Juliana Silva da Luz

Bióloga formada pela Universidade de Passo Fundo (2000) com Doutorado em Ciências pelo Departamento de Bioquímica, IQ-USP (2006), Pós-doutorado em Biologia Molecular, IQ-USP (2009). Pós-doutoramento em Biologia Molecular no Departamento de Farmacologia (Unifesp - SP - 2011). Profa. Colaboradora no Departamento de Ciências Biológicas da Faculdade de Ciências Farmacêuticas da UNESP - Araraquara (2011-2014). Atualmente desenvolvendo projeto na área de biotecnologia para a obtenção, purificação e caracterização funcional e estrutural de proteínas recombinantes, relacionadas a síntese de pigmentos naturais. Conhecimentos em bioquímica, biotecnologia, biologia molecular e estrutura de proteínas.

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Acadêmico

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Formação acadêmica

Doutorado em Doutorado em Ciências

2002 - 2006

Universidade de São Paulo
Título: Análise estrutural e funcional de cofatores do exossomo em Saccharomyces cerevisiae e Pyrococcus
Carla Columbano de Oliveira. Bolsista do(a): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo, FAPESP, Brasil.

Graduação em Ciências Biológicas

1996 - 2000

Universidade de Passo Fundo

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Pós-doutorado

2018

Pós-Doutorado. , Instituto de Química - Universidade de São Paulo, IQ-USP, Brasil. , Grande área: Ciências Biológicas

2010

Pós-Doutorado. , Universidade Federal de São Paulo, UNIFESP, Brasil. , Bolsista do(a): Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior, CAPES, Brasil. , Grande área: Ciências Biológicas

2006 - 2009

Pós-Doutorado. , Instituto de Química, IQ, Brasil. , Bolsista do(a): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo, FAPESP, Brasil. , Grande área: Ciências Biológicas, Grande Área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Biologia Molecular.

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Formação complementar

2012 - 2012

Workshop de preparação de artigos científicos. (Carga horária: 16h). , Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho, UNESP, Brasil.

2009 - 2009

Ge Day. (Carga horária: 8h). , Instituto Butantan, IBU, Brasil.

2009 - 2009

Novas Tecnologias em Vacinas Recombinantes. (Carga horária: 30h). , Universidade de São Paulo - ICB, USP-ICB, Brasil.

2008 - 2008

Extensão universitária em Temas avançados de bioquímica e biologia molecular. , Instituto de Química- USP, IQ-USP, Brasil.

2005 - 2005

Extensão universitária em Atualização:Proteção Radiológica. (Carga horária: 45h). , Instituto de Química- USP, IQ-USP, Brasil.

2003 - 2003

PAE-Estrutura de biomoléculas e metabolismo. , Universidade de São Paulo, USP, Brasil.

2002 - 2002

Cristalografia de Proteínas ? Módulo II. , Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais, CNPEM, Brasil.

2002 - 2002

Estabilidade de Proteínas. , Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais, CNPEM, Brasil.

2002 - 2002

Separação e Purificação de Proteínas. , Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais, CNPEM, Brasil.

2001 - 2001

Técnicas moleculares. (Carga horária: 32h). , Universidade Federal de São Paulo, UNIFESP, Brasil.

2001 - 2001

Biotecnologia e biologia molecular. (Carga horária: 8h). , Universidade de São Paulo, USP, Brasil.

2001 - 2001

Cristalografia de Proteínas. , Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais, CNPEM, Brasil.

2001 - 2001

dicroísmo circular. , Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais, CNPEM, Brasil.

2000 - 2000

Técnicas em citogenética animal. , Sociedade Brasileira de Zoologia, SBZ, Brasil.

2000 - 2000

Estágio curricular. (Carga horária: 360h). , Universidade de São Paulo - ICB, USP-ICB, Brasil.

1999 - 1999

Seminário regional sobre transgênicos - Passo Fund. (Carga horária: 8h). , Universidade de Passo Fundo, UPF, Brasil.

1998 - 1999

Estágio supervisionado. (Carga horária: 508h). , Universidade de Passo Fundo, UPF, Brasil.

1998 - 1998

Genética molecular de microrganismos. (Carga horária: 8h). , Sociedade Brasileira de Genética, SBG, Brasil.

1998 - 1998

Métodods em fitossociologia. (Carga horária: 12h). , Sociedade Botânica do Brasil, SBB, Brasil.

1998 - 1998

Biotecnologia vegetal. (Carga horária: 8h). , Sociedade Brasileira de Genética, SBG, Brasil.

1998 - 1998

Estágio no laboratório de citogenética humana. (Carga horária: 36h). , Universidade de Passo Fundo, UPF, Brasil.

1998 - 1998

Cultura de tecidos vegetais. (Carga horária: 12h). , Universidade de Passo Fundo, UPF, Brasil.

1998 - 1998

Monitoria de aulas práticas. (Carga horária: 52h). , Universidade de Passo Fundo, UPF, Brasil.

1997 - 1998

Estágio supervisionado. (Carga horária: 440h). , Empresa Brasileira de pesquisa agrapecuária, EMBRAPA, Brasil.

1997 - 1997

Primeiros socorros em trilha ecológica. (Carga horária: 8h). , Universidade de Passo Fundo, UPF, Brasil.

1997 - 1997

Estágio. (Carga horária: 77h). , Universidade de Passo Fundo, UPF, Brasil.

1996 - 1997

Operador de microcomputador I. (Carga horária: 72h). , Universidade Luterana do Brasil, ULBRA, Brasil.

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Idiomas

Bandeira representando o idioma Inglês

Compreende Razoavelmente, Fala Razoavelmente, Lê Bem, Escreve Razoavelmente.

Bandeira representando o idioma Espanhol

Compreende Bem, Fala Pouco, Lê Razoavelmente, Escreve Pouco.

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Áreas de atuação

Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica.

Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: Biologia Molecular.

Grande área: Ciências Biológicas / Área: Bioquímica / Subárea: CRISTALOGRAFIA DE PROTEÍNAS.

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Organização de eventos

Scavone, C. ; Avellar, M. C. W ; Luz, Juliana S . Encontro integrado dos programas de Pós-graduação em Farmacologia da Universidade de São Paulo e da Universidade Federal de São Paulo. 2010. (Outro).

OLIVEIRA, C. C. ; LUZ, J. S. ; GEORG, R. C. . Curso de Proteção Radiológica. 2007. (Outro).

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Participação em eventos

19th Annual Meeting of the RNA Society. Exosome identification in Lithobates catesbeianus. 2014. (Congresso).

IV Seminários Avançados em Tecnologia Microarrays e Next Generation Sequencing. 2013. (Seminário).

Search for nem drug targets using molecular and cell biology approaches. 2012. (Simpósio).

Workshop de preparação de artigos científicos. 2012. (Simpósio).

XLI Annual Meeting of the Brasilian Society for Biochemistry and Molecular Biology. High Purified Human Protein SPAG11C Has Antimicrobial Activity Against Candida albicans. 2012. (Congresso).

III Workshop on Male reproduction Biology.Purification, structural and functional analysis of human SPAG11C. 2011. (Encontro).

II Alunos na Ciência.Apresentação da linha de pesquisa do laboratório de controle pós-transcricional da expressão gênica. 2008. (Encontro).

RNA meeting. Nop53p interacts with 5.8S rRNA co-transcriptionally, and regulates processing of pre-rRNA by the exosome. 2008. (Congresso).

Protein Synthesis and Translational Control. Analysis of the archaeal exosome co-factors. 2007. (Congresso).

XXXVI Annual Meeting of the Brasilian Society for Biochemistry and Molecular Biology. Analysis of the Saccharomyces cerevisiae exosome architecture and of the RNA binding activity of Rrp40p. 2007. (Congresso).

VII Congresso do departamento de bioquímica. Caracterização estrutural de um novo fator de regulação da metileção de rRNA em Saccharomyces cerevisiae. 2004. (Congresso).

XXXIII Reunião anual de bioquímica e biologia molecular. Structural characterization of a novel Saccharomyces cerevisiae rRNA methylation regulatory factor. 2004. (Congresso).

VI Congresso do departamento de bioquímica da USP. Caracterização estrutural da proteína codificada pelo gene YHR034C de saccharmyces serevisiae. 2003. (Congresso).

XXXII Reunião anual de bioquímica e biologia molecular. Structural and functional characterization of the yeast protein 137p. 2003. (Congresso).

Congresso Nacional de Genética. Análise Genotóxica da Água do Rio Passo Fundo. 2000. (Congresso).

III Semana temática da biologia USP. 2000. (Encontro).

XXIII Congresso brasileiro de zoologia. 2000. (Congresso).

I Simpósio gaúcho de biologia molcular e câncer. 1999. (Simpósio).

Seminário regional sobre transgênicos - Passo Fundo. 1999. (Seminário).

I Semana de atualização em estudos científicos. 1998. (Encontro).

IX Encontro de botânicos do Rio Grande do SUL. 1998. (Encontro).

XVIII Reunião Anual de Pesquisa de Cevada. 1998. (Encontro).

Semana de interatividads no campus universitátio através de trilha ecológica. 1997. (Oficina).

Semana do meio ambiente.Educação ambiental - interatividade no campus. 1997. (Simpósio).

XV Encontro Anual de Etologia. 1997. (Encontro).

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Participação em bancas

Aluno: Breno Henrique Caneguim

Valdeolivas, S.M.M.; Antoniazzi, M.M.; Justulin, L.A.;Luz, Juliana S.. Expressão de Aromatade,globulina ligante e receptores de esteróides em células primordiais de rãs-touro adultas: uma possível participação destas células no controle espermatogênico sazonal. 2012. Tese (Doutorado em Doutorado em Ciências) - Universidade Federal de São Paulo.

Aluno: Paulo Eduardo Gonçalves Boldrin

VALENTINI, SANDRO ROBERTO; Bengtson, M.H.;LUZ, J. S.. Estudo das interações de eIF5A com a maquinaria de tradução e com o complexo Ribosome Quality Control, utilizando o modelo de Saccharomyces cerevisiae. 2015 - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho.

Aluno: Tatiana Faria Watanabe

ZANELLI, C. F.;LUZ, J. S.; Malavazi, I.. Estudo do papel da proteína eIF5A na elongação da tradução: análise da relação funcional com o tRNA de alanina em S. cerevisiae. 2014. Exame de qualificação (Doutorando em Biotecnologia) - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho.

Aluno: Natália Moreira Barbosa

ZANELLI, C. F.;LUZ, J. S.; Bengtson, M.H.. Estudo do papel da proteína eIF5A na tradução específica utilizando o modelo de Saccharomyces cerevisiae. 2015. Exame de qualificação (Mestrando em Biociências e Biotecnologia Aplicadas à Farmácia) - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho.

Luz, Juliana S. Biologia avançada aplicada - bioinformática. 2010. Empresa Brasileira de Pesquisa Agropecuária.

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Comissão julgadora das bancas

Frederico José Gueiros Filho

GUEIROS-FILHO, F. J.. Purificação e determinação da estrutura da proteína codificada pelo gene YHR034C de S. cerevisiae. 2005. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade de São Paulo.

Sandro Roberto Valentini

OLIVEIRA, Carla Columbano de;VALENTINI, S. R.; FARAH, Shaker Chuck; QUAGGIO, Ronaldo Bento; CASTILHO, Beatriz Amaral de. Análise estrutural e funcional de cofatores de exossomo em Saccharomyces cerevisiae e Pyrococcus. 2006. Tese (Doutorado em Bioquímica) - Universidade de São Paulo.

Ana Maria Carmona Ribeiro

SILVA, A. M.;CARMONA-RIBEIRO, AM OR Carmona-Ribeiro, Ana Maria; GUEIROS FILHO, F. J.. Purificação e determinação da estrutura da proteína codificada pelo gene YHRO34C de S. cerevisiae. 2005. Exame de qualificação (Doutorando em Ciências Biológicas (Bioquímica)) - Universidade de São Paulo.

Aline Maria da Silva

da Silva, Aline M.. Exame de Qualificação. 2005. Tese (Doutorado em Ciências Biológicas (Bioquímica)) - Universidade de São Paulo.

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Orientou

Pamella Aparecida Jacon Pelosi

NOVAS PROTEÍNAS DE INTERAÇÃO DA SPAG11B/C: IDENTIFICAÇÃO, EXPRESSÃO CELULAR E REGULAÇÃO ANDROGÊNICA NO EPIDÍDIMO; 2013; Dissertação (Mestrado em Programa de Pós-graduação em Farmacologia) - Universidade Federal de São Paulo, Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo; Coorientador: Juliana Silva da Luz;

Arthur Zanetti Nunes Fernandes

Estudos de aspectos estruturais de Sdo1 e busca de interação física com outras proteínas; 2013; Trabalho de Conclusão de Curso; (Graduação em Farmácia) - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho; Orientador: Juliana Silva da Luz;

Arthur Zanetti Nunes Fernandes

Estudo das interações físicas da proteína Sdo1p com as proteínas Asc1p, Ntr1 e Prp43p; 2012; Iniciação Científica - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho; Orientador: Juliana Silva da Luz;

Filipe Rossi Santos

Estudo das proteínas de levedura codificadas pelos genes YLR271W e YNL224C, que contêm G-patch e estão potencialmente envolvidas em processamento de RNA; 2009; Iniciação Científica - Instituto de Química- USP; Orientador: Juliana Silva da Luz;

Marcia Cristina dos Santos Teixeira

Expressão e purificação das proteínas do exossomo de Saccharomyces cerevisiae; 2007; Iniciação Científica - Instituto de Química - Universidade de São Paulo, Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo; Orientador: Juliana Silva da Luz;

Gabriela Rocio Sosa Benegas

Treinamento técnico em biologia molecular; 2012; Orientação de outra natureza - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho; Orientador: Juliana Silva da Luz;

Pamella Ap

Jacon Pelosi; Estudo da interação da proteína SPAG11C com proteínas do trato reprodutor masculino; ; 2011; Orientação de outra natureza - Universidade Federal de São Paulo; Orientador: Juliana Silva da Luz;

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Foi orientado por

Erick Leite Bastos

2018; Universidade de São Paulo, Natura Cosméticos; Erick Leite Bastos;

Carla Columbano de Oliveira

Análise estrutural e funcional de cofatores do exossomo de Saccharomyces cerevisiae e Pyrococcus; 2006; Tese (Doutorado em Bioquímica Sp) - Universidade de São Paulo, Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo; Orientador: Carla Columbano de Oliveira;

Carla Columbano de Oliveira

2009; Universidade de São Paulo, Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo; Carla Columbano de Oliveira;

José Ernesto Belizário

Métodos Bioquímicos e morfológicos para análise de morte celular; 1999; Trabalho de Conclusão de Curso; (Graduação em Biologia) - Universidade de Passo Fundo; Orientador: Jose Ernesto Belizario;

Maria Christina Werneck de Avellar

Expressão de Proteínas Recombinantes - Produtos do Gene SPAG11; 2010; Universidade Federal de São Paulo, CAPES/PNPD; Maria Christina Werneck de Avellar;

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Produções bibliográficas

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  • CANEGUIM, BRENO HENRIQUE ; Luz, Juliana Silva da ; VALENTINI, SANDRO ROBERTO ; CERRI, PAULO SÉRGIO ; SASSO-CERRI, ESTELA . Immunoexpression of aromatase and estrogen receptors β in stem spermatogonia of bullfrogs indicates a role of estrogen in the seasonal spermatogonial mitotic activity. General and Comparative Endocrinology (Print) , v. 182, p. 65-72, 2013.

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  • MITNE-NETO, M. ; RAMOS, C. R. R. ; Fernandez, J. H. ; LUZ, J. S. ; GONZALES, F. A. ; NISHIMURA, A. L. ; OLIVEIRA, C. C. ; Soares Netto, L.E. ; ZATZ, M. . Secondary Structure characterization of VAP-B, the protein related with Amyotrophic Lateral Sclerosis 8 (ALS8). In: International Congress of the World Muscle Society, 2005., 2005, Foz do Iguaçu - PR - Brasil. Neuromuscular Disorders, 2005.

  • GRANATO, D. ; GONZALES, F. A. ; LUZ, J. S. ; Cassiola, F. ; Machado-Santelli, G.M. ; OLIVEIRA, C. C. . Nop18, an essential nucleolar protein, is involved in the late steps of pre-rRNA processing in Saccharomyces cerevisiae.. In: XXXIVa Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular, 2005, Águas de Lindóia, MG. XXXIVa Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular, 2005., 2005.

  • OLIVEIRA, C. C. ; GONZALES, F. A. ; LUZ, J. S. ; ZANCHIN, N. . Characterization of Rmf1p, a Novel Yeast Protein Interacting with Nop58p that is Involved in the Early Steps of pre-rRNA Processing.. In: RNA 2004, 9th Annual Meeting of the RNA Society, 2004, Madison, WI, USA. RNA 2004, 9th Annual Meeting of the RNA Society, 2004., 2004.

  • LUZ, J. S. ; Gonzales, Fernando A. ; MEDRANO, F. J. ; OLIVEIRA, C. C. . Structural characterization of a novel Saccharomyces cerevisiae rRNA methylation regulatory factor. In: XXXIII Annual Meeting of the Brasilian Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2004, Caxambú, MG. XXXIII Annual Meeting of the Brasilian Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2004.

  • OLIVEIRA, C. C. ; GONZALES, F. A. ; LUZ, J. S. ; ZANCHIN, N. . Characterization of Rmf1p, a novel yeast protein interacting with the exosome subunit Rrp43p that is involved in the early steps of pre-rRNA processing.. In: RNA 2003, 8th Annual Meeting of the RNA Society, 2003, Viena, Austria. 8th Annual Meeting of the RNA Society, 2003., 2003. p. 298.

  • LUZ, J. S. ; GONZALES, F. A. ; Zanchin, Nilson I. T. ; OLIVEIRA, C. C. . Structural and functional characterization of the yeast protein 137p. In: XXXII Annual Meeting of the Brasilian Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2003, Caxambú, MG. XXXII Annual Meeting of the Brasilian Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2003.

  • LUZ, J. S. ; BUSIN, C. S. . Análise genotóxica da água do Rio Passo Fundo em Allium cepa. In: 46º Congresso Nacional de Genética, 2000, Águas de Lindóia. 46º Congresso Nacional de Genética, 2000. v. 23. p. 687-687.

  • LUZ, J. S. ; PELOSI, P. A. J. ; DAFFRE, S. ; OLIVEIRA, C. C. ; Avellar, M. C. W . High Purified Human Protein SPAG11C Has Antimicrobial Activity Against Candida albicans. 2012. (Apresentação de Trabalho/Congresso).

  • Gomes, C.H. ; GEORG, R. C. ; LUZ, J. S. ; OLIVEIRA, C. C. . Sdo1p, the yeast ortholog of Shwachman-Bodian-Diamond syndrome protein bindsRNA and interacts with nuclear rRNA processing factors. 2009. (Apresentação de Trabalho/Seminário).

  • Vivian Chagas da Silveira ; LUZ, J. S. ; OLIVEIRA, C. C. ; Ilaria Graziani ; Maria Rosa Ciriolo ; Ana Maria da Costa Ferreira . Double-strand DNA cleavage induced by oxindole-schiff base copper(II) complexes with potential antitumor activity. 2008. (Apresentação de Trabalho/Conferência ou palestra).

  • SANTOS, M. C. T. ; LUZ, J. S. ; OLIVEIRA, C. C. . Expressão e Purificação das subunidades do exossomo de Saccharomyces cerevisiae. 2006. (Apresentação de Trabalho/Simpósio).

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Projetos de pesquisa

  • 2013 - 2015

    Identificação e determinação da localização celular das subunidades do exossomo em testículos de Lithobates catesbeianus (rã touro), Descrição: O exossomo é um complexo de exoribonucleases com atividade 3?-5? presente em vários organismos, de archaea a eucariotos superiores, envolvido em processamento e degradação de de RNAs. Em archaea, o exossomo é formado por três subunidades diferentes, sendo duas com domínios de RNase PH, e uma com dois domínios de ligação a RNA. Dados estruturais do exossomo de archaea, mostram que as duas subunidades com domínios de RNase PH, aRrp41 e aRrp42, formam heterodímeros, responsáveis pela catálise, e três dímeros formam o anel de RNases PH, ao qual três moléculas de aRrp4 e/ou aCsl4 (ligação a RNA) se ligam. Análise de seqüências das subunidades, dados de interação proteína-proteína, análise dos complexos por microscopia eletrônica e dados estruturais indicam que os complexos do exossomo de diferentes organismos possuem estruturas básicas semelhantes ao de archaea. Em eucariotos, entretanto, o exossomo é composto por onze subunidades diferentes, seis delas formam o anel de RNases PH, três possuem domínios de ligação a RNA e interagem com o topo do anel e outras duas são RNases hidrolíticas, que interagem com diferentes regiões do complexo. Contudo, para muitos organismos ainda não se dispõe de dados sobre a composição e organização estrutural do exossomo. Recentemente, estudos de imunolocalização do exossomo em levedura, sugerem que as proteínas que constituem o complexo podem ter localizações diferentes durante o processo de divisão celular. Além disso, a subunidade Rrp44p é essencial para a correta segregação dos cromossomos, enquanto que Rrp6p participa da divisão meiótica, indicando que a atividade do exossomo é importante no controle da divisão celular. Este projeto tem como principal objetivo a caracterização do exossomo em eucariotos durante a meiose, utilizando para isso o sistema reprodutor de rãs touro, organismo onde o exossomo não foi ainda descrito, e avaliar a localização e níveis de expressão das proteínas do complexo em tecido testicular, analisando cé. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Juliana Silva da Luz - Coordenador / Carla Columbano de Oliveira - Integrante / Breno H. Caneguim - Integrante / Estela Sasso-Cerri - Integrante., Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Auxílio financeiro.

  • 2010 - 2012

    Caracterização estrutural e funcional das isoformas C, D e E da proteína SPAG11 humana produzida em sistema heterólogo, Descrição: As defensinas são peptídeos catiônicos que possuem de 4 a 21kDa e que apresentam um domínio característico contendo seis cisteínas. Estas proteínas desempenham um amplo espectro de atividade antimicrobiana contra bactérias gram-positivas, gram-negativas e fungos. Este papel específico está relacionado à elevada carga positiva destas moléculas, que eletrostaticamente são atraídas pelas cargas negativas presentes nos polissacarídeos constituintes de membranas bacterianas. SPAG11 faz parte da subfamília de β-defensinas e é abundantemente expressa em tecidos do trato reprodutor masculino, especialmente no epididimo. Sua atividade antimicrobiana já foi descrita, mas acredita-se que além desta atividade, as diferentes isoformas de SPAG11, também devem desempenhar papel importante em processos de maturação e proteção do espermatozóide. Embora dados importantes sobre a função destas proteínas já estejam disponíveis, ainda não está claro como se dá sua ação antimicrobiana in vivo, bem como, também não se sabe se a atividade de SPAG11 pode ser afetada pela interação outras proteínas. Por isso, neste trabalho, nós pretendemos ampliar as informações sobre a função e a estrutura de três isoformas de SPAG11 humana por estudos in vitro. Assim como, pretendemos avaliar a possível interação de SPAG11C com outras proteínas do trato reprodutor masculino.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Alunos envolvidos: Mestrado acadêmico: (1) . , Integrantes: Juliana Silva da Luz - Coordenador / Maria Christina W. Avellar - Integrante., Financiador(es): Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - Bolsa.

  • 2006 - 2009

    Caracterização funcional dos cofatores do exossomo de saccharomyces cerevisiae e de Pyrococcus, Descrição: O exossomo é um complexo de exonucleases com atividade 3?-5? presente em vários organismos, de archaea a eucariotos superiores, envolvido em processamento e degradação de diferentes tipos de RNA. Em archaea, o exossomo é formado por três subunidades diferentes, sendo duas com domínios de RNase PH, e uma com dois domínios de ligação a RNA. Dados estruturais do exossomo de archaea (de 2005), mostram que as duas subunidades com domínios de RNase PH, aRrp41p e aRrp42p, formam heterodímeros, responsáveis pela catálise, e três dímeros formam o anel de RNases PH, ao qual três molécula de aRrp4p (ligação a RNA) se ligam. Embora dados estruturais do exossomo de eucariotos não estejam ainda disponíveis, análise de seqüências das subunidades, dados de interação proteína-proteína e de análise do complexo por microscopia eletrônica indicam que ele tenha uma estrutura básica semelhante ao de archaea. Em eucariotos, entretanto, o exossomo é composto por onze subunidades diferentes, seis delas formam o anel de RNases PH e as outras cinco, devem se ligar a um dos lados do anel. Dados recentes da literatura e de nosso laboratório mostram que a unidade catalítica mínima do exossomo é obtida com a formação de um heterodímero de subunidades com domínio de RNase PH. Entretanto, como o exossomo é formado por três desses dímeros, além das subunidades com domínio de ligação a RNA, o controle de sua atividade, assim como a especificidade por substrato deve ser dada através de interação entre as diferentes subunidades do exossomo e interação com outras proteínas celulares, potenciais co-fatores ou reguladores do exossomo. Várias proteínas de levedura que interagem com subunidades do exossomo já foram identificadas, embora seu papel no controle do exossomo não tenha sido ainda caracterizado. Este projeto tem como objetivo a caracterização da função de algumas dessas proteínas, presentes tanto em levedura como em archaea, em relação ao papel que elas desempenham na regulação funcional do exossomo.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Juliana Silva da Luz - Coordenador / Carla Columbano de Oliveira - Integrante., Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Bolsa., Número de produções C, T & A: 4 / Número de orientações: 1

  • 2002 - 2006

    Purificação e determinação da estrutura da proteína codificada pelo gene YHR034C de Saccharomyces cerevisiae, Descrição: O exossomo é um complexo de 11 exoribonucleases 3?5?envolvidas na maturação de rRNAs, mRNAs, snRNAs e snoRNAs, presentes tanto no núcleo quanto no citoplasma, praticamente todas as subunidades são essenciais à viabilidade do complexo e apresentam atividade diversificada entre processiva ou distributiva e hidrolítica ou fosforolítica. Ainda não foi possível determinar a existência de subunidade regulatória no complexo, assim como da organização estrutural das subunidades no exossomo, mas foram descritos alguns cofatores necessários ao correto processamento dos RNAs. Através do sistema do duplo híbrido, foi detectada em nosso laboratório a interação entre uma das subunidades do exossomo, a Rrp43p, a proteína codificada pela ORF YHR034C, ainda de função desconhecida. Seu gene de 1Kb, está localizado no cromossomo VIII e codifica uma proteína de 344 aminoácidos e 35,9 kDa, solúvel, com homólogos em humanos e Drosophyla melanogaster. Diante da interação encontrada no sistema de duplo híbrido o objetivo deste trabalho será purificar a proteína codificada pela ORF YHR034C e submetê-la a análises estruturais, buscando as informações necessárias ao entendimento de seu papel funcional junto ao exossomo.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Juliana Silva da Luz - Integrante / Carla Columbano de Oliveira - Coordenador., Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Bolsa., Número de produções C, T & A: 3

  • 2001 - 2002

    SMOLB-NET Estudo da estrutura de proteínas componentes do Exossomo de Sacchromyces cerevisiae, Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Juliana Silva da Luz - Integrante / Carla Columbano de Oliveira - Coordenador / Hamza El-Dorry - Integrante., Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo - Remuneração.

  • 1999 - 2000

    Análise genotóxica da água do rio passo Fundo através do teste de Allium cepa, Descrição: O objetivo do trabalho foi avaliar a presença de possiveis contaminantes com potencial genotóxico nas águas do rio Passo Fundo ao longo de um ano.. , Situação: Concluído; Natureza: Pesquisa. , Integrantes: Juliana Silva da Luz - Integrante / Carmen Silvia Busin - Coordenador.

Histórico profissional

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Endereço profissional

  • Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho, Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Araraquara. , Rodovia Araraquara-Jau, km 01, 14801-902 - Araraquara, SP - Brasil, Telefone: (16) 33016954

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Experiência profissional

2011 - 2014

Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho

Vínculo: , Enquadramento Funcional: Prof. colaborador, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.

2010 - 2011

Universidade Federal de São Paulo

Vínculo: Outro (Pós-doutorado), Enquadramento Funcional: Pós-doutorado, Regime: Dedicação exclusiva.

2006 - 2009

Universidade de São Paulo

Vínculo: Pós-doutoramento, Enquadramento Funcional: Pós-doutoranda, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.

2002 - 2006

Universidade de São Paulo

Vínculo: Estudante de Doutorado, Enquadramento Funcional: Pós-graduanda, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.

2001 - 2002

Universidade de São Paulo

Vínculo: Técnico de nível superior, Enquadramento Funcional: Técnico, Carga horária: 40, Regime: Dedicação exclusiva.

2001 - 2002

Escola Estadual Emydio de Barros

Vínculo: Professora, Enquadramento Funcional: Professor educação basica I, Carga horária: 16

1998 - 1999

Universidade de Passo Fundo

Vínculo: Estagio, Enquadramento Funcional: Estagiaria, Carga horária: 20

1997 - 1998

Empresa Brasileira de Pesquisa Agrapecuária

Vínculo: Estágio, Enquadramento Funcional: Estagiária, Carga horária: 20

2018 - Atual

Instituto de Química - Universidade de São Paulo

Vínculo: Bolsista, Enquadramento Funcional: Pós - Doutorado, Carga horária: 40