou extrínsecos, utilizando sistemas de defesa antioxidante constituídos por enzimas e outras moléculas. Além disso, com a idade, há aumento da geração de EROs, simultaneamente à diminuição do mecanismo de defesa contra a geração dessas espécies. Neste sentido, a aplicação tópica de antioxidantes na pele tem sido uma estratégia para minimizar ou prevenir efeitos de EROs. A presente proposta visa desenhar e avaliar a eficiência de um sistema molecular constituído pelas enzimas recombinantes superóxido dismutase, catalase e glutationa peroxidase, de Trichoderma reesei, com estrutura conformacional preservada, atividade enzimática e capacidade de ingressar no interior de células epidérmicas humanas, na proteção contra efeitos causados pelo estresse oxidativo. A combinação de enzimas com potencial utilização em células humanas permitirá a melhor compreensão da biologia da pele e sua resposta ao estresse oxidativo, bem como a geração de conhecimento que resulte em produtos que possam ser utilizados para prevenção dos efeitos nocivos dos EROs.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Graduação: (1) / Doutorado: (1) . , Integrantes: Amanda Cristina Esteves Leite - Integrante / ADRIANI, PATRICIA P. - Integrante / CHAMBERGO, FELIPE S. - Coordenador., Número de produções C, T & A: 1

Histórico profissional

Endereço profissional

  • Universidade de São Paulo. , Rua Arlindo Bettio, Vila Guaraciaba, 03828000 - São Paulo, SP - Brasil, Telefone: (11) 30918922

Experiência profissional

2019 - 2021

Universidade de São Paulo

Vínculo: Bolsista, Enquadramento Funcional: Iniciação Científica, Carga horária: 10, Regime: Dedicação exclusiva.

Atividades

  • 10/2018 - 12/2021

    Pesquisa e desenvolvimento, USP Leste, Escola de Artes, Ciências e Humanidades.,Linhas de pesquisa

2021 - 2022

COTY BRASIL COMERCIO S/A, Coty

Vínculo: Bolsista, Enquadramento Funcional: Estagiária, Carga horária: 30