Layara Akemi Abiko

Pesquisadora no Biozentrum da Universidade de Basel, Suíça. Minha pesquisa tem como foco os mecanismos pelos quais as proteínas executam suas funções. Utilizo técnicas avançadas de biologia estrutural, bioquímica e biofísica para elucidar as correlações entre estrutura, dinâmica e função de proteínas, em particular receptores acoplados à proteína G (GPCRs).

Informações coletadas do Lattes em 30/08/2025

Acadêmico

Formação acadêmica

Doutorado em Quimica

2011 - 2015

Universidade de São Paulo
Título: Estudos de Estrutura e Dinâmica Funcional do trocador Na+/Ca2+ de Drosophila melanogaster por Ressonância Magnética Nuclear em Solução
Roberto Kopke Salinas. Bolsista do(a): Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior, CAPES, Brasil. Grande área: Ciências Exatas e da TerraGrande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Química de Macromoléculas. Grande Área: Ciências Exatas e da Terra / Área: Química / Subárea: Química Orgânica / Especialidade: Estrutura, Conformação e Estereoquímica.

Graduação em Química

2006 - 2010

Universidade Estadual de Maringá
Orientador: Ernani Abicht Basso

Pós-doutorado

2017

Pós-Doutorado. , Universität Basel, UNIBASEL, Suiça. , Bolsista do(a): Swiss National Science Foundation, SNSF, Suiça.

2015 - 2016

Pós-Doutorado. , Universidade de São Paulo, USP, Brasil. , Bolsista do(a): Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior, CAPES, Brasil. , Grande área: Ciências Exatas e da Terra, Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Química de Macromoléculas / Especialidade: Proteínas.

Formação complementar

2016 - 2016

São Paulo School on Multidimensional NMR in Structural Biology. (Carga horária: 65h). , Associação de Usuários de Ressonância Magnética Nuclear, AUREMN, Brasil.

2016 - 2016

Entendendo e implementando sequências de pulsos. (Carga horária: 24h). , Universidade Federal de São Carlos, UFSCAR, Brasil.

2014 - 2014

Protein dynamics and structure determination. (Carga horária: 40h). , Universidade Federal do Rio de Janeiro, UFRJ, Brasil.

2013 - 2013

Understanding NMR Spectroscopy. (Carga horária: 30h). , Universidade Estadual de Campinas, UNICAMP, Brasil.

2013 - 2013

Structure and dynamics of proteins by NMR. (Carga horária: 90h). , Universidade Federal do Rio de Janeiro, UFRJ, Brasil.

2012 - 2012

Introduction into Advanced NMR. (Carga horária: 21h). , Universidade Federal do Estado do Rio de Janeiro, UNIRIO, Brasil.

2012 - 2012

Fast Protein NMR. (Carga horária: 30h). , Universidade Federal do Rio de Janeiro, UFRJ, Brasil.

2012 - 2012

Introdução à Instrumentação para RMN. (Carga horária: 16h). , Instituto de Física- USP São Carlos, USP, Brasil.

2007 - 2007

Introd. à Química Computacional e Química Teórica. (Carga horária: 60h). , Universidade Estadual de Maringá, UEM, Brasil.

Idiomas

Inglês

Compreende Bem, Fala Bem, Lê Bem, Escreve Bem.

Áreas de atuação

Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Química de Macromoléculas.

Grande área: Ciências Exatas e da Terra / Área: Química / Subárea: Química Orgânica/Especialidade: Estrutura, Conformação e Estereoquímica.

Grande área: Ciências Exatas e da Terra / Área: Química / Subárea: Ressonância Magnética Nuclear.

Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Bioquímica.

Grande área: Ciências Biológicas / Área: Biofísica / Subárea: biofisica.

Participação em eventos

23th ISMAR Conference. Elucidating the β1-adrenergic receptor complex conformational landscape and its affinity for effector proteins. 2023. (Congresso).

EUROISMAR. High pressure shifts the conformational equilibrium of the β1-adrenergic receptor towards the active state. 2019. (Congresso).

15th Nuclear Magnetic Resonance Users Meeting. NMR study of the calcium-binding domains of the Na+/Ca2+ exchanger of Drosophila melanogaster by solution NMR. 2015. (Congresso).

XIII Jornada Brasileira de Ressonância Magnética. Estudo da Estrutura e Dinâmica Funcional do Trocador de Na+/Ca2+ de Drosophila melanogaster por RMN em solução. 2014. (Congresso).

XVIII International Society of Magnetic Resonance meeting. NMR study of the calcium-binding domains of the Na+/Ca2+ exchanger of Drosophila melanogaster. 2013. (Congresso).

São Paulo Advanced School on Organic Chemistry.Application of Hypervalent Iodine Reagents in the Synthesis of Raputindole Alkaloids. 2011. (Outra).

33ª Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Química. Análise conformacional de cis-2-halocicloexanóis por RMND e cálculos computacionais. 2010. (Congresso).

XVI SBQsul- "A Química como Ciência, Educação e Tecnologia".. Equilíbrio conformacional de cis-2-halocicloexanóis por cálculos computacionais.. 2008. (Congresso).

XV SBQSul-"Química e a interdisciplinaridade".. "Avaliação Teórica do Equilíbrio Conformacional do cis-2-bromo e cis-2-clorocicloexanol". 2007. (Congresso).

XIV SBQSul-"Química na Sociedade:significados e implicações".. "Estudo do Equilíbrio Conformacional do isômero cis do N,N dimetilcarbamato de 2-metoxicicloexila por RMN e Cálculos Teóricos.". 2006. (Congresso).

Orientou

Anna Golynski

Understanding G protein-coupled receptor backbone dynamics in lipid nanodiscs with solution-state NMR; 2022; Dissertação (Mestrado em Molecular Biology) - Universität Basel, ; Coorientador: Layara Akemi Abiko;

Produções bibliográficas

WU, FENG-JIE ; RIEDER, PASCAL S. ; Abiko, Layara A. ; GRAHL, A. ; HÄUSSINGER, DANIEL ; GRZESIEK, STEPHAN . Activation dynamics traced through a G protein?coupled receptor by 81 1H-15N NMR probes. SCIENCE , v. 388, p. 1, 2025.
PETROVIC, I. ; TATLI, M. ; DESAI, S. ; GRAHL, A. ; NI, D. ; STAHLBERG, H. ; SPANG, A. ; GRZESIEK, S. ; Abiko, Layara A. . Arrestin recognizes GPCRs independently of the receptor state. PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA (ONLINE) , v. 122, p. e2501487122, 2025.
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Abiko, Layara A. ; GRZESIEK, S. . Molecular mechanism of the β1-adrenergic receptor biased signaling. 2024. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
Abiko, Layara A. . Dynamic conformational equilibria and biased signaling in GPCRs: insights from β1-adrenergic receptor NMR studies. 2024. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
Abiko, Layara A. . Understanding the nature of G protein-coupled receptors through NMR spectroscopy. 2024. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
Abiko, Layara A. . Influencing the β1-adrenergic receptor conformational equilibrium by targeting its empty cavities. 2023. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
Abiko, Layara A. ; TEIXEIRA, R. D. ; GRZESIEK, S. . Filling of a water-free void explains the allosteric regulation of the β1-adrenergic receptor by cholesterol. 2022. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
Abiko, Layara A. . High pressure and empty cavities: manipulating the β1-adrenergic receptor conformational equilibrium. 2022. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
Abiko, Layara A. . High pressure switches the β1-adrenergic receptor to the active state in the absence of G protein. 2021. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
Abiko, Layara A. ; TEIXEIRA, R. D. ; GRZESIEK, S. . New regulatory aspects of the β1-adrenergic receptor conformational equilibrium. 2021. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
Abiko, Layara A. . Under pressure: The case of the β1-adrenergic receptor. 2019. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
Abiko, Layara A. ; Basso, Ernani A. . Efeito do solvente no Equilíbrio Conformacional de cis-2-halocicloexanóis: Um estudo teórico e experimental. 2010. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
ABIKO, Layara Akemi ; Basso, E. A. . SÍNTESE, CARACTERIZAÇÃO E ANÁLISE CONFORMACIONAL POR RMND DE CICLOEXANÓIS CIS-2-HALOSSUBSTITUÍDOS.. 2009. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
ABIKO, Layara Akemi ; Basso, E. A. . Síntese e Caracterização de Cicloexanóis cis-2-halossubstituidos: Obtenção e Analise Conformacional por Calculos Teóricos.. 2008. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).
Abiko, Layara A. ; GRZESIEK, S. . Structural Biology and Biophysics. 2023. (Curso de curta duração ministrado/Especialização).
Abiko, Layara A. ; GRZESIEK, S. . Structural Biology and Biophysics. 2022. (Curso de curta duração ministrado/Especialização).
Abiko, Layara A. . EMBO Practical Course - Structure, Dynamics and Function of Biological Macromolecules by NMR. 2022. .
Abiko, Layara A. ; GRZESIEK, S. . Structural Biology and Biophysics. 2021. (Curso de curta duração ministrado/Especialização).
Abiko, Layara A. ; GRZESIEK, S. . Structural Biology and Biophysics. 2020. (Curso de curta duração ministrado/Especialização).
Abiko, Layara A. ; GRZESIEK, S. . Structural Biology and Biophysics. 2019. (Curso de curta duração ministrado/Especialização).
Abiko, Layara A. ; GRZESIEK, S. . Structural Biology and Biophysics. 2018. (Curso de curta duração ministrado/Especialização).
Abiko, Layara A. ; GRZESIEK, S. . Structural Biology and Biophysics. 2017. (Curso de curta duração ministrado/Especialização).
Abiko, Layara A. . EMBO Practical Course - Structure, Dynamics and Function of Biological Macromolecules by NMR. 2017. .
Abiko, Layara A. . X Curso de Inverno - Temas avançados de Bioquímica e Biologia Molecular. 2015. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).
ABIKO, Layara Akemi . IX Curso de Inverno - Temas avançados de Bioquímica e Biologia Molecular. 2014. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).
Salinas, R. K. ; ABIKO, Layara Akemi ; OLIVEIRA, L. C. . VII Curso de Inverno - Temas Avançados de Bioquímica e Biologia Molecular. 2012. (Curso de curta duração ministrado/Extensão).

Projetos de pesquisa

2020 - 2021

Functional dry cavities in proteins, Descrição: The interior of experimentally determined protein structures often contains cavities, which are not filled by protein atoms. Such cavities are generally thought to be filled by water. However, in few proteins completely empty voids, devoid of any water molecules have been detected by X-ray crystallography or NMR spectroscopy. The most recent example is a 141 Å3-sized, dry pocket in thermolysin, which was unambiguously detected by high-resolution X-ray crystallography using an absolute-scale electron density map. This hydrophobic cavity could then be filled by noble gases as also detected by X-ray crystallography. These observations are limited to a few model systems, and it is unclear how abundant dry voids are in proteins, and whether such voids are connected to protein function and structural stability. Such a functional role may exist in the medically highly relevant G protein-coupled receptors (GPCRs), which constitute the most abundant class of membrane proteins in the human genome. Indeed, a recent study on the B1-adrenergic receptor (B1AR) showed that its extracellular ligand binding pocket shrinks by 20-40 percent upon activation by an intracellular G protein mimic. This compression of the ligand pocket explains the affinity increase of GPCRs for agonist ligands in their G protein-bound state. From the 2.8 Å-resolution crystal structure, it remained unclear to what extent the extracellular ligand binding cavity is filled by water. However, a recent pressure NMR study showed quantitatively that the same receptor experiences a volume reduction of ~100 Å3 upon transition to the active state. This shrinking can only be explained by the collapse of empty, non-hydrated cavities, but the location of these empty cavities remained unknown from the NMR study. We hypothesize that the external ligand pocket of B1AR is at least partially empty and that this void plays a crucial role in GPCR activation. We propose to determine the location of these empty cavities by X-ray crystallography. In contrast to previous studies, we will incubate the crystals of B1AR in different functional states at mild pressures with xenon. If empty hydrophobic cavities are present, they should incorporate xenon, which is then easily located in the electron density by its high scattering power. These experiments may reveal the first dry pocket in a membrane protein and connect its existence to a crucial function in GPCRs. More generally, such a proof of existence may establish dry voids as a new interaction principle in proteins. Thus, dry pockets may serve as structural motifs that confine protein movements during folding and function or which specifically recognize distinct hydrophobic moieties of a ligand. This may have major implications on protein folding research, the structure-based explanation of protein function, and the development of new drugs. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Layara Akemi Abiko - Coordenador., Financiador(es): Swiss National Science Foundation - Auxílio financeiro.

Prêmios

2019

The FEBS Journal Poster Prize, FEBS.

2011

Prêmio de Química concedido pela obtenção da maior média global entre os formandos do curso de química-licenciatura, do ano letivo de 2010, Universidade Estadual de Maringá.

2010

Prêmio de Química concedido pela obtenção da maior média entre os acadêmicos do 4º ano de Química licenciatura em 2009., Universidade Estadual de Maringá.

2010

Painel premiado na Seção Química Estrutural na 33a. Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Química, Sociedade Brasileira de Química.

2009

Prêmio de Química concedido pela obtenção da maior média entre os acadêmicos do 3º ano de Química licenciatura em 2008., Universidade Estadual de Maringá.

2008

Prêmio de Química concedido pela obtenção da maior média entre os acadêmicos do 2º ano de Química licenciatura em 2007 ., Universidade Estadual de Maringá.

2007

Prêmio destaque de Química Orgânica, XV SBQ sul.

Histórico profissional

Endereço profissional

Universität Basel, Biozentrum. , Spitalstrasse 41, St. Johanns, 4056 - Basel, - Suiça, Telefone: (41) 612072080

Experiência profissional

2023 - Atual

Universitat Basel

Vínculo: Servidor Público, Enquadramento Funcional: Researcher Associate, Carga horária: 42, Regime: Dedicação exclusiva.